Тимин биохимия

α2-макроглобулин. Некоторые глобулины способныксвязываниюопределенныхвеществ:

), гапто-

трансферрин (переносчик ионовжелеза

), церулоплазмин (переносчик ионовмеди

глобин (переносчикгемоглобина),

гемопексин (переносчиктема).

γ-Глобуявлиныяются

антителами иобеспечиваютиммуннуюзащитуорганизма.

ГИ С Т О Н Ы

Гистоны – внутриядерныеб

елкимассой

около 24 кДа.Обладвыросноаютженными

в-

нымисвойствами,

поэтому приф зиологических

значениях рНзаряженыположительно

связываются дезоксирибонуклеиновойкислотойДНК()

,образуядезоксирибонуклеопрот

е-

ины.Существуюттиповгистонов5

– оченьбогат

ый лизином (29%) гистон Н1 , другие

и-

стоны Н2а , H2b, НЗ, Н4 богаты лизиномаргининомв(суммедо25%)

.

Радикалыаминвсоставегистоновкислотмогутбыметилированыь,

ацетилированы

фосфорилирова.Этоизменяетсуммарзарядсвойстваугиеныбелков.

Можновыдвеелить

функции гистонов:

1. Регулируютактивностьгенома

,а именно препятствуюттранскрипции

.

2С. труктурная – стабилизируют пространственнуюструктуру

ДНК.

Гистоныобразуют

нуклеосомы – октаэдрические структуры,

составленныеизгист

о-

нов Н2а , H2b, НЗ,

Н4 . ГиH1стонвязансмолекул

ойДНК,непозвейс"оскользнутьляя"

гистоноктамера.ДНКвогобвиванукл2,5разаепослемутчегобвиваетследующую

нуклеосому.

БлагодарятакойструктуредостигаетсяуменьшразмДНКровние

враз7

. Да-

лее нитьДНКснуклеосомамискладываетсясуп

ерспираль "суперсуперспираль".

Таким

образом,гистоны

участвуют в плотной упаковкеДНК

при формировании хромосом.

Благодарягистонам

вконечномитоге

размерыДНКуменьшаютсявтысячираз:

длинаДНКдостигает6

–6).

-9см(10

–1),аразмерыхромосом

– всего несколькоми

к-

рометров(10

ПР О Т А М И Н Ы

Этоб елкимассой

от4 кДа до 12 кДа, имеютсяв

ядрахсперматозоидов

многих орга-

низмов,вспермерыбонисоставляютосновнмассбелка.Протаминыую

являются замени-

телями гистоновслужатдляорганизацхроматв иина

спермиях. Посравнениюгистон

а-

протаминыотличаютсярезкоувеличсодаерннымгининажаниемдо(80%)Также,во .

т-

личотгистонов,протаминыеобладаюттолькоструктурнойфункцией,регулирующей

фууннетихкции,хром

атинвспермнеактивен.тозоидах

КО Л ЛА Г Е Н

Фибриллярныйбелоксуникальнойструктур.Составляетосновумежклеточногой

е-

ществасоединительнойтканисухожил,кости,хряща,кожи, ймеется,конечно,ивдр

у-

гихтканях.

Померестаорганизмаениявтропоколлагенеобразуетсявсебольшеечислопоп ре

ч-

ныхсвяз,чтодефибриллаетй

лыколлагенавсоединитткболжесткимихруельной

п-

кими.Этоведеткповышеннойломкостисн прозрачностижениюговицылаза

старческомвозрасте.

ЭЛ А С Т И Н

Построениюв

общихчертах

эластин схожколлаг

е-

ном.Находитсявсвязках,эл

астичномсло.Струесудов

к-

турнойединицейявляетсятропоэластин

молекулярной

массой 72 кДа идлиной800аминокислостатк.В овтных

немгораздобольшелизина,валина, меньшенинаги

д-

роксипролина.Отсутствие

обусловливаетналичие

спиральныхэласт

ичныхучастков.

