Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:

Научные стремления 2011-1

.pdf
Скачиваний:
43
Добавлен:
21.02.2016
Размер:
16.67 Mб
Скачать

F. atra (на Цн, Чж и Св с плотностью 79,15, 174,19 и 11,43 ос/км2 соответственно), A. ferina (на Л, Чж и Св с плтностью – 6,70, 14,35 и 1 ос/км2 соответственно), G. сhloropus (на Чж плотность – 4,84 ос/км2). Такова плотность гнездящихся видов птиц водно-болотной группы.

Anas platyrhynchos

Podiceps cristatus

Рисунок 1 – Плотность (ос/км2) A. platyrhynchos и P. cristatus в летний период на акваториях города

Получив результаты о плотности, можно перейти к рассмотрению непосредственно гнездовых территорий и успеха размножения (таблица 1).

Таблица 1 – Гнездовые территории и успех размножения водно-болотных птиц на акваториях Минска

Вид

в/х Цнянка

в/х Дрозды

З.Лебяжий

в/х Чижовка

 

Река

 

 

I

 

II

III

I

II

III

I

II

III

I

II

III

I

II

III

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

A.p1

4,8

 

2,1

0,2

1,8

4,3

0,5

0,3

0,8

0,4

3,8

4

0,4

36

4,4

0,3

P.c2

2

 

1,3

0,2

0,3

0,3

0,06

0,8

1,3

0,6

4,3

1,7

0,3

3,3

2,4

0,9

A.f3

0

 

0

0

0

0

0

0

0

0

1,5

2,3

0,4

1,5

2,2

0,6

C.o4

0

 

0

0

0

0

0

0,8

2,5

1,3

0

0

0

0,8

2,5

1,3

F.a5

2,5

 

1,6

0,2

0

0

0

0

0

0

1,5

1,6

0,03

2,8

1,9

0,6

A.fr6

0

 

0

0

0

0

0

0

0

0

0,5

1,8

0,5

0,5

1,5

1,1

G.c7

0

 

0

0

0

0

0

0

0

0

0,3

0,3

0,1

0

0

0

 

Примечание: 1- A. platyrhynchos, 2 - P. cristatus, 3 -

A. fuligula, 4 - C. olor, 5 - F. atra, 6

- A. farina, 7 - G. сhloropus;

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

I -

ИП – индекс прироста (отношение количества молодых птиц на одну взрослую

особь); II - N выводков – количество выводков за сезон; III - <N> птенцов – среднее число птенцов в выводке.

На основании данных, предоставленных в таблице, можно сделать следующие выводы: на территории города Минска гнездится 7 видов водноболотных птиц, что составляет 22 % от общеевропейского числа гнездящихся птиц данной группы [3]; наиболее распространенными гнездящимися видами являются кряква (A. p) и большая поганка (P. c), другие виды птиц гнездятся не на всех исследуемых акваториях, что можно объяснить их большей

151

чувствительность и избирательностью к гнездовым участкам, а также большой восприимчивостью к антропогенному прессу в условиях урбаценоза [2]. Последнее характерно и для большой поганки; к благоприятным территориям для гнездования водно-болотных птиц относятся Св и Чж (по 6 гнездящихся видов), остальные участки представляют собой менее выгодные гнездовые территории, главным образом, для видов с низкой экологической пластичностью. Успех размножения (по значению индекса прироста ИП) для большинства гнездящихся видов не достигает 100 %, кроме лебедя-шипуна (С. о) на Л и Св и для красноголовой чернети (A. fr) на Св., что объясняется низкой численностью последних. Что касается воспроизводства популяции кряквы, то оно также находится на низком уровне, варьируя от 20 % на Цн до 50 % на Др, что сильно отличается от естественных популяций, достигающих 300% воспроизводства.

Выводы:

1.На территории города Минска гнездится 7 видов водно-болотных птиц.

2.Наиболее благоприятные участки для гнездования находятся на реке Свислочь и на в/х Чижовка, где доля гнездящихся видов составляет 85 % от общего числа.

