Полифункциональные производные органических соединений. Учебное пособие

Продолжение таблицы 5

Продолжение таблицы 5

71

72

лярные массы колеблются от 6000 до 1.000.000 единиц и выше.

Прежде чем исследовать химический состав белковых тел, проводят их гидролиз. Для этого белок нагревают с рас- творами кислот, щелочей или инкубируют с иммобилизован- ными (прикрепленными к носителю) ферментами. Показано, что продуктами гидролиза белков являются аминокислоты - структурные элементы белков. В настоящее время изучен ка- чественный и количественный состав аминокислот сотен бел- ков. Найденные в белках аминокислоты принято делить на две группы: постоянно встречающиеся и иногда встречаю- щиеся в белках. Постоянно встречаются в белках 18 амино- кислот; их названия, формулы и сокращенные обозначения приведены в табл.5. Помимо 18 аминокислот в состав белков входят два амида: аспарагин и глутамин. В белках представ- лены α-аминокислоты (за исключением пролина – гетероцик- лической аминокислоты). Все белковые аминокислоты (кроме глицина) проявляют оптическую активность и относятся к L- ряду. Кроме приведенных в табл.5 обязательных 18 амино- кислот и двух амидов в белках встречаются также более ред- кие: оксипролин, цистин, селеноцистеин (содержит селен вместо серы), α-аминоизомасляная кислота и др.

Важным химическим свойством α-аминокислот, обу- словленным присутствием в молекуле аминной и карбок- сильной групп, является способность в определенных усло- виях образовывать пептиды. Этот химический процесс проте- кает по типу реакции поликонденсации (см. предыдущий раз- дел). В результате поликонденсации аминокислот можно по- лучить соединения, составленные из многих амикислотных остатков с очень высокой молекулярной массой. Такие со- единения называют полипептидами, группировки

O

СН С NH в них – пептидными группами.

Ниже приведена формула гептапептида, т.е. пептида, который состоит из 7 α-аминокислот, связанных пептидными

74

связями:

Такие большие молекулы белков и полипептидов при- нято описывать буквенным кодом, состоящим из трех первых букв названий α-аминокислот, следовательно, гептапептид следует записать так: арг-лиз-тир-цис-гис-глу-асп или H-Arg- Lys-Tyr-CysH-His-Glu-Asp-OH.

Белковые молекулы могут состоять из одной или не- скольких полипептидных цепей, в которых остатки многих десятков – сотен α-аминокислот связаны пептидными связя- ми. Полипептидная теория строения белковой молекулы впервые предложена Э. Фишером в начале двадцатого века. Кроме того, почти все клетки содержат свободные пептиды. В настоящее время из природных источников выделено более сотни индивидуальных пептидов, детально изучено их строе- ние, свойства и биологическая активность. Роль пептидов в жизнедеятельности многообразна. Многие из них служат гормонами (инсулин, глюкагон, гормон пауков, насекомых,

высших грибов, микробов), антибиотиками, регуляторами

75

клеточного давления, психической деятельности и др. Уда- лось синтезировать значительное число природных пептидов. Так искусственным путем получены сотни аналогов природ- ных пептидов, ряд которых обладает более сильным биологи- ческим действием. Например, в адренокортикотропном гор- моне, состоящем из 39 аминокислот, замена аргинина и трип- тофана соответственно в восьмом и девятом положении на трипептид пролилглицилпролин приводит к образованию но- вого пептида, обладающего по сравнению с природным гор- моном способностью стимулировать память и нашедшего применение в медицине при лечении поражений мозга.

Вследствие сложности строения белковых молекул и многочисленности функций, выполняемых в организме, су- ществует несколько способов их классификации:

1. Классификация по составу. По составу белки делятся на два основных класса: протеины и протеиды. Простые белки (протеины) при гидролизе дают только аминокислоты

ине образуют никаких других органических или неорганиче- ских веществ. Сложные белки – (протеиды) при гидролизе образуют не только аминокислоты, но и другие органические

инеорганические продукты. Небелковую часть сложного белка – протеида - называют простетической группой.

Классификация протеинов основана на их растворимо-

сти. Различают протеноиды, альбумины, глобулины, пролами-

ны. К протеноидам относят белки, не растворяющиеся в обычных растворителях (воде, солевых и водно-спиртовых смесях), но растворяющиеся в специфических агентах (рас- творе роданида лития и др.). К альбуминам причисляют бел- ки, хорошо растворяющиеся в воде и концентрированных со- левых растворах. Альбумины осаждаются (высаливаются) при полном насыщении раствора сульфатом аммония. Пред- ставитель альбуминов – белок куриного яйца. Глобулинами считают белки, не растворимые в воде и солевых растворах умеренных концентраций (NaCl, KCl и др.). Характерным признаком глобулинов является их полное осаждение при по- лунасыщении раствора сульфатом аммония. Проламины рас-

76

творяются в 60-80% этаноле.

Классификация протеидов (сложных белков) основана на природе простетической группы. Характер простетиче- ской группы теснейшим образом связан со специфической биологической ролью данной молекулы белка.