Добавил:
ivanov666
Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз:
Предмет:
Файл:Биохимия в животноводстве. Учебное пособие
.pdf
5.4. Регуляция синтетической деятельности
Образование специфических факторов молока и собственно
лактация как секреторный процесс начинаются еще при беременности, однако обильная секреция молока происходит в первые
дни после родов. У всех видов животных главным стимулятором
секреции молока после родов является ЛТГ, что определяется относительно высоким уровнем эстрогенов и низким содержанием
прогестинов в организме кормящей матери. Помимо эндокринных факторов стимулятором лактации служит акт сосания молока
новорожденным как в результате прямого действия на железу,
так и рефлекторно через гипоталамические вазомоторные центры, увеличивая секрецию ЛТГ и АКТГ.
Эвакуация молока из лактирующей молочной железы регулируется гормоном окситоцином, который секретируется гипофизом рефлекторно на акт сосания и вызывает сокращение особых миоэпителиальных клеток. Обеспечивая эвакуацию молока
молочной железы
из железистых клеток, окситоцин косвенно стимулирует процесс
лактации.
Специфическими гормонозависимыми факторами молока
являются белки – казеин (фосфопротеин), α-лактоальбумин, β-
лактоглобулин, а также дисахарид лактоза. Биосинтез белков, в
частности казеина, которого нет в крови и лимфе, осуществляется
из предшественников (аминокислот) в полисомах, связанных с
эндоплазматическим ретикулумом. Синтезируемые белки депонируются в агрегируемой форме в секреторных гранулах и освобождаются в протоки под действием гормональных стимулов путем экзоцитоза.
Таким образом, биосинтез молока является сложным процессом, в котором принимает участие весь организм. О напряженности процессов синтеза в молочной железе свидетельствует
тот факт, что для образования 1 л молока через вымя должно
пройти в среднем 450 л крови. Регуляция секреции молочной железы осуществляется нервной системой с участием медиаторов и
гормонов.
131
6. БИОХИМИЯ МЯСА
Биохимия мяса изучает химический состав тканей и органов
сельскохозяйственных животных и процессы, происходящие в
этих тканях и органах после убоя и при технологической переработке.
Мясом называют комплекс тканей животных, в состав которого входят мышечная, соединительная, хрящевая, костная и жировая ткани. Кроме того, в мясе всегда присутствует небольшое
количество нервной ткани.
Соотношение перечисленных тканей колеблется и зависит от
вида скота, породы, пола, возраста животного, его упитанности и
также анатомического происхождения мяса.
Преобладающей в мясной туше является мышечная ткань. С
повышением упитанности увеличивается количество жировой
ткани. Количество соединительной и костной тканей увеличивается с возрастом животного. У взрослого скота соединительная
ткань более плотная, чем у молодых, так как с возрастом начинается интенсивный рост коллагеновых и эластиновых волокон. В
свиных тушах соединительная ткань более мягкая, чем в говяжьих и бараньих.
Пищевая ценность зависит от соотношения тканей, входящих в его состав. Мышечная ткань обладает наибольшей питательной ценностью. Жировая ткань делает мясо высококалорийным продуктом. Чем больше в мясе соединительной ткани, тем
меньше его пищевая ценность и тем больше жесткость.
6.1. Химический состав мышечной ткани
Мышечная ткань составляет более 42% веса тела сельскохозяйственных животных. Поперечно-полосатая и гладкая мускулатура является главной тканью организма животных.
Скелетная мускулатура и мышцы внутренних органов обеспечивают возможность выполнения важных физиологических
функций: движение, кровообращение, дыхание, поддержание тонуса сосудов, выделение экскретов и т. д.
132
Сократительная функция мышц обусловлена возможностью
превращения в мышечных волокнах химической энергии биохимических процессов в механическую работу.
Химический анализ мышц показывает, что в их состав входят как органические, так и неорганические соединения; выделено и описано более 80 различных веществ.
Благодаря классическим работам А.Я. Данилевского, Халибуртона, Т. Барановского, А. Сент-Дьердьи и других исследователей, подробно изучены специфические белки мышечной ткани
и их свойства. B.C. Гулевич, Г. Эмбден, С.Е. Северин и другие
изучили специфические экстрактивные вещества мышц. В.А. Энгельгардт выявил ферментативные свойства мышечных белков.
Подробно исследованы группы безазотистых веществ – углеводов и жиров, а также минеральных соединений.
Органами, обеспечивающими возможность перемещения
тела в пространстве и выполнения животными физической
работы, являются, как известно, поперечно-полосатые мышцы. Структурной единицей скелетной мышцы следует считать многоядерное мышечное волокно, длина которого может
доходить до 12 см при диаметре 20 – 100 µ (0,02 – 0,1 мм).