3.Наиболее широко гнездящиеся виды – A. platyrhynchos и P. cristatus.

4.Уровень воспроизводства популяции водно-болотной орнитофауны города имеет низкие показатели. Только для C. olor и A. ferina на отдельных участках наблюдается сохранение стабильности популяций.

5.Уровень воспроизводства A. platyrhynchos также имеет низкие показатели, однако это компенсируется высокой плотностью.

Литературные источники

1.Исаков, Ю.А. Учет и прогноз численности водоплавающих птиц / Ю.А. Исаков // Организация и методы учета птиц и вредных грызунов. – Москва: Академия наук СССР,

1963. – С. 36 – 82.

2.Фридман, В.С. Специализированные городские популяции птиц: формы и механизмы устойчивости в урбосреде / В.С. Фридман, Г.С. Ерѐмкин, Н.Ю. ЗахароваКубарева // Беркут. – Т. 16, вып. 1. – С. 7 – 51.

3.Avilova, K. The Urban Waterfowl Fauna of Moscow in comparison with some other European cities / K. Avilova // Avocetta. – 2009. – Vol. 33. – P. 191 – 198.

4.Marzluff, J. A historical perspective on urban bird research: trends, terms, and approaches. Chapter 1. / J. Marzluff, R. Bowman, R. Donnelly // Avian conservation and ecology in an urbanizing world. Kluwer Academic Publications, Boston. – 2001. – P. 1 – 17.

K.V. Gomel

NESTING TERRITORIES AND BREEDING SUCCESS OF WATERFOWL IN MINSK

Belarusian state pedagogical university named after Maksim Tank, Minsk

Summary

In the article are given results of researching nesting species of waterfowl in Minsk. The topicality is a selection of the most valuable populations of waterfowl species and estimating their role in the urban conditions. The results can serve as a comparative material for researching bird adaptation to urban conditions and their synantropisation.

152

УДК 637.146:616.34-008:579.8.017

А.Д. Гречиха, Д.В. Рахуба, Г.И. Новик, И.П. Высеканцев

ВЛИЯНИЕ СКОРОСТИ ОХЛАЖДЕНИЯ НА ВЫЖИВАЕМОСТЬ БАКТЕРИЙ PSEUDOMONAS FLUORESCENS И БАКТЕРИОФАГА BV-1

1Институт микробиологии НАН Беларуси, Минск

Бактерии Pseudomonas fluorescens широко используются в качестве модельных объектов для многочисленных исследований, в частности для изучения формирования биопленок в лабораторных условиях [1]. В практике контроля пищевых продуктов они издавна известны как индикаторы зараженности [2]. Ценность культуры P. fluorescens для Белорусской коллекции непатогенных микроорганизмов заключается в том, что она является хозяином большого количества бактериофагов. В коллекции на хранении находятся 33 штамма вирусов бактерий рода Pseudomonas. Наибольшую ценность из них представляют штаммы BV-1, BV-6, BV-12, BV-16, BV-22, BV-45, BV-46, BV47, BV-48, BV-49, BV-50, BV-51, BV-52, BV-53, на основе которых ведется разработка препарата против фитопатогенных бактерий для нужд сельского хозяйства.

Для сохранения жизнеспособности бактериофагов и их хозяев наряду с методами субкультивирования при +4°C и замораживания в морозильной камере при -20 °C и -70 °C, применяется лиофилизация, как метод долгосрочного хранения микроорганизмов [3, 4]. Однако для гарантированного сохранения свойств фагов, и их генетической стабильности, необходимо использование метода криоконсервации [5]. На устойчивость и сохранение физиолого-биохимических свойств микроорганизмов, в том числе и вирусов при замораживании могут оказывать влияние различные факторы. Наиболее значимые из них – скорость охлаждения и отогрева, а также использование криопротекторов [6, 7, 8].

Целью данной работы явилось исследование сохранения жизнеспособности бактерий Pseudomonas fluorescens а также бактериофага BV- 1 при различных скоростях охлаждения.

