- •Понятие, задачи, предмет, методы, содержание и компетенции дисциплины «Биологическая химия».
- •Роль отечественных ученых в развитии биохимии.
- •Разделы биохимии. Значение биохимии для других специальных дисциплин (зоопсихология, кормление животных, кинологии).
- •Периоды развития биохимии.
- •2.11 Ионное произведение воды и его следствия.
- •2.16 Буферные системы крови.
- •2.17 Характеристика коллоидных состояний веществ.
- •2.18 Условия, необходимые для получения коллоидных растворов.
- •2.19 Методы получения коллоидных растворов.
- •2.20 Методы очистки коллоидных растворов.
- •2.21 Механизм адсорбции.
- •2.22 Адсорбционная хроматография.
- •2.24 Факторы устойчивости коллоидных растворов.
- •2.25 Механизм коагуляции под действием электролитов.
- •2.26 Коллоидная защита.
- •2.27 Студни.
- •2.28 Методы получения студней.
- •3.1 Общая характеристика углеводов, их роль в питании и жизнедеятельности организма.
- •3.2 Классификация углеводов.
- •3.3 Моносахариды, их типы и классификация по числу атомов.
- •3.4 Триозы, их строение.
- •3.5 Характеристика и строение пентоз.
- •3.6. Характеристика и строение гексоз.
- •3.7. Общая характеристика и образование дисахаридов (мальтозы, лактозы, целлобиозы и галактозы).
- •3.8. Общая характеристика полисахаридов и классификация.
- •3.9. Характеристика, строение и роль крахмала, целюллозы и инулина в питании животных.
- •3.10. Характеристика и строение гликогена.
- •3.11. Строение и роль в организме гепарина, гиалуроновой, хондроитинсерной кислоты.
- •3.12. Химизм переваривания углеводов.
- •3.13. Переваривание у разных видов животных.
- •3.14. Пути использования всосавшейся глюкозы.
- •3.15. Роль печени в углеводном обмене.
- •3.16. Содержание гликогена в печени и мышцах.
- •3.17. Роль гликогена в мышечной ткани.
- •3.18. Гликонеогенез.
- •3.19. Пути расщепления углеводов в организме.
- •3.20. Гликогенолиз.
- •3.21. Гликолиз.
- •3.22. Цикл трикарбоновых кислот.
- •3.23. Пентозофосфатный путь окисления глюкозы и его роль в организме.
- •Действие инсулина на углеводный обмен.
- •Антагонисты инсулина по действию на углеводный обмен.
- •Нарушение углеводного обмена.
- •Гипогликемия, гипергликемия, глюкозурия. Гипогликемия.
- •4.1. Общая характеристика белков, их значение и функции в организме. Свойства белков.
- •4.2. Классификация и строение аминокислот.
- •Ациклические:
- •2. Циклические:
- •4.3. Незаменимые, частично заменимые и заменимые аминокислоты. Полноценные и неполноценные белки.
- •4.4. Полипептидная теория строения белков.
- •4.7. Характеристика и строение нуклеопротеидов.
- •4.8. Характеристика и строение хромопротеидов, фосфопротеидов, липопротеидов, гликопротеидов.
- •4.9. Строение днк, её роли и функции.
- •4.10. Строение рнк, её роль и функции.
- •4.11. Переваривание белков.
- •4.12. Всасывание белков.
- •4.13 Гниение белков в толстом отделе кишечника.
- •4.15 Дезаминирование аминокислот.
- •4.19 Количественная сторона белкового обмена, баланс азота.
- •4.20 Нарушение и регуляция белкового обмена.
- •5.1. Общая характеристика. Биологическая роль липидов.
- •5.2 Классификация липидов.
- •5.3 Строение нейтрального жира. Характеристика высших жирных кислот. Структурные и запасные жиры.
- •5.4 Стерины и стериды.
- •5.5 Воски.
- •5.7. Сфиногофосфолипиды, цереброзиды их роль.