Характернойособенностьюэластинаявляется

форми-

рованиеизчетырмоллизинаекулх

своеобразнойструктуры

– десмозина, который своими4

-мягруппами

объединяет

белковыецеписи,стпособныерастягиватьсямывовсех

направлениях.

α-Аминогруппы α-карбоксильныегруппыдесмозина

включаютсяпептидны

е связи одной илинесколькихбе

л-

ковыхцепей .

С Т Р ИОКЕЛНАИСЕС И Ф И К А

Ц И Я С Л О Ж Н Ы Х Б Е Л К О В

У сложных белкбелковой,кромец,имепи

етсядополнительнаянебелковаягруппа.

Онаназывается

лиганд, (лат. ligo – связываю) тоестьмолекула

, связаннаябелком.

Всл у-

чаееслилиганднесетструкти/илифункциональнуюрагру, зываетсяку

просте-

тическойгруппой

.

В роли лиганда могут выступать любыемол кулы

:

o

молекулы, выполняющиебелкеструктурнуюфункцию

– липиды,углеводы,

нукле-

иновыекислоты,минеральэлементы,какиеые

-либодругиеорганические

соединения:

гемвгемо,углвгликопротеинахеводыобине,ДНКРНК

внуклеопротеинах,медьв

церулоплазмине,

o

переносимые белкамимолекулы

: железовтрансферрине,гемоглобин

вгаптоглобине,

гемвгемопексине

,

o

субстратыдляферментов

– любыемолидажедругиекулыбелки.

Узнаваниелиганда

обеспечивается:

o

комплеменцентраностьюструксвязтубелкарыструктуреваниялиганда,

иначе

говоря, пространственнымихимическсоответствиембелкаганда

.Ониподходят

другкдругу

какключ

к замку,н апример, соответствиеф ирменсубс, трата

Аминокислоты ибелк и

24

o

иногдаузнавможетзависетьотниереакционнойспособностиатома,которому

присоединяется лиганд.Например,

связываниекислородаже

лезомгемоглобина,или

жирнойкисалотыьбумином

.

Функции лиганда всосложноготавебелкаразн: образны

o

изменяетсвойсбелковза(,растворимостьваяд,термолабильность)

, например,фо

с-

форнаякислотавфосфопротеи

нахилиостаткимоносахаридовгликопротеинах,

o

защищает белокпротеовнеивнутриклеткииза

, например,

углеводнаячасть

в

гликопротеинах,

o

обеспечиваетвозможностьтранерастворспортаводесо ,напримерд ,нениймых

перенжировс

липопротеинами,

o

придаетбиологактическуювность

иопределяетфункциюбелка,наприм,нуклер

и-

новаякислотануклеопротеинах

, гемвгемоглобине,

углврецепторныхводбелках,

o

влияетнапроникновениечерезмембраны,внутр ,клесорграцтиочнуюровку

секрециюбелков

, этовыполняет,какправило,углеводныйостаток.

ФО С Ф О П Р О Т Е И Н Ы

Фосфопротеины – этобелки,вкоторыхприсутствуетфосфатнсвязываегрупп,она а

т-

сяпептиднойцепьючерезос ирозатки,сер,треонина..(техаминокислот,кот

о-

рыесодержатОН

-группу).

Фосфорнаякислотаможетвыполнять:

1Структурную.

роль,придза,раядваястворимостьизменяясвойствабелка

, например,

в

казеине молока, яичном альбумине.

2Функциональную.

роль.Вклеткеприсутствуетмногобелков, связаныторыефосф

а-

том непо стоянно,авзависиактивностиот метаболизма.Белокможетмногократно

переходитьвфосфорилвдефосилированнуюформуилированную

,что играетрег у-

лирующуюрольв

его работе.

Например, 1)

ферменты гликогенсинтаза и гликогенфос-

форилаза (смРегуляци"

яактивностиферментов")

, 2) гистоны вфосфорилированном

о-

стоямепрочносвязываютсяииееДНКиактигенностьозрастма

ает.