Материалы и методы. Объекты исследования. Объектами исследования служили штамм бактерий Pseudomonas fluorescens БИМ В-582, и штамм бактериофага БИМ BV-1 из фонда Белорусской коллекции непатогенных микроорганизмов (ГНУ «Институт микробиологии НАН Беларуси»).

Приготовление фаголизата. В колбу с 50 мл свежей стерильной среды культивирования (Питательный бульон гидролизата кильки: триптический гидролизат кильки – 10,05 г, NaCl – 4,95 г, дистиллированная вода – 1000 мл, рН 7,0 – 7,2, режим автоклавирования – 0,75 атм, 30 мин) вносили 2-5 мл ночной культуры и инкубировали на качалке в течение 1-3 часов для получения подрощеной культуры. Далее бактерии заражали бактериофагом с множественностью инфекции 1:10. Через 1,5-2 часа после наступления лизиса в колбу добавляли 3-4 мл хлороформа и инкубировали на качалке 5-10 минут. Лизат центрифугировали в течении 30 минут при 6000 g для удаления остатков

153

бактерий. Титр фага при подобном методе размножения достигал 109-1011 БОЕ/мл.

Изучение влияния скорости замораживания на выживаемость бактерий

P. fluorescens. Для замораживания осуществляли смыв бактерий P. fluorescens с поверхности скошенного агара 5 мл стерильного питательного бульона. Образцы переносили по 1,5 мл в стерильные криопробирки и выдерживали на ледяной бане в течение 15-20 мин. Замораживали до температур -20С, -70С и -196С, что соответствовало медленной, быстрой и сверхбыстрой скоростям охлаждения. Оттаивание культур проводили на водяной бане при 37С в течение 20 мин. Определение количества жизнеспособных клеток осуществляли с использованием методов предельных разведений с высевом на чашки Петри [9].

Изучение влияния скорости замораживания на выживаемость бактериофага BV-1. Лизат фага в объеме 1 мл вносили в стерильные криопробиркии замораживали на программном замораживателе ЗПБ.000.000 (Опытное производство Института проблем криобиологии и криомедицины). Замораживание проводили по одноэтапной программе в интервале температур от 20 до -196°С, со скоростями 1, 5, 10, 15, 20 и 400°С/мин. Образцы отогревали на водяной бане при 37°С. Титр фага определяли до и после криоконсервации стандартным методом агаровых слоев [10].

Результаты и обсуждение. Влияние скорости охлаждения на выживаемость бактерий P.fluorescens при криоконсервации. Для изучения влияния скорости охлаждения на выживаемость бактерий P.fluorescens, клеточные суспензии замораживали при температурах -20, -80 и -196°С соответственно.

В результате проведенных экспериментов было показано, что бактерии P.fluorescens обладают выраженной криочувствительностью. При замораживании с медленной и быстрой скоростью охлаждения количество жизнеспособных бактерий снизилось с (1,53±0,06) 1010 до (5,65±0,21) 109

КОЕ/мл и с (1,53±0,06) 1010 до (9,5±0,30) 109, что составило 37 и 62%

выживаемости соответственно. При прямом погружении в жидкий азот количество выживших клеток составило (1,23±0,17) 1010 КОЕ/мл, что соответствовало выживаемости 80% (таблица 1).

Таблица 1 - Выживаемость бактерий P. fluorescens после замораживания

Режим замораживания С

Выживаемость бактерий

 

 

 

 

КОЕ/мл

 

%

 

 

Контроль

(1,53±0,06) 1010

 

100

-20

(5,65±0,21) 109

 

37

-70

(9,5±0,30) 109

 

62

-196

(1,23±0,17) 1010

 

80

Влияние скорости охлаждения на выживаемость бактериофага BV-1.

Для определения влияния скорости охлаждения на выживаемость бактериофага

154

BV-1 исследовали влияние ряда медленных скоростей охлаждения. Исследуемые скорости были 1, 5, 10, 15 и 20°С/мин. Помимо этого также была исследована выживаемость данного штамма замороженного со сверхбыстрой скоростью охлаждения при прямом погружении в жидкий азот - 400°С/мин.