- •5.9 Всасывание продуктов гидролиза жира. Строение желчных кислот и их участие во всасывании жирных кислот. Круговорот желчи.
- •5.10 Ресинтез. Липидов в клетках тонкого кишечника.
- •5.11Липолиз. Окисление глицерина.
- •5.12. Теория ф.Кнооп и современная схема β – окисления высших жирных кислот.
- •5.13. Липосинтез. Синтез глицерина и высших жирных кислот.
- •5.14. Регуляция липидного обмена.
- •5.15. Патология липидного обмена.
- •6.1. Витамины, биологическая роль. Функции витаминов и классификация.
- •1. Жирорастворимые а, d, e, k, f.
- •6.2. Жирорастворимые витамины. Строение и значение.
- •6.7. Гормоны. Строение, значение и роль.
- •6.8. Свойства и механизм действия гормонов. Общие свойства гормонов.
- •6.9. Функциональная классификация гормонов.
- •6.10. Макро- и микроэлементы. Значение, классификация и биологическая роль.
- •7.1. Биохимия крови. Значение и функции.
- •7.2. Биохимия мочи. Общая характеристика.
- •7.3. Биохимия печени.
- •7.4. Биохимия костной ткани.
- •7.5. Биохимия нервной ткани.
- •7.6. Биохимия яйца.
4.15 Дезаминирование аминокислот.
Дезаминирование — процесс удаления аминогрупп от молекулы. Ферменты, катализирующие дезаминирование, называют деаминазами. NH2 => NH3. В организме дезаминирование в основном происходит в печени. Аминогруппа, которая удаляется от аминокислот в ходе дезаминирования, превращается далее в аммиак. Остов аминокислоты, состоящий из атомов углерода и водорода, может далее подвергается различным превращениям до конечных продуктов или биологически активных соединений. Аммиак является токсичным, поэтому существуют ферменты, превращающие аммиак в мочевину или мочевую кислоту.
В природе можно наблюдать несколько видов дезаминирования:
1. Восстановительное дезаминирование.
2. Гидролитическое дезаминирование.
Эти 2 способа характерны для большинства бактерий преджелудков жвачных и толстого отдела кишечника моногастричных.
3. Внутримолекулярное дезаминирование – в животном организме так дезаминируется только гистидин.
4. Окислительное дезаминирование – преобладающий тип дезаминирования в организме млекопитающих и аэробных МО.
5.Непрямое дезаминирование через реакцию трансаминирования с участием щавелевоуксусной кислоты или альфа-кетоглутаровой кислоты в качестве переносчика аминогруппы.
4.16 Синтез заменимых аминокислот.
В организме млекопитающих и птиц синтезируются заменимые аминокислоты в реакциях восстановительного аминирования кетокислот и трансаминирования. Восстановительное аминирование кетокислот является обратным процессом окислительного дезаминирования аминокислот и протекает преимущественно в печени, почках и других органах. Таким путем синтезируются глютаминовая и аспаргиновая кислоты.
Ресинтез аминокислот из аммиака и кетокислот осуществляется в 2 этапа:
1. Из кетокислоты и аммиака образуется иминокислота;
2. Иминокислота восстанавливается за счет водорода восстановительной формы Никотинамидадениндинуклеоти́д (сокращенно НАД) в аминокислоту.
Второй путь биосинтеза аминокислот – процесс трансаминирования или переаминирования. Из глютаминовой и пировиноградной кислот могут образовываться альфа-кетоглютаровая кислота и аланин без промежуточного выделения аммиака. Реакция осуществляется переносом аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту.
4.17 Пути обезвреживания аммиака в организме.
Аммиак весьма токсичен и накопление его в органах и тканях в больших количествах может привести к смерти. Несмотря на беспрерывное образование аммиака в организме, концентрация его незначительная. Это объясняется немедленным обезвреживанием аммиака с образованием нетоксических для организма веществ. В организме животных существуют следующие пути обезвреживания аммиака: синтез аммонийных солей, амидов дикарбоновых аминокислот и мочевины (диамид угольной кислоты).