НУ К Л Е О П Р О Т Е И Н Ы

Нуклеопротеины – этобелки,связанныенуклеинкисл.Онисоставляютвымитами

существеннуючастьрибосом,

хроматина,вирусов.

Врибосомах рибонуклеиновая кислотаРНК()связываетсясоспецифическимириб

о-

сомальнымибелками.

Вирусыявляютсяпрактическичистымирибо

- идезоксирибонуклеопротеинами.

В хроматине нуклеиноваякислотапредставлена

дезоксирибонуклеиновой кислотой,

связразнообразнымийбел,средикотожновырыхдосновныевеелитьгруппы

biokhimija.ru

ТиминО.А.

Лекции по общей биохимии (2018г)

25

– гистонынегистоновыебелки.НачальныйэтапупаковкиДНКосуществляютг ,стоныб

о-

леевысуровникиебеспечиваютсядругимибелками.

ВначамоДНКлеокула

бвиваетсявокруггистонов,образуянуклеосомы.Сформир

о-

ваннаятакимобразом

нуклеосомнаянить

напоминаетбусы,которыескладываются

у-

перспирхром( атиноваяль

фибрилла) исуперсуперспираль(

хромонемма интерфазы).

Самымраспроствприроданенным

является нуклеотид аденозинтрифосфат, исполь-

зуемыйкаквысокоэнергтрансмембранногочсоедляреакцин ипереносайскоев

е-

ществиреакцийсинтеза.

Связываясьчерезфосфатныеостатки,нуклеотиды

образуютдлинныецепочки

– нуклеинкислоты. в е

Выделяютвидануклеиновых

кислот взавис и-

мопентсти,вховихдящейзысостав

– рибонуклеи-

новаякислотаРНК()дезоксирибонуклеиноваякислота

(ДНК).

СахарофосфатныйостовДНКиРНКзаряжен

отрицательно благодазарядуфосфатныхгрупп.Втоя

жевремяпуриновыепиримидиновыеоснования

гид-

рофобны.

Аминокислоты ибелк

и

26

ЦепиДНКРНКоблнадаютправл,.е.именностьюют

3'-конеци5

'-конец.ВДНК

цепиантипараллел

ьны,т.е.напврасторонызныевлены

.Имеетсякомп

лементарность азо-

тистых оснований,

соответствие аденинкомплементарентимину(

А=Т ), гуанинкомплеме

н-

таренцитозину(

Г≡Ц) .

ЛИ П О П Р О Т Е И Н Ы

Клипоп,стговоряро,принадтеинамтолькобе,содержащиеежаткиковалентно

связанныелипиды.

Однтрадклипоциопртниноадмолекулярныетеинамсятобр

а-

зования,

выполняющиетранспортнуюфункциюсостоящиеизбелков

и молекулвсехкла

с-

совлипидов – транспортные липопротеины.

Структуру транспортных липопро-

теиновможносравнитьорехом,

укот о-

рых имеетсяскорлупаядро.

"Скорлупа"

липопротеина

являетсягидрофильной,

ядро – гидроф.Ядрформируютбное

неполярные эфирыхолестерола

и триа-

цилглицеролы.Вповерхностномсл

ое

("скорлупе")

находятся

фосфолипиды,

свободный холестерол, белки.

Белкив

липопротеинахназываются

апобелками,ихвыдн скольколяютв

и-

дов:А,В,С

и D.Вкаждомтипелип

о-

протеинпреобладаютсо тветс ву

ю-

щиеемуапобелки.

biokhimija.ru

ТиминО.А.

Лекции по общей биохимии (2018г)

27

Выделяютчетыре

основных классалипопротеинов:

o

хиломикроныХМ()

,

o

липопротеины высокой плотности (ЛПВП,

α-липопротеины,

α-ЛП) ,

o

липопротеины низкой плотности (ЛПНП,

β-липопротеины,

β-ЛП) ,

o

липоченьпротеинизкплотЛПОНП(йн,преостиы

-β-липопротеины,пре

-β-ЛП).