Из результатов, представленных в таблице 2 видно значимое отличие титра жизнеспособных вирусов относительно контроля только после замораживания со скоростью 5°C/мин. Выживаемость составила 35,29%. В остальных вариантах опыта снижение титра было статистически не значимо, что свидетельствует о том, что скорость охлаждения не оказывает выраженного влияния на выживаемость фага BV-1.

Таблица 2 - Выживаемость бактериофага BV-1 после замораживания

Скорость охлаждения (°C/мин)

Выживаемость (БОЕ/мл, ×109)

Контроль

7,37±1,91

1

6,20±2,13

5

2,60±1,62

10

5,03±2,63

15

4,67±1,99

20

4,00±1,28

400

6,65±2,37

Выводы. Бактерии P. fluorescens обладают выраженной криочувствительностью. Наибольшая выживаемость клеток наблюдается при замораживании с использованием сверхбыстрой скорости охлаждения (400°C/мин), что достигается при прямом погружении образцов в жидкий азот. Бактериофаг BV-1 характеризуется устойчивостью к процессу замораживания, о чем свидетельствует отсутствие влияния различных скоростей охлаждения на выживаемость культуры.

Литературные источники

1.Studies on the behaviour of Pseudomonas fluorescens biofilms after Orthophthalaldehyde treatment / Simões M., Carvalho H., Pereira M. O., Vieira M. J. // Biofouling – Vol.

19.№ 3. – 2003. – P. 151-157.

2.Cousin M.A. // Journal of food protection. – 1982. – Vol 42. – P. 172-207.

3.Long-term bacteriophage preservation / H.W. Ackermann, D. Tremblay, S. Moineau // WFCC Newsletter. – N38. – 2004. – P. 35-40.

4.Clark, W. A. Comparison of Several Methods for Preserving Bacteriophages / W. A. Clark // Appl Microbiol. – 1962. – Vol.10, №5. – P. 466-471.

5.Криобиология и криомедицина / Бронштейн В.Л., Иткин Ю.А., Шурда Г.Г.,

Исерович П.Г. //. – 1983. – Т. 12. – С. 35-38.

6.Pegg, D.E. Long-term preservation of cells and tissues: a review / D.E. Pegg // J. Clin. Path. – 1976. – Vol. 29. – P. 271-285.

7.Simione, F.P. Cryopreservation manual / F.P. Simione // American Type Culture Collection (ATCC) in cooperation with Nalge Nunc International Corp. – 1998. – 8 p

8.A two factor hypothesis of freezing injury / P. Mazur [et al.] // Experimental Cell Research. – 1972. – Vol. 71. – P. 345-355.

9.Шлегель Г. Общая микробиология / М.:Мир, – 1987. – 567 с.

10.Адамс М. Бактериофаги / М.:Иностр.лит., – 1961. – 527 с.

155

A.D. Hrachykha, D.V. Rakhuba, G.I. Novik, I.P. Vysecantsev

INFLUENCE OF COOLING RATE ON SURVIVAL OF PSEUDOMONAS FLUORESCENS AND BACTERIOPFAGE BV-1

Institute of Microbiology, National Academy of Sciences, Minsk

Summary

A viability of Pseudomonas fluorescens and bacteriophage BV-1 after freezing at various cooling rates was studied. The best cooling rate for bacteria was superfast cooling at -196 °С. Survival of bacteriophage BV-1 at various cooling rates was at level, close to control.

156

УДК 579.222+579.151

Л.В. Ерхова, Л.И. Сапунова

ЛИПОЛИТИЧЕСКАЯ АКТИВНОСТЬ ПРОБИОТИЧЕСКИХ БАКТЕРИЙ

Институт микробиологии НАН Беларуси, Минск

Липаза (гидролаза эфиров глицерола, КФ 3.1.1.3) – фермент, специфичный в отношении сложных эфиров глицерина. Фермент осуществляет цепочечный гидролиз триацилглицеринов, разрушая эфирные связи с высвобождением остатков глицерина и жирных кислот.

