
- •Биохимия
- •Химический состав живых организмов.
- •Химические вещества в живых организмах.
- •Неорганические вещества клетки
- •Функции воды
- •Неорганические соли
- •Роль солей в организме.
- •Органические вещества клетки.
- •Углеводы.
- •Химические свойства моносахаридов. Реакции по карбонильной группе
- •2. Восстановление.
- •Реакции по гидроксильным группам
- •Реакции брожения.
- •Олигосахариды. Полисахариды.
- •Строение дисахаридов.
- •Полисахариды.
- •Крахмал.
- •Амилаза и Амилопектин – две фракции крахмала.
- •Химические свойства полисахаридов:
- •Целлюлоза.
- •Химические свойства целлюлозы:
- •Липиды.
- •Простагландины.
- •Физические свойства липидов.
- •Функции жиров в организме:
- •Нуклеиновые кислоты
- •Биологически важные гетероциклические соединения
- •Кислотно-основные свойства гетероциклов
- •Строение мононуклеотидов
- •Название нуклеозидов и мононуклеотидов
- •Первичная структура днк
- •Вторичная структура днк
- •Структура рнк
- •Белки аминокислотный состав белков
- •Структуры белков первичная
- •Вторичная
- •Третичная
- •Свойства белков электрические
- •Денатурация белка
- •Функции белков в клетке
- •Физические и химические свойства
- •Химические свойства
- •Качественные реакции на белки
- •Биокатализ
- •2 Класс: Трансферазы
- •3 Класс (Гидролазы)
- •4 Класс: Лиазы
- •5 Класс: Изомеразы
- •6 Класс: Лигазы (синтетазы)
- •Номенклатура ферментов
- •Кофакторы
- •Водорастворимые
- •Жирорастворимые
- •I. Коферменты, входящие в состав оксиредуктаз (коферменты дегидрогеназ)
- •I.2.Флавиновые дегидрогеназы
- •I.4. Группа гемма
- •II. Коферменты переноса групп (трансферазы)
- •II.1. Аминотрансферазы.
- •Ацилтрансферазы
- •Основы кинетики ферментативных реакций Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации реагентов
- •Влияние температуры на скорость ферментативных реакций
- •Влияние рН на скорость ферментативной реакции
- •Ингибиторы ферментов
- •Динамическая биохимия
- •Катаболизм Специфические и общие пути катаболизма.
- •Катаболизм углеводов
- •Катаболизм липидов
- •Катаболизм белков
- •Катаболизм аминокислот.
- •Общий путь катаболизма.
- •Цпэ. Тканевое дыхание. Окислительное фосфорилирование.
- •Биосинтезы Биосинтез днк. Репликация.
- •Биосинтез рнк
- •Информационные рнк
- •Рибосомные рнк
- •Трансляция (биосинтез белка)
- •Биосинтез углеводов
- •Биосинтез гликогена
- •Биосинтез жиров
- •Биосинтез жирных кислот.
- •Биосинтез триацилглицеридов
- •Оглавление
Свойства белков электрические
Молекула белка имеет значительное число положительных и отрицательных зарядов на своей поверхности. Поэтому белки обладают амфотерными свойствами и каждый их них обладает изоэлектрической точкой, то есть значение рН при которой молекула нейтральна.
При рН, лежащем ниже изоэлектрической точки (кислая среда), суммарный заряд - положительный. При рН, лежащем выше - суммарный заряд отрицательный.
Обычно все молекулы белка заряжены одинаково. В результате возникает взаимное отталкивание, препятствующее их слипанию. В изоэлектрической точке отталкивания нет, молекула слипается, растворимость белка минимальна.
Например, у свежего молока значение рН лежит выше изоэлектрической точки белка казеина (щелочная среда), когда же молоко прокисает за счёт подкисления молока кислотой в результате деятельности молочнокислых бактерий, его рН начинает падать и достигает изоэлектрической точки казеина при рН=4,7. Казеин при этом выпадает в осадок, молоко створаживается.
