- •Вня в сыворотке крови в. В. Андрушкевич г. Новосибирск 2006 год
- •1. Ферменты
- •1.1. Щелочная фосфатаза
- •1.2. Аминотрансферазы
- •1.3. Α-Амилаза
- •1.4. Лактатдегидрогеназа
- •1.5. Креатинкиназа
- •1.6. Γ-Глутамилтрансфераза
- •2. Субстраты и белки
- •2.1. Мочевина
- •2.2 Креатинин
- •2.3. Мочевая кислота
- •2.4. Белок общий
- •2.5. Альбумин
- •2.6. Билирубин
- •2.7. Глюкоза
- •2.8. Холестерин и фракции холестерина
- •2.9. Триглицериды
- •2.10. Железо, лжсс, ожсс
- •2.11. Кальций
- •2.12. Магний
- •2.13. Калий
- •2.14. Натрий
- •2.15. Хлориды
- •2.16. Фосфор неорганический
- •2.17. Гликозилированный гемоглобин
- •2.18. С-реактивный белок
- •3. Правила подготовки пациента для проведения биохимических исследований
- •Расшифровка гемоглобина в крови
- •Гликированный гемоглобин
- •Биохимический тест - гемоцистеин
- •Биохимический анализ - мочевина
- •Биохимический анализ, белок расшифровка
- •Миоглобин
- •Ферритин
- •Белковые фракции
- •Фиброген
- •Глобулин
- •Железосвязывающая способность сыворотки (общий трансферрин)
- •Биохимический анализ, билирубин расшифровка компонентов
- •Глюкоза
- •Остеокальцин
- •Жиры в биохимии крови
- •С-реактивный белок норма
- •Биохимический анализ, холестерин
- •Биохимический анализ - креатинин
- •Биохимический анализ - мочевая кислота
- •Ревматоидный фактор
- •Биохимический анализ расшифровка. Мочевина
- •Биохимический анализ расшифровка - калий
- •Расшифровка, кальций
- •Биохимический анализ расшифровка - натрий
- •Биохимический анализ - магний
- •Фосфор, расшифровка анализов
- •Биохимический тест. Витамин в12
- •Биохимический тест расшифровка. Фолиевая кислота
- •Биохимический тест расшифровка. Альбумин
- •Когда назначают исследование на биохимию
- •Биохимический анализ крови
- •Биохимический анализ крови, расшифровка и нормальные показатели:
1.3. Α-Амилаза
α-Амилаза – фермент, гидролизующий внутренние α-1-4-гликозидные связи крахмала, гликогена и других углеводов. В организме человека основными источниками α-амилазы являются слюнные и поджелудочная железы. Соответственно, выделяют две основные изоформы фермента: С-амилаза (слюнная) и П-амилаза (панкреатическая). П-тип амилазы образуется только в поджелудочной железе, С-тип амилазы синтезируется в различных органах и тканях. Высокая активность С-амилазы определяется в ткани фаллопиевых труб, содержимом кисты яичников, женском молоке. Клиническое значение определения активности фермента связано в первую очередь с дифференциальной диагностикой «острого живота». Активность амилазы в плазме обычно возрастает при остром панкреатите через 3-12 часов после болевого приступа, достигает максимума через 20-30 часов и возвращается к норме в течение 4 дней при благоприятном исходе. Через 6-10 часов после повышения активности в крови, возрастает активность амилазы в моче и возвращается к норме чаще всего через три дня после подъема. Превышение верхнего предела нормы активности фермента в крови более чем в 10 раз редко встречается при других патологиях и поэтому служит диагностическим критерием острого панкреатита. При этом активность фермента не отражает степень поражения поджелудочной железы. Менее выраженное увеличение общей активности α-амилазы неспецифично для панкреатита и может сопровождать другие патологии. Повышение активности α-амилазы происходит при кишечной непроходимости, аппендиците, паротите, заболеваниях желчных путей, внематочной беременности, почечной недостаточности, вирусном гепатите, СПИДе. Значительное увеличение активности амилазы наблюдается после процедуры эндоскопической панкреатохолангиографии. Внеабдоминальные причины редко вызывают повышение активности α-амилазы в плазме более чем в 5 раз. Примером высокой активности α-амилазы в плазме, обусловленной уменьшением ее элиминации, является макроамилаземия. При этом состоянии фермент связывается с иммуноглобулинами крови и образуется макромолекулярный комплекс. Такой комплекс не фильтруется в мочу, что ведет к увеличению активности α-амилазы в сыворотке крови. Это явление не имеет клинических последствий, но может стать причиной ложного предположения о заболевании поджелудочной железы.
Снижение активности α-амилазы наблюдается при выраженном кистозном фиброзе, тяжелых заболеваниях печени и после панкреатэктомии.
Причины повышения активности α-амилазы плазмы: Превышение верхнего предела нормы менее чем в 5 раз:
поражения слюнных желез;
хроническая почечная недостаточность;
макроамилаземия;
введение морфина (спазм сфинктера Одди);
травмы верхнего отдела брюшной полости.
Превышение верхнего предела нормы в 5-10 раз:
прободная дуоденальная язва;
непроходимость кишечника;
другие состояния «острого живота»;
острая почечная недостаточность с олигурией;
диабетический кетоацидоз.
Превышение верхнего предела нормы более чем в 10 раз:
острый панкреатит.
Референсные значения:
|
Cыворотка |
Моча |
Этилиден- |
|
|
G7PNP-метод: |
28-100 Е/л |
< 450 (жен) - 490 (муж) Е/л |
CNPG3-метод: |
22-80 Е/л |
< 320 Е/л |