2 курс / Биохимия / Книжки и сборники / Biokhimia_dlya_chaynikov

Рис.4.6. Кислые аминокислоты

группы характеризуются величиной рКа. Боковые цепи аргинина и лизина

обычно протонируются при физиологически нормальных значениях pH. В по- добных случаях общий заряд равен +1. Такой уровень заряда обеспечивает все

необходимые условия для взаимодействия белков. Значение Ка боковой цепи

гистидина ниже, чем у других основных групп. Гистидин лучше протонирует-

ся при более низких значениях pH. Во многих белках гистидин не протониру-

ется, но выступает важным компонентом, включенным в ферментативный про- цесс переноса ионов водорода. Основные аминокислоты показаны на рис. 4.7.

Вечная память: редкие аминокислоты

В редких случаях аминокислоты подвергаются изменению уже после вхож-

дения в состав белков. Коллаген и желатин — белки, присутствующие у выс- ших позвоночных, содержат гидроксилизин и гидроксипролин. Обе эти амино-

кислоты выделяются дополнительной -ОН-группой в боковой цепи.

Некоторые виды аминокислот в белках не встречаются. Например, нейро-

медиатор гамма аминомасляная кислота, ГАМК. Цитруллин — это аминокис-

лота, которая служит предшественником, или прекурсором (вещество, которое используется при создании) аргинина. Орнитин, гомоцистеин и гомосерин яв- ляются важными промежуточными соединениями в метаболизме. Две из таких аминокислот показаны на рис. 4.8.

Базовые принципы взаимодействия

аминокислот

Аминокислоты — это ингредиенты из рецепта приготовления белков. По- добно тому, как кулинарные ингредиенты определяют вкусовые характеристики

80 ЧАСТЬ 2 Фундамент биохимии: белки

сят важный вклад в свойства белков. И также, как нельзя заменить муку на

В табл. 4.1 указаны значения рКа для разных групп, которые встречаются у

аминокислот. Если pH раствора соответствует указанным значениям, то поло-

вина вещества находится в протонированной, а вторая половина — в депрото-

нированной форме. При более низких значениях pH количество протонирован-

ного вещества уменьшается, а при более высоких уровнях pH большая часть вещества переходит в депротонорованную форму.

Таблица 4.1. Значения рКа у аминокислот

связи между углеродом и азотом предотвращает вращение вокруг нее. Именно это становится причиной планарности пептидной связи.

Пептидная связь

Рис.4.10.Образование пептидной связи

н н

Рис.4.11.Резонансная стабилизация пептидной связи

Трипептид:добавляем аминокислоту к дипептиду

Повторив процесс, показанный на рис. 4.10, к цепочке можно присоединить третью аминокислоту и получить трипептид. Например, в результате соеди- нения глицина, аланина и серина можно получить структуру, изображенную

на рис. 4.12. Заметьте, что все начинается с концевого атома азота и концевых атомов углерода. Применяя трехбуквенное обозначение, этот трипептид можно обозначить, Gly-Ala-Ser.

Белок создается в результате многократного (несколько сотен и даже тысяч раз) повторения процесса присоединения аминокислот. Детально эта операция рассматривается в следующей главе.

86 ЧАСТЬ 2 Фундамент биохимии: белки