Собственно сократительными элементами мышечной ткани
являются миофибриллы – волокнистые образования, расположенные в форме пучков нитей в саркоплазме мышечного
волокна.
При микроскопическом исследовании миофибриллы скелетных мышц обнаруживают характерную поперечную исчерченность, зависящую от оптической неоднородности входящих в
их состав белковых веществ.
В саркоплазме мышечного волокна, наряду с другими
включениями, имеющими различное значение, обычно можно
обнаружить глыбки гликогена и капельки липоидов, играющих
роль запасного энергетического материала (табл. 6).
Белки мышечной ткани. Белки являются главной состав-
ной частью мышц. Общее количество их достигает 20%. Одни из
них приближаются по свойствам к альбуминам, другие – глобулинам, но имеют и свои специфические свойства.
133
Таблица 6. Химический состав мышц млекопитающих
Название вещества Содержание в %
Вода 72 – 80
Органические вещества 20 – 26
Белки 16,5 – 20,9
Гликоген 0,3 – 0,9 (до 2)
Фосфатиды 0,4 – 1,0
Холестерин 0,08 – 0,23
Креатин + креатинфосфат 0,2 – 0,55
Креатинин 0,003 – 0,005
Аденозинтрифосфорная кислота 0,24 – 0,4
Карнозин 0,2 – 0,3
Карнитин 0,02 – 0,05
Ансерин 0,09 – 0,15
Пуриновые основания 0,07 – 0,23
Свободные аминокислоты 0,1 – 0,7
Мочевина 0,002 – 0,2
Молочная кислота 0,01 – 0,02
Неорганические соли 1,0 – 1,5
Калий 0,32
Натрий 0,08
Кальций 0,007
Марганец 0,02
Хлор 0,07
Фосфор (Н3РО4) 0,045
Белки мышц можно разделить на три группы: саркоплазматические, миофибриллярные и белки стромы.
К белкам саркоплазмы относятся миогены, миоглобин, глобулин X и миоальбумин.
Миогены – белки, близкие к альбуминам. Известны два
представителя этих белков – миоген А и миоген В. Они получены
в кристаллическом виде. Количественно миоген В преобладает
над миогеном А.
Миогены хорошо растворимы в воде и солевых средах с
низкой ионной силой и легко извлекаются из мышц. Впервые в
кристаллическом состоянии миогены были получены Т. Барановским в виде гексагональных пирамид. В. А. Энгельгардт в 1939 г.
134
впервые обнаружил ферментативные свойства миогена А. Ему
удалось показать, что мионен А проявляет свойства фермента
альдолазы и расщепляет фруктозо-1,6-дифосфат на две фосфотриазы: 3-фосфорно-глицериновый альдегид и фосфодиоксиацетон. В миогене А были обнаружены также ферменты – фосфоглюкомутаза, дегидрогеназа глицеральдегидфосфата, изомераза
фосфотриоз и др.
Миоген В ферментативной активностью не обладает. При
денатурации миоген В выпадает в виде нерастворимого соединения – миогенфибрина.
Миоглобин – красный дыхательный пигмент мышечной
ткани, осуществляет перенос кислорода к окислительным системам клеток. В мышцах содержится около 2% миоглобина в пересчете на сухой остаток. У морских животных его содержание
может достигать 20%. Молекула миоглобина состоит из одной
полипептидной цепи, содержащей 153 остатка аминокислот. Молекулярная масса белка составляет 17 тыс. Активной частью молекулы миоглобина является гем. Миоглобин с кислородом образует оксимиоглобин. У человека и наземных позвоночных с миоглобином связывается около 14% всего кислорода.
Глобулин X – гетерогенный белок, который остается в мышечной ткани после выделения миогеновой фракции. По химическим свойствам напоминает глобулины. Обладает ферментативными свойствами. Составляет в среднем 20% общего количества
белков ткани.
Миоальбумин по химическим свойствам сходен с альбуминами крови. Им богаты мышцы эмбрионов и гладкие мышцы.
К белкам миофибрилл относятся миозины, актин, актомиозин и тропомиозин.
Миозины относятся к белкам, близким к глобулинам. Они
хорошо растворимы в растворах солей. Этим пользуются при выделении миозинов из мышц (растворы 0,6 М KCI, 0,04 М NаНСО3
и др.). Вместе с тем миозины растворимы в некоторой степени и
в воде. Миозины способны к кристаллизации. В последние годы
методом ультрацентрифугирования было установлено, что молекулярная масса миозина может достигать 840000. В водных растворах миозины обладают высокой вязкостью (почти в 10 раз
большей, чем миогены) и легко образуют студни. Растворы мио-
135
зинов обнаруживают двойное лучепреломление. Миозины под
действием протеиназ распадаются на субъеденицы: ТММ и
ЛММ. Первая – тяжелый меромиозин (ТММ) имеет молярную
массу 230000, вторая – легкий меромиозин (ЛММ) – 100000.
