книги / Органическая химия.-1

ление сопровождается разложением вещества. В воде аминокислоты обычно хорошо растворяются.

В водных растворах одноосновные аминокислоты обнаруживают почти нейтральную реакцию.

Высокие температуры плавления, отсутствие в спектрах линийг характерных для карбоксильной и аминогрупп, и некоторые другие свойства аминокислот объясняются их своеобразным строением. Ами­ нокислоты представляют собой внутренние соли (биполярные ионы):

+N H 3- C H 2- C O - O -

Такой ион в кислой среде ведет себя как катион, так как подав­ ляется диссоциация карбоксильной группы; в щелочной среде — как анион. В изоэлектрической точке растворы аминокислот неэлектропроводны.

Положение равновесия

Многие природные аминокислоты обладают оптической деятель­ ностью вследствие наличия асимметрического атома углерода. В при­ роде распространены кислоты L-ряда. Эти кислоты горькие или без­ вкусные; кислоты D-ряда обычно сладкие.

Химические свойства. Подобно другим соединениям со смешан­ ными функциями аминокислоты проявляют свойства и кислот и ами­ нов. Однако в ряде превращений сильно сказывается взаимное влия­ ние двух функциональных групп.

1. Аминокислоты образуют соли с основаниями. Соли а-амино- кислот с тяжелыми металлами могут иметь комплексный характер. Таким строением обладают, например, интенсивно синие соли меди:

СН2—NHa х^/ 0 -------СО

I I

СО-------( /'Ч ш , — СН2

2. Подобно другим кислотам аминокислоты образуют сложные эфиры, хлорангидриды, амиды и т. д.

3. Аминокислоты образуют соли и с неорганическими кислотами,

например (H3N—СН2—СООН)С1. Эти соли обычно хорошо кристал­ лизуются.

4. При действии азотистой кислоты аминокислоты дают оксикислоты:

HNOa

H2N-CH2COOH — ►N2 + н20 + носн2-со о н

Эфиры аминокислот образуют при этом довольно устойчивые ди­ азосоединения:

HNO,

NH2—СН2—СООС2Н5 — NoCH—СООС2Н5

з а

Белки являются главным носителем жизни. «Повсюду, где мы встречаем жизнь,— пишет Ф. Энгельс,— мы находим, что она свя­ зана с каким-либо белковым телом, и повсюду, где мы встречаем ка­ кое-либо белковое тело, которое не находится в процессе разложения, мы без исключения встречаем и явления жизни». «Жизнь есть способ существования белковых тел...»*.

В организмах животных и растений белки выполняют самые раз­ личные функции. Они составляют основу опорных, мышечной и покровных тканей (кости, хрящи, сухожилия, кожа), играют решаю­ щую роль в процессах обмена веществ и размножения клеток. Белко­ выми телами являются многие гормоны, энзимы, пигменты, анти­ биотики, токсины.

Состав различных белков колеблется в сравнительно небольших пределах: С 50—52%, Н 6,8—7,7%; О 19—24%; N 15—18%; S 0,5—

- 2, 0% .

Молекулярный вес белков весьма велик; альбумин сыворотки

форму (шерсть, шелк) или существуют в виде порошка. Только неко­ торые белки удается выделить в кристаллическом состоянии.

Многие белки растворимы в воде, в разбавленных растворах со­ лей, в кислотах. Почти все белки растворяются в щелочах, и все они не растворимы в органических растворителях.

Растворы белков имеют коллоидный характер и могут быть очи­ щены диализом. Из растворов белки легко осаждаются органическими водорастворимыми растворителями (спиртом, ацетоном), растворами солей, особенно солей тяжелых металлов (Си, Pb, Hg, Fe и др.), кислотами и т. д. Осаждением растворами солей различной концен­ трации белки могут быть очищены и разделены. При осаждении не­ которые белки меняют конформацию цепей и переходят в нераство­ римое состояние. Этот процесс называется денатурацией. Денатура­ ция наступает для многих белков и при нагревании;

Вследствие исключительной нестойкости белки не имеют опреде­

ков зависит от природы входящих в их состав аминокислот: жела^ тина 4,2; казеин 4,6; альбумин яйца 4,8; гемоглобин 6,8; глиадин пшеницы 9,8; клупеин 12,5.

Различия в кислотно-основных свойствах белков позволяют их разделять методом электрофореза.

Все белки оптически деятельны. Большинство из них обладает левым вращением.

Цветные реакции. Существует ряд цветных реакций на белки. 1. К с а н т о п р о т е и н о в а я . С азотной кислотой белки дают

желтое окрашивание, переходящее при действии аммиака в оранже­

* Ф. Э н г е л ь с. Анти-Дюринг. Госиолитиздат, 1952, стр. 77.

вое. При этой реакции происходит нитрование ароматического кольца содержащихся в белках ароматических аминокислот.

2. Б и у р е т о в а я . С солями меди и щелочами белки дают фио­ летовую окраску. Подобную окраску дают все вещества, содержащие пептидные связи — NH—СО— (биурет, стр. 262).

3.Р е а к ц и я М и л л о н а . С раствором нитрата ртути в азо­ тистой кислоте белки дают красное окрашивание. Эта реакция свя­ зана с наличием фенольной группировки.