Денатурация белка
Денатурация – это утрата белком его природной структуры при разрушении нековалентных связей. Денатурация может быть: обратимой, необратимой, полной и частичной. Степень денатурации зависит от интенсивности разрушающего фактора и природы белка. Сначала разрушается четвертичная структура, затем третичная, потом вторичная. Первичная структура при денатурации остаётся.
Вызывать денатурацию могут:
- нагревание или действие излучения. Кинетическая энергия, сообщённая белку вызывает сильную вибрацию атомов, водородные и ионные связи при этом разрываются. Белок свёртывается.
- действие сильных электролитов: кислот, щелочей, концентрированных растворов солей. Они разрушают ионные связи. При длительном воздействии могут разрывать даже пептидные связи, то есть разрушать первичную структуру.
- действие солей тяжёлых металлов. Катионы металлов образуют прочные связи с карбоксильными ионами, вследствие чего происходит разрыв ионной связи. Они также нейтрализуют отрицательный заряд белковой молекулы, уменьшают его растворимость, и таким образом вызывают выпадение белка в осадок.
- органические растворители и детергенты (ПАВ). Эти вещества разрушают гидрофобные связи, образуя связи с гидрофобными неполярными группами. Так, использование спирта в качестве дезинфицирующего средства основано на денатурации белка любых присутствующих бактерий.
Так как укладка белковой молекулы зависит от первичной структуры белка, то
денатурация может быть обратимой, когда разрушенные связи могут восстановиться или же может произойти перезарядка белковой молекулы, и осадок может раствориться. Это подтверждается, например, при восстановлении активности рибонуклеазы (фермента, разрушающего РНК). Если после полной денатурации положить рибонуклеазу в солевой раствор, она принимает первичную форму.
Функции белков в клетке
Строительная – обусловлена наличием белка во всех клеточных структурах. (Форма всех органелл клетки зависит от структуры белков).
Каталитическая – реакции в клетке без ферментов идут медленно, так как концентрации исходных веществ (субстратов) в клетке малы. Обычно размеры молекул ферментов больше, чем размеры субстратов. Например, молекулярная масса каталазы, разрушающей пероксид водорода Н2О2, равна 250000, а самого пероксида – 34. Активный центр фермента – лишь небольшой участок его молекулы, на котором и происходит сама реакция. Фермент сравнивают с замком, а субстрат – с ключом, так как они должны точно подходить друг другу. Каждая реакция катализируется своим ферментом, однако существуют ферменты, которые катализируют несколько реакций.
Двигательная – все движения обусловлены работой двигательных (сократительных) белков. В мышечных клетках при сокращении нитей более активна внедрённая между волокнами миозина за счёт энергии АТФ.
Транспортная – белок гемоглобин транспортирует кислород и углекислый газ в организме. Через мембраны происходит транспорт различных веществ (сахар, ионы и др.).
Защитная – осуществляется с помощью антител и антигенов. Антитела – белковые структуры β-лимфоцитов избирательно связывающиеся с чужеродными белками и клетками. Антигены – белки на поверхности клетки или в растворе, по которым Т-лимфоциты различают свои клетки и чужеродные. Убитые или ослабленные бактерии и вирусы (вакцины) несут свои антигены. При введении их в организм иммунная система вырабатывает антитела, что препятствует заболеванию.
Энергетическая – белки являются источниками энергии. 1г белка при окислении даёт 17,6 кДж. Белок при разрушении образует СО2, Н2О, NH3. Аммиак NH3 ядовит, поэтому в печени он превращается в мочевину и мочевую кислоту.
Регуляторная – пептидные гормоны, выделяемые железами внутренней секреции, изменяют обмен веществ в клетках определенных тканей. Инсулин активирует захват молекулы глюкозы клеткой и синтез из неё гликогена. Без инсулина клетки голодают, так как не поглощают глюкозу, в результате чего развивается сахарный диабет. Т-лимфоциты передают с помощью белков информацию о чужеродных клетках β-лимфоцитам.