Липопротразличаютсясоставу,е..поинысоо ношениюриацилглицер

олов,хол е-

стеролаиегоэфиров,

фосфолипидов,белков :

Типылипопротеинов

Понаправлениюсверхувниз

происходитизменени е состава:

Хиломдо(90%и)кроныпидов

Увеличениеколичествабелка

ЛПОНП

Увеличениеколичествафосфолипидов

ЛПНП

Уменьшениеколичестватриацил

-

ЛПВПдо(80%белков)

глицеролов

ХР О М О П Р О Т Е И Н Ы

Хромопротеиныс

одержатокрашенныепростетичгруппы.Сюдаотносятескиемопр

о-

теинысод( г),ретинальпротеинымржатсодержат( витаминА),флавсодержат( протеины

витаминВ

2),кобамисодержат( витаминпротеиныВ

12).

Гемопротеины

Подрннефазделяютсярментативгемоглоби( , ные

миоглобин)фермецитохромы( ,каталазаты,пероксид

а-

за)Небелковой. частьюихявляетсягем

–

структура,

включающаясебяпорфиринкольцосост( из4оящеевое

Fe2+.Желез освязывается

пиррольныхколец)иона

порфиринкольцдвумяовымрдинационнымидв

у-

мяковалентнымисвя

зями.

Цитохромы

Цитохромы отличаютаминсокислтавяотным

пептцепейчисдных

ломцепейир

азделяютсянатипы

а, b,с,

d. Всеонеспособныисвязыватькисл,кр родме

цитохрома 3,котсодержрыйионымед.Циитохромы

е-

наховсоставедятсяыхательнцмитохпиц ондрий

пимикросомальногоокисления.

Флавопротеины

Флавопротеиныя

вляютсяферме

н-

тамиок слительно

-восстановительных

реакций,

например,

сукцинатдегидро-

геназа,

глицерол-3-фосфатдегидро-

геназа.Онивкачнествебелковойчасти

содержатпроизводныевиВамина

2 –

флавинмононуклеотидФМН()

и-

надениндинуклеотидФАД().

лавинаде-

ниндинуклеотидпредставляеткомплекс

издвнухклеотидов

– аденозинмоно-

фосфатаи

флавинмононуклеотида.

Аминокислоты ибелк

и

28

МЕ Т А Л Л О П Р О Т Е И Н Ы

Металлопротеины, кромебелка

, содержати ныдногоилинесколькихметаллов.

Ме-

таллопротеины частоявляются

ферментами.Ионыметалловсоединеныкоординационными

функции:

связямифункциональнымигруппам

ибелка

и выполняследующиет

o

участвуюториентасубстратаактциентфевноми,рмеента

o

входятвсостав

активного центра фермента иучаствуюткатализе,например,

лужат

акцептэлектроновнарамипределеннойстадииферм нтативнойакции

.

К металлопротеинам,например,относятсябелки,содержащие:

o

медь – цитохромоксидаза,вкомплекседругифердыхательнойентамицепи

митохондрийучаствусинтезеАТФ,

o

железо – ферритин,депонирующийжелезовклетке

, трансферрин,переносящий

железовкрови

, сукцинатдегидрогеназа (ферментЦТК),

o

цинк – алкогольдегидрогеназа, обеспечивающаям

етаболизмэтаноладругспих

р-

тов, лактатдегидрогеназа, участвующаяметаболизмемолочнкислоты, й

карбоан-

гидраза,образующаяуголь

нуюкислотуиз

CO2 и H2O, щелочная фосфатаза, гидроли-

зующаяфосэфоирные

различныхсоединений

.

o

селен – тиреопероксидаза,участву

ющаяв

синтезегормоновщитовиднойжелезы,

антиоксидантныйфермент

глутатионпероксидаза,

o

кальций – α-амилаза слюныипанкреатическогосока,гидролизующаякрахма

л.