4.С у л ь ф г и д р и л ь н а я . При нагревании белков с раство­ ром плюмбита выпадает черный осадок сульфида свинца. Эта реакция указывает на присутствие сульфгидрильных групп (SH).

Классификация белков. Белки разделяются на протеины (простые белки), в состав которых входят только остатки аминокислот, и слож­ ные белки, или протеиды. Последние дают при гидролизе аминокис­ лоты и какие-либо другие вещества, например, фосфорную кислоту, глюкозу, гетероциклические соединения* и т. д.

Протеины разделяются на ряд групп в зависимости от их раство­ римости и положения изоэлектрической точки.

Ал ь б у м и н ы . Растворимы в воде, при нагревании свертываются. Оса­ ждаются насыщенными растворами солей. Имеют сравнительно небольшой мо­ лекулярный вес. При гидролизе дают мало гликоколя. Входят в состав яйца, крови, молока.

Г л о б у л и н ы . Не растворимы в воде. Растворяются в разбавленных раство­ рах солей и осаждаются концентрированными растворами солей. Свертываются при нагревании. Входят в состав мышечных волокон, яйца, молока, крови, рас­

тительных семян (конопля, горох).

Про' л а м и н ы . Не растворимы в воде. Растворяются в 60—80%-ном спир­ те. Содержат много пролина. Входят в состав растительных белков (глиадин пше­ ницы, гордеин ячменя, зеин кукурузы).

П р о т а м и н ы . Сильные основания. Не содержат серы. Имеют простой аминокислотный состав и низкий молекулярный вес. Входят в состав спермы

иикры рыб.

Ги с т о н ы . Менее сильные основания. Входят в состав многих сложных белков.

С к л е р о п р о т е и н ы . Не растворимы в воде, растворах солей, кислот и щелочей. Устойчивы к гидролизу. К этой группе относятся белки опорных и покровных тканей организма: коллаген костей и кожи, эластин связок, кератины шерсти, волос, рога, ногтей, фиброин шелка. Характеризуются высоким содер­ жанием серы.

Сложные белки разделяются на группы в зависимости от состава небелковой части.

Н у к л е о п ' р о т е и д ы . Гидролизуются на простой белок (особенно гис­ тоны или протамины) и нуклеиновые кислоты. Последние в свою очередь гидро­ лизуются с образованием углевода, фосфорной кислоты, гетероциклического основания.

Растворимы в щелочах и не растворимы в кислотах. Входят в состав прото­

лоту. Слабые кислоты. Свертываются не при нагревании, а от действия кислот.

Кним относится казеин молока.

Гл ю к о п р о т е и д ы . Гидролизуются на простой белок и углевод. Не растворимы в воде. Растворяются в разбавленных щелочах. Нейтральны. Не свертываются при нагревании. Входят в состав слизей.

X р о м о п р о т е и ды. Распадаются при гидролизе на простой белок и красящее вещество. Примером является гемоглобин крови (стр. 555).

Имеются и другие группы сложных белков.

NH2-C H 2-^ 0 -N H -C H -C 0 0 H

СН3

глицнлалашш (1)

СН3—СН—СО—NH—СН2—СООН

N H 2

аланилглицни (11)

Три различные аминокислоты могут быть соединены шестью раз­ личными способами и т. д.

Порядок чередования отдельных остатков аминокислот в цепи может быть установлен последовательным отщеплением с обоих концов молекулы отдельных аминокислот, которые предварительно «метятся» превращением в какие-либо устойчивые & гидролизу про­ изводные. Этим путем было установлено строение нескольких наибо­ лее простых белков (инсулина, миоглобина, рибонуклеазы и др.), молекулы которых построены из нескольких десятков (в некоторых случаях больше сотни) различных и одинаковых молекул а-амино- кислот и имеют молекулярный вес. 5 000—20 000. Эти данные допол­ няются результатами рентгеноструктурного анализа. Для многих более сложных белков установлен порядок чередования нескольких аминокислотных звеньев с каждого конца молекулы.

Для последовательного отщепления аминокислотных остатков от карбок­ сильного конца белковой молекулы может быть использован следующий метод:

NH2—СН—СО—NH—СН—СО—NH—СН—СООН

\ /

NH Ва(ОН)2

NHj—СН—СООН

i r

Выделенная таким образом аминокислота может быть, идентифицирована. Весь процесс можно повторить с деградированным пептидом и тогда будет уста­ новлено строение следующей аминокислоты с карбоксильного конца молекулы полипептида.

Для последовательного отщепления остатков аминокислот от аминного кон­ ца молекулы белка предложен следующий метод:

CeH6NCS + NH2 —СН—СО—N H -CH -CO —NH-CH-COOH

;.н5

| Ba(OH)2

NHj—dk-соон

I

R

Таким образом, может быть идентифицирована конечная аминокислота. Процесс может быть снова повторен для деградированного пептида.

Другим важным вопросом при исследовании строения белков и полипепти­ дов является вопрос о природе аминокислоты, содержащей свободную амино­ группу и расположенной на конце или в середине цепи. Для решения этого во­ проса применяется динитрофенильный метод, представленный схемой

£о'—NH—СН—СООН +

р - \ _ J)-N O t

NO,

[Н+] Ь—N0* —

to —NH—СН—СООН

4

> —N02 + N H j-CH —СООН

SI

1Г

Динитрофенильное производное может быть выделено и идентифицировано хроматографическим путем.