Синтез аммонийных солей органических кислот протекает только в почках и занимает небольшое место во всем процессе детоксикации аммиака. Однако при ацидотических состояниях количество выводимых с мочой аммонийных солей увеличивается. Это явление рассматривается как дополнительное защитное приспособление при ацидозах различного происхождения (кетонемия, сахарный диабет, преобладание в рационе силоса и т, д.). Обезвреживание аммиака на месте его образования (печень, мозг, почки, мышцы и др.) происходит главным образом за счет реакций между аммиаком, глютаминовой и аспарагиновой аминокислотами, которые при этом переходят в амиды глютамин и аспаранин.
Амиды глютаминовой и аспарагиновой кислот могут образовываться и тогда, когда эти аминокислоты входят в состав молекул белков, т. е. в результате реакций аминирования белков. Следовательно, акцептором аммиака могут быть не только свободные аспарагиновая и глютаминовая кислоты, но и белки, в состав которых они входят.
Все это обеспечивает быстрое обезвреживание аммиака на месте его образования. Аммиак в составе аспарагина и глютамина доставляется в печень, где используется для синтеза мочевины.
Основной путь обезвреживания аммиака в организме связан с образованием мочевины — конечного продукта распада простых белков и аминокислот у всех млекопитающих. Животных, у которых конечным продуктом катаболизма белков является мочевина, называют уреотелическими. Мочевина синтезируется в печени из аммиака, СО, и воды. Аргиназа обнаружена в почках всех видов млекопитающих и отсутствует у птиц и рептилий. В последующем в орнитиновый цикл обезвреживания аммиака внесены существенные дополнения и показано, что он протекает в несколько стадий.
Таким образом, в результате превращений в орнитиновом цикле из двух молекул аммиака, которые образуются при дезаминировании аминокислот и других азотистых веществ и СО2), синтезируется молекула мочевины. Фумаровая кислота при этом превращается в яблочную и щавелевоуксусную кислоты, а последняя в результате трансаминирования или восстановительного аминирования может превратиться в аспарагиновую кислоту. Из всего азота мочи на долю азота мочевины у животных приходится от 80 до 90 %, a на долю азота аммонийных солей - до 6 %. При избыточном белковом кормлении животных доля азота мочевины возрастает, а при недостаточном или неполноценном белковом кормлении эта величина падает до 56-60 %.
4.18 Орнитиновый цикл синтеза мочевины –
- последовательность биохимических реакций млекопитающих и некоторых рыб, в результате которой азотсодержащие продукты распада преобразуются в мочевину, которая в свою очередь выделяется почками. В большинстве случаев таким образом происходит превращение аммиака. У птиц и рептилий конечным продуктом выделения является не мочевина, а мочевая кислота. Земноводные и большинство рыб не преобразуют аммиак в другие соединения, поскольку вследствие постоянного контакта с водой происходит быстрый вывод аммиака из организма через жабры или поверхность кожи в результате осмоса. Впервые описан Хансом Кребсом в 1932 году.
Биологическое значение. Необходимость в данном цикле реакций возникает вследствие того, что высокие концентрации аммиака, образующиеся в больших количествах в результате деградации нуклеотидов, оказывают угнетающее воздействие на нейроны. Мочевина же, являясь нейтральным соединением с небольшими размерами и высокой растворяемостью в физиологических жидкостях, способна легко проникать через биологические мембраны, легко переносится кровью и выделяется с мочой.
Локализация. Реакции цикла мочевины локализованы исключительно в клетках печени и протекают частью в митохондриях, а частью в цитозоле, в результате чего возникает необходимость в переносчиках.
Клиническое значение. Нарушения цикла мочевины, например, в силу мутаций генов, кодирующих участвующие в цикле ферменты, приводят к заболеваниям цикла мочевины. Большинство таких заболеваний приводят к гипераммониемии.