Миозины легко вступают во взаимодействие со многими
веществами с образованием биокомплексов. Известны комплексы
миозинов с гликогеном, холестерином, фосфатидами. Комплексы
миозина с АТФ, с калием, кальцием и многими другими веществами изучены в последнее время. В мышцах количество связанного с белками холестерина достигает 80% от общего его содержания, а фосфатидов – до 25%.
Важнейшим свойством миозина является его способность
расщеплять АТФ на АДФ и молекулу Н3РО4 и, следовательно,
проявлять функцию фермента аденозинтрифосфатазы. Это свойство было открыто В.А. Энгельгардтом и М. Н. Любимовой (1939
– 1941).
Реакция расщепления АТФ сопровождается освобождением
значительных количеств энергии, используемой в акте мышечного сокращения. Миозин обладает также свойством дезаминазы,
принадлежит специальному белку – глобулину, связанному с
миозином в комплексе.
Тропомиозин. К числу водорастворимых миофибриллярных белков относится тропомиозин, выделенный из мышц в
1946 г. Он получен в кристаллическом виде, обладает способностью переходить при отсутствии солей в очень вязкий гель, в котором обнаруживаются нити длиной до 3000 Å и шириной до
250 Å. Изоточка тропомиозина при рН 5,1. Различают тропомиозин А и тропомиозин В. Тропомиозин содержит до 18 аминокислот. В числе их преобладают глутаминовая кислота, лизин и аланин. Особенно много тропомизина в мышцах гладкой мускулатуры. Молекулярный вес 55000.
Актин – белок, растворимый в воде, извлечен из мышц
Штраубом в 1942 г.
Растворы актина очень вязки и легко переходят в студни. В
мышцах актин существует в двух формах: глобулярной и фибриллярной. Поэтому различают актин Г и актин Ф.
Актин Г легко переходит в актин Ф под воздействием различных солей, например KCI. Фибриллярная форма актина назы-
136
вается еще активной формой, так как она легко вступает в связь с
миозином с образованием белкового комплекса – актомиозина.
Актомиозин. Основной сократительный блок мышечного
волокна с молярной массой порядка 2×107. Он образуется из ак-
тина Ф и тяжелого миромиозина. Может быть получен и искусственно при смешивании этих белков в отношении 5:2. Актомиозин
сохраняет свойства миозина – двойное лучепреломление и функцию фермента аденозинтрифосфатазы. Вместе с тем, добавление
АТФ к раствору актомиозина вызывает уменьшение вязкости и
исчезновение двойного лучепреломления – это объясняется образованием сложного биокомплекса актин-миозин-АТФ с соотношением компонентов 1:1:1. Актомиозин нерастворим в воде, но
способен к набуханию и образует студни. Под действием АТФ в
присутствии ионов магния и фермента изомеразы актомиозин
подвергается диссоциации на актин и миозин.
В мышце найдены также другие белки типа альбуминов. К
ним относятся, по-видимому, многие белки, обладающие ферментативными функциями при гликолизе, тканевом дыхании,
гидролизе, переносе фосфатных групп и т. д.
Нерастворимые в воде и в солях белки стромы – миостромины – были описаны А. Я. Данилевским и, по-видимому, представляют собой посмертно измененные белки мышечной плазмы.
Склеропротеины, а также коллаген и эластин входят в состав
сарколеммы и рыхлой соединительной ткани, объединяющей мышечные волокна в пучки. В межклеточном пространстве мышечной
ткани встречаются муцины и мукоиды, выполняющие защитные
функции и облегчающие скольжение мышечных пучков.
Особенностью белков этой группы является удлиненная
форма молекулы, обусловленная параллельно расположенными
полипептидными цепями. При нагревании с водой коллаген, на
долю которого приходится около 30% белков животного организма, образует клей, или желатин. Он имеет фибриллярное
строение и состоит главным образом из нитевидных частиц (протофибрил).
Он не растворяется в холодной воде, растворах солей, слабых кислот и щелочей, в органических растворителях.
Молекула коллагена построена из трех полипептидных цепочек, скрученных вместе вокруг общей оси. Они образуют тре-
137
тичную структуру коллагена с молекулярной массой около
360 тыс., длиной 280 нм и диаметром 1,4 нм.
