- •1.6. Витамины
- •1.6.1. Жирорастворимые витамины
- •1.6.2. Водорастворимые витамины
- •1.6.3. Антивитамины
- •2. Биохимическая энергетика и ферменты
- •2.1. Биохимическая энергетика
- •2.1.1. Принципы функционирования
- •2.1. Теплота сгорания некоторых биохимических продуктов
- •2.1.2. Тепловые эффекты биохимических реакций
- •2.2. Стандартные энтальпии образования (dн˚) и стандартные
- •2.1.3. Термодинамические критерии направленности
- •2.3. Стандартные свободные энергии образования
- •2.4. Стандартные окислительно-восстановительные потенциалы
- •2.1.4. Сопряжённый синтез веществ
- •2.5. Стандартные свободные энергии гидролиза
- •2.1.5. Общие закономерности осуществления
- •2.2. Ферменты
- •2.2.1. Механизм действия ферментов
- •2.2.2. Строение двухкомпонентных ферментов
- •2.2.3. Каталитическая активность ферментов
- •2.2.4. Изоферменты
- •2.2.5. Изменение активности ферментов в зависимости
- •Vmax – максимальная скорость ферментативной реакции при данном
- •2.2.6. Локализация ферментов
- •2.2.7. Регуляция ферментативных реакций
- •2.2.8. Классификация ферментов
2.2.8. Классификация ферментов
В соответствии с принятой номенклатурой классификация фермен-тов проводится в зависимости от типа катализируемых ими реакций, кроме того, учитывается природа субстратов, акцепторов и расщепляемых связей, а также особенности строения отщепляемых, присоединяемых или перено-симых групп. По типу катализируемых реакций все ферменты подразде-ляют на шесть классов:
1. Оксидоредуктазы – окислительно-восстановительные ферменты;
2. Трансферазы – катализируют реакции переноса атомных группи-ровок от молекулы донора к молекуле акцептора;
3. Гидролазы – катализируют гидролитическое расщепление ве-ществ с участием молекул воды;
4. Лиазы – катализируют отщепление групп от органических суб-стратов с образованием двойных связей или присоединение определённых группировок за счёт разрыва двойных связей;
5. Изомеразы – ферменты, катализирующие реакции изомеризации;
6. Лигазы (синтетазы) – катализируют реакции синтеза веществ, ко-торые сопряжены с гидролизом молекул АТФ или превращениями других макроэргических соединений.
В каждом из шести классов ферментов проводится их разделение на подклассы, а в подклассе выделяют группы ферментов, называемые под-подклассами. В каждом подподклассе отдельные ферменты записываются в определённой нумерации. Согласно такой группировке каждый фермент имеет классификационный номер, который записывается в виде четырёх чисел, разделённых точками. Первое число (записанное слева) указывает принадлежность фермента к одному из шести классов, следующее за ним число обозначает номер подкласса в данном классе ферментов, третье число – номер подподкласса в соответствующем подклассе, а четвертое – порядковый номер фермента в конкретном подподклассе. Так, например, фермент малатдегидрогеназа, катализирующий превращение яблочной кислоты в щавелевоуксусную, имеет классификационный номер 1.1.1.37, который показывает, что этот фермент относится к первому подклассу ок-сидоредуктаз (первого класса ферментов), катализирующих окисление спиртовых групп, на что указывают первые два числа (1.1.). Третье число (1) выражает принадлежность данного фермента к первому подподклассу первого подкласса оксидоредуктаз, который объединяет группу каталити-чески активных белков, имеющих в качестве кофермента НАД. Четвёртое число (37) определяет порядковый номер фермента в указанном под-подклассе.
Вопросы для самоконтроля
1. Какова биологическая роль ферментов? 2. Как используются ферменты в пи-щевых производствах, сельском хозяйстве, медицине? 3. Какое строение имеют моле-кулы ферментных белков? 4. В чём состоит механизм ферментативного превращения молекул субстратов? 5. Какие свойства ферментов объясняют гипотезы «ключа и зам-ка» и «индуцированного соответствия»? 6. В чём заключаются особенности действия ферментов, имеющих в качестве коферментов биотин, липоевую кислоту, флавиновые и железосерные группировки, а также гемы? 7. Каковы механизмы действия фермен-тов, имеющих в качестве коферментов НАД, НАДФ, кофермент А, а также произ-водные тиамина и пиридоксина? 8. Как определяется и в каких единицах выражается каталитическая активность ферментов? 9. Что характеризует показатель «период полу-жизни фермента»? 10. В чём состоит природа образования изоферментов? 11. Какова биологическая роль изоферментов? 12. Как изменяется активность ферментов в зависи-мости от температуры, рН физиологической среды, концентрации фермента и субстра-та? 13. Как действуют на ферменты активаторы и ингибиторы? 14. Какие известны разновидности активаторов и ингибиторов ферментов? 15. Каковы особенности лока-лизации ферментов в клетках организмов? 16. Как осуществляется регуляция конститу-тивных ферментов? 17. В чём состоят механизмы регуляции индуцируемых фермен-тов? 18. Каковы механизмы регуляции ферментативной активности с участием гормо-нов, зимогенов, а также под действием света? 19. По какому принципу осуществляется классификация ферментов? 20. Какие показатели включает классификационный номер фермента?