Пробиотические микроорганизмы, которые играют ключевую роль в технологиях приготовления разнообразных продуктов питания и кормов для животных, часто проявляют липолитическую активность [1-4], хотя и существенно меньшую, чем другие группы микроорганизмов [5]. Противоречивыми являются публикации о локализации липазы, продуцируемой представителями пробионтов. Так, сообщается о существовании у них как внутри- [6, 7], так и внеклекточных [8] липаз. Указывается также на то, что условия культивирования, состав среды, физиологический возраст культур влияют на синтез фермента [9-11].

Испанскими исследователями были выделены и идентифицированы 192 культуры бактерий [12], представленные бактериями Pediococcus acidilactici (18,6%), Lactobacillus brevis (17,0%) и спорадическими изолятами Leuconostoc mesenteroides, Lactobacillus plantarum, Lactobacillus culvus. Около четверти из них оказались способными деградировать трибутирин и не проявляли липолитической активности в отношении оливкового масла и свиного жира.

Липаза, продуцируемая штаммами различных видов рода Lactobacillus, ассоциирована с бактериальными клетками и не обнаруживается в бесклеточной культуральной жидкости [6]. Активный синтез фермента отмечается в логарифмической фазе роста бактерий и существенным образом зависит от условий культивирования. Температурный оптимум для роста представителей рода Lactobacillus составляет 300С, рН – 7,0. Невысокие концентрации глюкозы стимулируют продукцию липазы бактериями. Трибутирин в концентрации 1,0% ингибирует как их рост, так и синтез фермента.

Бактерии Lactobacillus delbrueckii subsp. bulgaricus, исследуемые египетскими учеными из университета г. Мансура, продуцируют внеклеточную липазу при выращивании на средах, содержащих оливковое масло (1%) и глюкозу (1%) [8]. Дополнительно среда содержала следующие источники органического азота – пептон (1,5%), мясной экстракт (0,3%), мочевину (0,6%). Условия культивирования: исходное значение рН среды – 6,0, температура – 300С, длительность культивирования – 5 сут в 250 мл колбах с 50 мл среды.

Установлено, что максимум синтеза липазы бактериями Lactobacillus delbrueckii subsp. bulgaricus происходит в питательной среде, содержащей глюкозу, пшеничные отруби, а также оливковое масло и бутириловую кислоту.

157

Оптимальные значения рН и температуры для синтеза фермента составляют соответственно 6,0 и 350С [8].

Выделенная в Индии культура Lactobacillus sp. KMCCCB303 характеризуется максимумом продукции внеклеточной липазы на 5-е сутки глубинного роста в колбах на качалке (120 об/мин) в средах, содержащих оливковое масло (2,0%) и яичный желток (1,0%), при рН 10 и температуре 400С [13]. Оптимальные условия действия фермента – рН 9,0 и температура 400С, стабильности – в диапазоне рН 8,0-9,0 и температуры 30-500С [13].

Штамм Lactobacillus plantarum DSMZ 12028 продуцирует внеклеточную липазу, приводящую к образованию свободных жирных кислот из триолеина и оливкового масла [14, 15]. Установлено, что при проточном выращивании бактерий в постоянно перемешиваемой среде в ферментере максимум образования липазы происходит при рН 5,5 и температуре 300С в диапазоне скорости разбавления среды 0,05-0,40 ч-1. Установлено, что продукция фермента бактериями контролируется содержанием в среде глюкозы и величиной соотношения скорости роста и скорости разбавления среды. Причем, концентрация глюкозы влияет на скорость образования липазы, но не влияет на максимальный уровень накопления фермента в среде при периодическом выращивании бактерий.

О невысокой липолитической активности представителей рода Lactococcus, выделенных из цельного молока, сообщают израильские исследователи [16]. Способность к продукции липазы обнаружена также у

Lactobacillus curvatus [17], Propionibacterium acnes [18], Propionibacterium avidium и Propionibacterium granulosum [17], Propionibactenium freudenreichii subsp. freudenreichii [9].

