- •Биохимия
- •Химический состав живых организмов.
- •Химические вещества в живых организмах.
- •Неорганические вещества клетки
- •Функции воды
- •Неорганические соли
- •Роль солей в организме.
- •Органические вещества клетки.
- •Углеводы.
- •Химические свойства моносахаридов. Реакции по карбонильной группе
- •2. Восстановление.
- •Реакции по гидроксильным группам
- •Реакции брожения.
- •Олигосахариды. Полисахариды.
- •Строение дисахаридов.
- •Полисахариды.
- •Крахмал.
- •Амилаза и Амилопектин – две фракции крахмала.
- •Химические свойства полисахаридов:
- •Целлюлоза.
- •Химические свойства целлюлозы:
- •Липиды.
- •Простагландины.
- •Физические свойства липидов.
- •Функции жиров в организме:
- •Нуклеиновые кислоты
- •Биологически важные гетероциклические соединения
- •Кислотно-основные свойства гетероциклов
- •Строение мононуклеотидов
- •Название нуклеозидов и мононуклеотидов
- •Первичная структура днк
- •Вторичная структура днк
- •Структура рнк
- •Белки аминокислотный состав белков
- •Структуры белков первичная
- •Вторичная
- •Третичная
- •Свойства белков электрические
- •Денатурация белка
- •Функции белков в клетке
- •Физические и химические свойства
- •Химические свойства
- •Качественные реакции на белки
- •Биокатализ
- •2 Класс: Трансферазы
- •3 Класс (Гидролазы)
- •4 Класс: Лиазы
- •5 Класс: Изомеразы
- •6 Класс: Лигазы (синтетазы)
- •Номенклатура ферментов
- •Кофакторы
- •Водорастворимые
- •Жирорастворимые
- •I. Коферменты, входящие в состав оксиредуктаз (коферменты дегидрогеназ)
- •I.2.Флавиновые дегидрогеназы
- •I.4. Группа гемма
- •II. Коферменты переноса групп (трансферазы)
- •II.1. Аминотрансферазы.
- •Ацилтрансферазы
- •Основы кинетики ферментативных реакций Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации реагентов
- •Влияние температуры на скорость ферментативных реакций
- •Влияние рН на скорость ферментативной реакции
- •Ингибиторы ферментов
- •Динамическая биохимия
- •Катаболизм Специфические и общие пути катаболизма.
- •Катаболизм углеводов
- •Катаболизм липидов
- •Катаболизм белков
- •Катаболизм аминокислот.
- •Общий путь катаболизма.
- •Цпэ. Тканевое дыхание. Окислительное фосфорилирование.
- •Биосинтезы Биосинтез днк. Репликация.
- •Биосинтез рнк
- •Информационные рнк
- •Рибосомные рнк
- •Трансляция (биосинтез белка)
- •Биосинтез углеводов
- •Биосинтез гликогена
- •Биосинтез жиров
- •Биосинтез жирных кислот.
- •Биосинтез триацилглицеридов
- •Оглавление
Влияние температуры на скорость ферментативных реакций
Как известно, скорость химической реакции, согласно эмпирическому правилу Вант-Гоффа, при повышении температуры на 10о увеличивается в 2-4 раза. Однако для ферментативных реакций оно соблюдается лишь до 50-60 оС. При более высоких температурах фермент, представляющий собой белок, денатурирует, изменяется его конформация, и он уже не может выполнять свои каталитические функции. Поэтому зависимость скорости ферментативной реакции от температуры имеет вид кривой с максимумом (рисунок)
Максимум соответствует наивысшей активности фермента, которая обычно измеряется его количеством в мг, которое катализирует 1 мгмоль субстрата за 1 мин. Удельная активность измеряется в расчете на 1 мг фермента (мгмоль/мин). Молярная активность (число оборотов или каталитическая константа) рассчитывается на мгмоль фермента ( мгмоль/мгмоль ∙мин), то есть молярная активность показывает, сколько молекул субстрата превращается за 1 минуту одной молекулой фермента.
Кроме температуры на активность ферментов влияют рН среды и присутствие ингибиторов.
Влияние рН на скорость ферментативной реакции
Для большинства ферментативных реакций оптимальное значение рН среды лежит в интервале 5− 9. Кривая зависимости скорости ферментативной реакции от рН является кривой с максимумом (рисунок)
Такой вид кривой обусловлен тем, что существует оптимальное состояние ионизации субстрата и белковой молекулы фермента (её аминокислотных остатков), которое обеспечивает наиболее прочное их соединение в активном центре и, следовательно, наибольшую скорость реакции.
Ингибиторы ферментов
Действие ферментов может быть ослаблено или полностью подавлено с помощью определенных веществ – ингибиторов. Их действие может быть обратимым и необратимым.
Обратимые ингибиторы обычно связываются с ферментом нековалентными связями и могут быть легко от них отсоединяться, при этом существуют так называемые конкурентные обратимые ингибиторы, которые имеют сходные структуры с субстратом и стремятся, каждый в первую очередь, связаться с ферментом на субстратсвязывающем участке активного центра. Если к ферменту Е добавить конкурентный ингибитор I и субстрат S, то образуются два комплекса по реакциям:
Е + S ES Р + Е
Е + I Е I ≠ Р
Так как образование комплекса ЕI не приводит к образованию продуктов реакции, то скорость реакции их образования уменьшается, так как уменьшается число активных центров фермента, способных взаимодействовать с субстратом. Поскольку конкурентный ингибитор связывается с ферментом обратимо, то уменьшить его действие можно, увеличивая концентрацию субстрата, так как при этом увеличивается вероятность связывания фермента с субстратом. Ингибитор, мешая образованию фермент-субстратного комплекса, он увеличивает константу Михаэлиса Кm, но не изменяет Vmax.
Неконкурентный обратимый ингибитор не сходен по структуре, с субстратом, поэтому он может связываться с ферментом и в присутствии и в отсутствии субстрата, и обычно связывается с ферментом не в активном центре, а в другом месте, обычно в регуляторном центре. При этом образуется тройной комплекс: фермент-ингибитор-субстрат (ЕSI), который не приводит к образованию продуктов реакции:
Е + S + I Е I ≠ Р
При данном типе ингибирования влияние ингибитора не может быть преодолено повышением концентрации субстрата. Неконкурентный обратимый ингибитор уменьшает как Vmax, так и Кm.
Необратимые ингибиторы ферментов – это соединения, которые образуют прочные связи с ферментом, причем именно в активном его центре. Связывая важные группы на субстрат связывающем участке, они необратимо изменяют его конфигурацию. Так необратимо действуют на ферменты ионы тяжелых металлов Hg+2 и Pb+2 , чем объясняется их токсическое действие на организм человека.
Регуляция действия ферментов осуществляется гормонами.