Обмен белков

Занятие 6

Коллоквиум Обмен простых белков

1. Почему нельзя заменить белки в питании жирами или углеводами? Какие аминокислоты (8) являются эссенциальными? От чего зависит биологическая ценность белков (2)? Приведите примеры неполноценных белков.

2. Что понимают под азотистым балансом? Что такое положительный азотистый баланс? Когда он наблюдается? Каковы нормы белка в питании?

Переваривание белков

3. Перечислите ферменты (9), участвующие в переваривании пищевых белков и содержащиеся в желудочком, поджелудочном и кишечном соках. Связи между какими аминокислотами преимущественно расщеп­ляют пепсин, трипсин, химотрипсин?

4. Из чего (2) и как возникает соляная кислота в стенке желудка? Какова роль (5) соляной кислоты в пищеварении? Перечислите виды кислотности желудочного сока (4) и их нормальные величины. При ка­ких патологических состояниях кислотность желудочного сока измеряется?

5. В чем заключается биологическое значение выделения протеолитических ферментов пищеварительных соков в неактивной форме? Каков механизм превращения пепсиногена в пепсин? Трипсиногена в трипсин? Химотрипсиногена в химотрипсин?

6. Как действуют карбоксипептидазы и аминопептидаза? Какие продукты переваривания белков (2) могут всасываться в желудочно-кишечном тракте? Каков механики всасывания?

7. Напишите реакции, катализируемые карбоксипептидазой и аминопептидазой. К какому классу относятся эти ферменты?

Гниение белков в кишечнике

8. Что подразумевают под гниением белков в кишечнике? 'Какие процессы протекают в кишечнике при гниении? Перечислите возникающие при гниении белков токсические продукты (не менее 7) . Где и как обезвреживаются ядовитые продукты гниения белков? Что такое индикан? Когда увеличивается содержание его в моче?

9. Напишите обезвреживание индола с помощью ФАФС, крезола с помощью УДФГК, бензойной кислоты с помощью глицина. К каким классам относятся катализирующие эти процессы ферменты?

10. Напишите образование путресцина и его обезвреживание путем окисления. Назовите действующие ферменты и классы к которым они относятся.

Белки и аминокислоты крови

11. Для чего используются клетками тканей и органов аминокислоты? Опишите 4 направления использования аминокислот). Из каких источников (3) пополняется аминокислотный фонд организма? Что понимают под динамическим состоянием белков в организме? Назовите белковые резервы организма (3).

Промежуточный обмен белков Распад аминокислот: процессы дезаминирования и декарбоксилирования. Трансаминирование

12. С помощью каких ферментов и в каких частях клеток происходит внутриклеточный гидролиз белков?

13. Что такое дезаминирование? Какие существуют типы (4) дезаминироваиия? Какой тип дезаминирования аминокислот преобладает в живом организме? Что понимают под непрямым дезаминированием аминокислот? Какова роль в этом процессе альфа-кетоглутаровой кислоты? Какие ферменты (2) его катализируют? К каким классам они относятся?

14. Напишите трансдезаминирование валина. Назовите участвующие ферменты, а также классы к которым они относятся.

15. Что понимают под трансаминированием? Какие ферменты катализируют этот процесс? Что представляет собой их кофермент? Какова роль переаминировання в белковом обмене? Какие аминокислоты и с помощью какого механизма могут возникнуть; из альфа-кетоглутаровой кислоты, из пировиноградной кислоты, из ЩУК, из альфа-кето-бета-гилроксимасляной кислоты, из альфа-кето-бета-гидроксипропионовой кислоты?

16. Напишите трансминирование с участием фосфопиридоксаля между лейцином и ЩУК. Назовите действующий фермент и класс, к которому он относится.

17. Напишите переаминирование (с участием кофермента) между гистидином и альфа-кетоглутаровой кислотой. Назовите действующий фермент и класс, к которому он относится.

18. Какие ферменты катализируютдекарбоксилирование аминокислот? Назовите важнейшие вещества, возникающие при декарбоксилировании аминокислот (не менее 3).

19. Какова судьба безазотистого остатка аминокислот? Что представляют собой конечные продукты распада простых белков (6)? Какие гормоны (7) и как влият на обмен белков?