Установлено, что внеклеточная липаза Lactobacillus plantarum DSMZ 12028 полностью инактивируется при обработке трипином, тогда как протеиназа К существенно не влияет на активность фермента [19]. Из исследованных соединений только соли марганца и магния активировали фермент. Гель-электрофорез очищенного гель-фильтрацией фермента показал наличие четырех каталитически активных в отношении оливкового масла форм белка с молекулярной массой в диапазоне 45-98 кДа.

Высказано предположение об участии протеолиза в процессинге внеклеточной липазы у Lactobacillus plantarum [15]. В опытах in vitro с

применением кислых протеаз (катепсина Д и ренина) показано, что оба фермента оказывают позитивное влияние на липолитическую активность бактерий. In vivo в процессе роста бактерий в присутствии ингибиторов протеиназы (пепсина, фенилметилсульфонилфлуорида, транс-эпоксисукцинил- L-лейцил-амидо-(4-гуанидино)-бутана и этилендиаминтетрауксусной кислоты) показано, что последняя воздействует на белки, обладающие липолитической активностью. Из полученных результатов сделан вывод о том, что металлопротеазы вовлечены в процессинг внеклеточных липаз L. plantarum, хотя не исключается, что и другие протеолитические ферменты могут участвовать в данном процессе.

158

Липаза Lactobacillus plantarum MF 32 частично очищена и охарактеризована [20]. Установлено, что молекулярная масса фермента, представленного двумя молекулярными формами с pI 7,5 и 7,6, составляет 75 кДа. Температурный оптимум гидролитического действия фермента на трибутирин составляет 370С, на свиной жир – 410С. Первый из названных субстратов подвергается воздействию фермента в 3 раза более эффективно, чем второй. Липаза L. plantarum MF 32 проявляет каталитическую активность в отношении обоих субстратов в диапазоне рН 4,5-12,0, а ее максимум отмечается при рН 9,3. Незначительное влияние на активность фермента оказывает NaCl в количестве менее 5%. С увеличением температуры активность фермента увеличивается не линейно, вероятно, в связи с различным изменением степени реакционной доступности субстрата при различных температурах.

Внеклеточная липаза Lactobacillus delbrueckii subsp. bulgaricus

характеризуется максимумом каталитической активности при температуре 400С

ирН 6,0. Ее удельная активность увеличивается с 5,3 до 14,5 ед/мг белка при добавлении в реакционную смесь 9% смолы акации, 0,1% деоксихолата натрия

и0,01 М CaCl2 [8].

Таким образом, данные о липолитической активности пробиотических бактерий и свойствах продуцируемых ими ферментных белков в научнотехнической литературе представлены весьма скудно. Это обусловливает несомненную научную значимость исследований в этом направлении, что подкрепляется существенной ролью липаз в формировании качества продуктов, производимых с участием как самих ферментных белков, так и продуцирующих их микробных клеток.

Литературные источники

1. Stadhouders, J. Fat hydrolysis by lactic acid bacteria in cheese / J. Stadhouders, H.A. Verigna // Neth. Milk Dairy J. – 1973. – Vol. 27. – P. 77–91.

2.El Soda, M. The esterolytic and lipolytic activities of lactobacilli. III. Detection and characterization of the lipase system / M. El Soda, V. Korayem, N. Ezzat // Milchwissenschaft. – 1986. – Vol. 41. – P. 353–355.

3.Characteristics of lactobacilli isolated from dry fermented sausages / D. Sanz [et al.] // Int. J. Food Microbiol. – 1988. – Vol. 6. – P. 199–205.

4.Hammes, W.P. Lactic acid bacteria in meet fermentation / W.P. Hammes, A. Bantleon, S. Min // FEMS Microbiol. Rev. – 1990. – Vol. 87. – P. 165–174.

5.Umemoto, Y. Relation of cheddar cheese ripening to bacterial lipolysis / Y. Umemoto, Y. Sato // Agr. Biol. Chem. – 1975. – Vol. 39, N. 11. – P. 2115–2122.