Эластин входит в состав эластических волокон. Он не растворяется в холодной и горячей воде, в растворах солей, разведенных кислотах и щелочах. В противоположность коллагену из
эластина не образуется желатин. Молекула эластина состоит из
двух компонентов: α-протеина (молярная масса 60 – 84 тыс.) и βпротеина (молярная масса 5,5 тыс.). По аминокислотному составу
эластин относится к неполноценным белкам. В нем отсутствуют
триптофан, метионин, очень мало лизина, зато содержатся специфические аминокислоты – десмозин и изодесмозин, каждая из
которых образуется из 4 молекул лизина.
Ретикулин по химическому и аминокислотному составу
значительно отличается от коллагена; в нем меньше азота, больше серы (до 2%). Этот сложный белок (простетическаягруппа –
полисахарид) не набухает в воде, довольно устойчив к действию
кислот и щелочей. В молекуле ретикулина, кроме аминокислот,
содержится 4,5% углеводов, 10,12 – липидов и 0,16% – гексозамина. Характерным признаком является его способность к восстановлению серебра.
Углеводы мышц. Важнейшим представителем углеводов
мышц является гликоген. Содержание его в мышцах разных животных колеблется от 0,5 до 2% и выше.
При распаде гликогена образуется глюкоза и молочная кислота СН3•СНОН•СООН. Количество последней не превышает
0,02%. В мышце, кроме глюкозы, обнаружено некоторое количество мальтозы.
Жиры, липиды мышц. В мышцах всегда обнаруживаются
нейтральные жиры, фосфатиды, гликолипиды, стерины и стериды. Нейтральные жиры содержатся в межмышечной соединительной ткани.
Количество фосфатидов в мышцах в норме составляет 0,3 –
1,0% и нарастает при тренировке. Фосфатиды образуют нестойкие комплексы с белками.
Количество стеридов и стеринов в мышце в среднем колеблется в пределах 0,02 – 0,3%. Главный представитель их – холестерин – находится как в свободном, так и в связанном состоянии
в виде холестеролбелковых комплексов – активных участников
обмена веществ.
138
Азотистые экстрактивные вещества мышц разнообраз-
NH
СH3
ны. К ним относятся аденозинфосфаты (АТФ, АДФ, АМФ), коэнзим, или дифосфокреатин, креатин, ацетилхолин, гистамин,
глутатион, аденин, гуанин, таурин, метилгуанидин, карнозин,
карнитин, ансерин, тиамин, спермин, аминокислоты и другие
вещества.
Креатин и фосфокреатин. Креатин был найден в мышцах в
1835 г. Шеврелем. Мышцы теплокровных животных содержат
больше креатина, чем мышцы холоднокровных. Встречается
креатин и в составе других тканей позвоночных, и в некоторых
физиологических жидкостях (плазма крови).
Креатин представляет кристаллическое вещество, трудно
растворимое в воде и нерастворимое в органических растворителях. Креатин является метильным производным гуанидинацетата:
В образовании креатина принимают участие три аминокис-
Н2N С N CH2•COOH
лоты: аргинин, глицин и метионин. Сначала в почках появляется
гуанидинуксусная кислота. Затем в печени происходит метилирование этой кислоты за счет метионина и образования креатина.
Недавно было обнаружено, что в почках большинства животных имеет место реакция, при которой аргинин передает свою
амидиновую группу (NH2 – C = NH) глицину при участии глицин-амидинотрансферазы (КФ 2.1.4.1.):
HN = С – NH2
NH2
NH
(СН2)3
NH2
+
СH2 – СООН
Глицин
Глицинамидино-
трансфераза
HN = С – NH2
(СН2)3
NH
СН – NH2
СН – NH2
СООН
Аргинин
139
(СН2)3
Гуанидинацетат
СООН
Орнитин
Вторая стадия синтеза креатина протекает в печени при участии гуанидинацетатметилтрансферазы (КФ 2.1.1.2):
HN = C – NH2
NH
CH2 – COOH
Гуанидинацетат
HN = C – NH2
Н3С – N
CH2 – COOH
Креатин
ОН
HN = C – NH ∼ Р = О
Н3С – N
CH2 – COOH
Креатинфосфат
ОН
S-Аденозилметионин
Гуанидинацетат-
метилтрансфераза
S-Аденозилгомоцистеин
АТФ
Креатинфосфокиназа
АДФ
Pi
HN = C NH
H3C – N
CH2 – CO
Креатинин
Аденозин
СН2 – SH
СН2
СН – NH2
СООН
Гомоцистеин
Креатин превращается в креатинфосфорную кислоту:
В виде этого соединения креатин находится в мышцах и
NH2
C NH
N – CH3
CH2
COOH
Креатин
Н – N ∼ Р О
C NH
N – CH3
CH2
COOH
Креатинфосфат
ОН
ОН
участвует в акте мышечного сокращения, передавая фосфатную
140
Соседние файлы в предмете [НЕСОРТИРОВАННОЕ]