ГЛ И К О П Р О Т Е И Н Ы (ГЛИКОКОНЪ Ю ГАТЫ )

Гликопротеины – белки,содержащиеуглеводныйкомпонент,ковалентноприсоед

и-

ненныйкполипептиднойосн.С веуглевржанварьотдов1и85%поруетмассе.

протеогликаны и гликопро-

Выделяютдваподкбе,содержащихассаковуглеводы:

теины.Междуэти

ми подклассамиимеютсясущественныеотличия:

Гликопротеины

Протеогликаны

o

доляуглеводов

15-20%,

o

доляуглеводов 80-85%,

o

несодержатуроновыхкислот

,

o

имеютсяуроновыекислоты

,

o

углеводцеписоднеболееыержат

o

углеводныецепикрайневе

лики,

15звеньев ,

o

углеводимр гулярноеет

строение.

o

углеводимн етрегулярное

строе-

ние.

Гликопротеины

Длясобственногликопронизкоеуглеводовхарактерсодержаниено.Углеводный

остатокявляетсяолигосахаридм,имнеетрегуля

рноестроениесодержитманнозу,галакт

о-

зу,глюкозу,иихаминопроизводные,такжеN

-ацетилнейраминовуюкислоту.

Олигосахарприсоедк иненд

аминокислбелковойтам

цепи

либоN

-гликозиднойсвязью

–

камидномуазотуаспарагина,

либоО

-гликозиднойсвязью

–

кгидроксигруппеостатк

ов

серина,треонина,гидрокс

и-

лизина.

Функцией

гликопроте-

инов являются:

biokhimija.ru

ТиминО.А.

Лекции по общей биохимии (2018г)

29

2. Защитная – например, антитела,

интерферон, факторысверты

ваниякрови

(протромбин,

фибриноген).

3. Транспортная – перенос веществкровичерезмембраны

,например,

трансферрин,

транскортин,альбумин, N

a+,К +-АТФаза.

4. Гормональная – гонадотропный,адренокортикотропный

и тиреотропныйгормоны .

5. Ферментативная – холинэстер,нуклеаз. аза

6. Рецепторная – присоединениеэффекизменениютв конформациирадит

белка-

рецептора,чтовызываетвнутриклеточныйответ.

Протеогликаны

Другая группагликопротеинов

– протеогликаны – характеризуетсяналичполиемс

а-

харидов,со

стоящихизповторяющдисахаридныхостатковхся

.

Дисахаридывключаютсебяуроновуюкислотуаминосахар.

Многократнод

ублиру-

ясь,дисахаробразуютолигоды

- иполисахаридныецепи

– гликаны. Влитературе

встреча-

ются другие названия – кислые гетерополисахариды (т.к.

имеют многокислотныхгрупп

),

гликозаминогликаны (содержатаминогруппы)

. Этимолекулывходятсоставпротеогл

и-

канов – сложныхбелков,функциейкоторыхявля

етсязаполнениемежклеточногопростра

н-

стваиудержаниездесьводы,также

нивыступаюткаксмазочныйиструктурныйкомпонент

суставовидругихтканевыхструктур.

Углеводнаячасть,аналогичногликопротеинами,связываебелкомчерезос сяатки

серинаасп. рагина

структурных гликозаминогликанов являетсягиалур о-

Основнымипредставителями

новаякислота,хондроитинсульфаты

, кератансульфаты идерматансульфаты

.Г епарин ис-

пользуетсявантикоагулянтнойсистемекрови

.

По функции протеогликаныособенно

значимыдлямежклеточногопространства,

особенносоединиткани,вко ельнойорое

погруженыколлагеновыеволокна.

При по-

мощи электронноймикроскопиивыяснено,

центренаходитгиалуроноваякислот

а,

коточесвярезаябелкиующиеприсо

еди-

няетмногочисленныеветочки" "изхондр

о-

итинсульфатов,керата

нсульфатов,дерм

а-

тансульфатов.

Могликановекулывесьма

гидрофильны,создаютсетчат

ый желепо-

добный матрикс изаполняютпространство

междуклетками,являясь

преградойдля

крупныхмолекулимикроорганизмов.