6.Papon, M. Factors affecting growth and lipase production by meat lactobacilli strains and Brochothrix thermosphacta / M. Papon, R.Talon // J. Appl. Bacteriol. – 1988. – Vol. 64, No 2.

– P. 107–115.

7.Papon, M. Cell location and partial characterization of Brochothrix thermosphacta and

Lactobacillus curvatus lipases / M. Papon, R. Talon // J. Appl. Bacteriol. – 1989. – Vol. 66. –

P.235–242.

8.El-Sawah, M.M.A. Enzymatic properties of lipase and characteristics production by Lactobacillus delbrueckii subs. bulgaricus / M.M.A. El-Sawah, A.A. Sherief, S.M. Bayoumy // Antonie van Leeuwenhoek. – 1995. – Vol. 67. – Р. 357–362.

159

9.Dupuis, C. Lipase and esterase activities of Propionibactenium freudenreichii subsp. freudenreichii / C. Dupuis, C. Corre, P. Boyaval // Appl. Environ. Microbiol. – 1993. – Vol. 59, No.

12.– P. 4004–4009.

10.Gupta, R. Bacterial lipases: an overview of production, purification and biochemical

properties / R. Gupta, N. Gupta, P. Rathi // Appl. Microbiol. Biotechnol. – 2004. – Vol. 64. – Р. 763–781.

11.Hasan, F. Methods for detection and characterization of lipases: a comprehensive review / F. Hasan, A.A. Shah, P.A. Hameed // Biotechnol. Adva. – 2009. – Vol. 27. – Р. 782–798.

12.Characterization and selection of autochithonous lactic acid bacteria isolated from traditional Iberian dry-fermented salchichon and chorizo sausages / M.J. Benito [et al.] // J. Food Sci. – 2007. – Vol. 72, No. 6. – Р. 193–2015.

13.Padmapriya, B. Production of lipase enzyme from Lactobacillus spp. and its application in the degradation of meat / B. Padmapriya [et al.] // World Appl. Sci. J. – 2011. – Vol. 12, No. 10. – P. 1798–1802.

14.Influence of environmental factors on lipase production by Lactobacillus plantarum / M.F.S. Lopes [et al.] // Appl. Microbiol. Biotechnol. – 1999. – Vol. 51. – P. 249–254.

15.Processing of extracellular lipase of Lactobacillus plantarum: involvement of a

metalloprotease / M.F.S. Lopes [et al.] // FEMS Microbiol. Lett. – 1999. – Vol. 176, No. 2. – Р. 483–487.

16.Hantsis-Zacharov, E. Culturable psychrotrophic bacterial communities in raw milk and their proteolytic and lipolytic traits / E. Hantsis-Zacharov, M. Halpern // Appl. Environ. Microbiol.

2007. – Vol. 73, No. 22. – Р. 7162–7168.

17.Brune, A.K. Degradation of lipids by bacterial lipases / A.K. Brune, F. Gotz. – Weinheim: VCH, 1992. – 266 p.

18. Bacterial lipases / K.E. Jaeger [et al.] // FEMS Microbiol. Rev. – 1994. – Vol. 15. –

P.29–63.

19.Characterization of a highly thermostable extracellular lipase from Lactobacillus plantarum / M.F.S. Lopes [et al.] // Int. J. Food Microbiol. – 2002. – Vol. 76, No. 1–2. – Р. 107– 115.

20.Andersen, H.J. Partial purification and characterization of a lipase from Lactobacillus

plantarum MF32 / H.J. Andersen, H. Ostal, H. Blom // Food Chem.– 2009. – Vol. 53, No. 4. – P. 369–373.

L.V. Yarkhova, L.I. Sapunova

LIPOLYTIC ACTIVITY OF PROBIOTIC BACTERIA

Institute of Microbiology, Belarus National Academy of Sciences, Minsk

Summary

Literature data related to lipase biosynthesis in Lactobacillus, Lactococcus, Propionibacterium genus bacteria and enzyme properties were summarized.

160