Задания, обязательные для выполнения в процессе самоподготовки.

1. Укажите аминокислоты, которым принадлежат следующие радикалы:

– CH2 – CH2 –CONH2	а) про
СH3	б) глу
2) ― CH2 – CH	в) мет
CH3	г) лей
	д) лиз
3) ― (СH2)2 – S – CH3	е) глн
4) ― (CH2)3 – CH2NH2	ж) три

2. Напишите и назовите пептиды, образованные аланином и метионином.

3. Напишите реакцию взаимодействия двух молекул цистеина. Назовите продукт реакции и укажите значение дисульфидной связи.

4. Какие нестандартные аминокислоты, встречающиеся в белках, могут образовываться в результате реакции гидроксилирования? Напишите их формулы.

5. Выберите из представленных пар аминокислот консервативные и радикальные замены:

1. 1. гли – ала

2. 2. глу – вал

3. 3. асп – глу

4. 4. тир – фен

5. 5. вал – лей

6. Ватные тампоны, использованные для обработки инфицированных корневых каналов, пропитывают формальдегидом. Объясните целесообразность применения, если известно, что он проникает в дентинные канальцы корня и взаимодействует с альбумином.

Примеры тестовых заданий

1. Установите соответствие.

Тип связи, участвующий в формировании структуры белка:

1. Первичная структура	а. Водородные связи между атомами пептидного остова
2. Вторичная структура	б. Слабые связи между функциональными группами радикалов аминокислот
3. Третичная структура	в. Связи между α – амино – α – карбоксильными группами аминокислот

2. Энергия образования связей, стабилизирующих вторичную структуру белка

Водородных	а. Более 120
Ионных	б. До 10
Пептидных	в. 60 - 70

3. Аминокислоты, которые не включаются в полипептидную цепь в процессе биосинтеза белка в клетке

1. Аминокислоты L – ряда

2. Аминокислоты D – ряда

3. Гидроксипролин

4. β – аминокислоты

5. α – аминокислоты

4. Тетрапептид с изоэлектрической точкой в слабо кислой среде

1. Гли – ала – фен – три

2. Вал – глу – мет – гли

3. Гис – лиз – тре – гли

4. Мет – арг – про – сер

5. Укажите соответствие

Функция	Белок
1. Транспортная	а. Миозин
2. Катализ	б. Гемоглобин
3. Регуляция	в. Инсулин
	г. Иммуноглобулин
	д. Трипсин

6. Укажите из предложенных фрагментов искуственно синтезированные:

1. Лей-Лей-Вал-Асп-Асп-Глу

2. Лей-Лей-Лей-Асп-Глу

3. Асп-Асп-Асп-Глу -Асп-Глу

4. Лей-Илей-Три-Сер- Глу- Глу

7. Чем определяется структурное и функциональное многообразие белков?

1. Наличием пептидных связей

2. Аминокислотным составом белков

3. Наличием функциональных групп радикалов

4. Порядком чередования аминокислотных остатков в молекуле белка.

8. Выберите фибриллярные белки:

1. Пепсин

2. Коллаген

3. Гемоглобин

4. Кератин

5. Иммуноглобулин

6. Альбумин

9. Укажите радикальную замену в белке:

1. Валин---------------- глутамат

2. Глутамин----------- аспарагин

3. Глутамат------------ аспартат

4. Аспартат------------ глутамин

5. Лейцин--------------- изолейцин

10. Укажите соответствие

Выполняемая функция:	Белки
1. Защита	а) миозин
2. Транспорт	б) пепсин
	в) иммуноглобулин
	г) гемоглобин
	д) коллаген

Примеры ситуационных задач

Задача№1

Укажите, какие из приведённых ниже пептидов обладают одинаковой по специфичности физиологической активностью:

а) цис – тир – илей – глу – асп – цис – про – лей – гли;

б) цис– тир – фен – глу – асп – цис – про – арг – гли;

в) цис – тир – фен – глу – асп – цис – про – лиз – гли.

Для обоснования ответа вспомните:

1. Какие виды замен аминокислот существуют?

2. Последствия радикальных замен.

Задача №2

Определите, будут ли отличаться по свойствам белки, у которых различия первичной структуры локализованы в следующих фрагментах:

Вал – гис – лей – тре – про – глу – глу – лиз;

Вал – гис –лей – тре – про – вал – глу – лиз.

Для обоснования ответа вспомните:

1. Какие виды аминокислотных замен существуют?

2. Последствия радикальных замен.

Задача №3

Основная функция белка — гемоглобина А (НbА) — транспорт кислорода к тканям. В популяции людей известны множественные формы этого белка с измененными свойствами и функцией — так называемые аномальные гемоглобины. Например, установлено, что гемоглобин S, обнаруженный в эритроцитах больных серповидно-клеточной анемией (HbS), имеет низкую растворимость в условиях низкого парциального давления кислорода (как это имеет место в венозной крови). Это приводит к образованию агрегатов данного белка. Белок утрачивает свою функцию, выпадает в осадок, а эритроциты приобретают неправильную форму (некоторые из них образуют форму серпа) и быстрее обычного разрушаются в селезенке. В результате развивается серповидноклеточная анемия.

Единственное различие в первичной структуре НbА и HbS обнаружено в N-концевом участке |3-цепи гемоглобина. Сравните N-концевые участки |3-цепи и покажите, как изменения в первичной структуре белка влияют на его свойства и функции.

	1	2	3	4	5	6	7	8
НЬА:	Вал-	Гис-	Лей-	Тре-	Про-	Глу-	Глу-	Лиз-
	1	2	3	4	5	6	7	8
HbS:	Вал-	Гис-	Лей-	Тре-	Про-	Вал-	Глу-	Лиз-

Для обоснования ответа вспомните:

1. Формулы аминокислот, по которым различаются НbА и HbS; сравните свойства этих аминокислот (полярность, заряд).

2. Сделайте вывод о причине снижения растворимости HbS и нарушении транспорта кислорода в ткани.

Задача №4

При некоторых заболеваниях у больного повышается температура тела, что рассматривают как защитную реакцию организма. Однако высокие температуры губительны для белков организма. Объясните, почему при температуре выше 40°С нарушается функция белков и возникает угроза для жизни человека.

Для обоснования ответа вспомните:

1. Строение белков и связи, удерживающие его структуру в нативной конформации.

2. Как меняется структура и функция белков при повышении температуры?