2 курс / Биохимия / Книжки и сборники / Biokhimia_dlya_chaynikov

Соблюдаем меры безопасности: восстановительные потенциалы

Для восстановительных потенциалов стандартной считается реакция сле-

дующего вида.

2Н+ (вода) + 2е <==± Н2 (г).

При нормальных условиях (температуре Т = 25 °С, давлении Р = 1 атм и концентрации ионов водорода [Н+] = 1 моль) стандартный восстановительный

потенциал равняется Е° = О В. У людей при физиологических условиях это

значение равняется -0,42 В (обозначается как Е'° ), поскольку такие условия не относятся к стандартным.

В табл. 13.1 приведены значения физиологических восстановительных по- тенциалов для некоторых реакций. О том, как их применять в расчетах, будет

показано далее. Значение в таблице приведены в порядке увеличения потенци-

ала. Чем выше значение, тем эффективнее реакция окисления, и чем оно ниже, тем эффективнее реакция восстановления.

Таблица 13.1. Некоторые физиологические восстановительные

потенциалы (Е'°)

Белки, содержащие серу и железо

Эти белки характеризуются наличием железа или серы в виде ионов S2-.

Способность таких белков переносить электроны обеспечивается парой Fe2+/Fe3+. Некоторые из белков связаны с цепью транспорта электронов, в кото-

рой они объединяются с другими дыхательными молекулами, например сукци- натдегидрогеназой с двумя железо-серными кластерами или НАДН-дегидроге-

назой с четырьмя железо-серными кластерами.

Убихиноны

Убихиноны — это группа жирорастворимых коферментов. Примером уби-

хинона является кофермент Q (CoQ). Окислительно-восстановительным цен-

тром в нем выступает производная хинона, а жирорастворимость усиливается наличием длинной гидрокарбонатной цепи, состоящей из серии изопреновых

единиц. Все убихиноны отличаются только разным количеством изопреновых единиц. Окисленная форма кофермента Q — это простой CoQ, в то же время его окисленная форма представлена соединением CoQH2. На рис. 13.12 показа- на общая структура окисленной и восстановленной форм убихинона.

Цитохромы

Цитохромы представляют группу белков, содержащих гемовую группу.

У них, как и у белков, содержащих железо и серу, сопряженной парой будет

Fe2+/Fe3+. Существует три класса цитохромов: а, b и с. Названия классов были получены в ходе изучения спектральных данных, проводимого во время пер- вого выделения этих молекул. Цитохромы возникают как в митохондриях, так и в эндоплазматическом ретикулуме. Гемовая группа, присутствующая во всех цитохромах, такая же, как в миоглобине и гемоглобине. У всех них общее ядро

(центральная часть), а различия проявляются в боковых цепях, прикрепленных к нему. На рис. 13.13 показаны ядро гема и место, к которому обычно крепятся

боковые цепи.

В цепь переноса электронов у млекопитающих вовлечено пять цитохромов: а, а3, Ь, с и сг Цитохром с или cyt с легко извлекается из клетки, поэтому из- учен лучше всего. Структура цитохрома с представляет интерес с точки зре-

ния биохимической эволюции. Отличия в ядрах цитохромов анализируются

эволюционными генетиками для отслеживания связи между биохимическими

молекулами и популяциями видов.

Цитохромы а и а3, или cyt а и cyt а3 возникают вместе как общий комплекс, который кроме привычных двух гемовых групп также содержит два иона меди. Ионы меди относятся к еще одной окислительно-восстановительной паре —

Cu+/Cu2+. Такой комплекс, называемый цитохромоксидазой, выступает терми-

нальным цитохромом, переносящим электроны к 02.

244 ЧАСТЬ 4 Биоэнергетическая химия и метаболизм

с^с

Рис. 13.12. Общие структуры окисленной и восстановленной форм убихинона

Взаимоотношения компонентов

Звенья цепи переноса электронов сгруппированы в четыре комплекса с ферментом Q (CoQ) и цитохромом с (cyt с) в качестве связующего звена.

Один из способов определения последовательности событий при транспорте

электронов показан на рис. 13.14. Эта же последовательно проиллюстрирова- на на рис. 13.15 — на этот раз в виде, подчеркивающем циклическую приро- ду отдельных этапов. Процесс происходит в четырех комплексах, связанных

ГЛАВА 13 АТФ: энергетическая единица организма 2Д5

Предполагаемые механизмы

Внастоящее время механизм окислительного фосфорилирования объясня-

ется с помощью хемиосмотической теории. Она предполагает, что на преобра-

зование АДФ в АТФ, существенно влияет концентрация ионов водорода. Про- цессы, происходящие в четырех комплексах на внутренней митохондриальной

мембране, в конце концов приводят к перемещению ионов водорода по сети.

Врезультате такого перемещения увеличивается концентрация ионов водо- рода в межмембранном пространстве. Обратное перемещение ионов водорода через мембрану является необходимым условием синтеза АТФ.

Выработка АТФ

В результате реакции окисления глюкозы (гликолиз) и окисления пирувата

из каждой молекулы глюкозы образуется 36 молекул АТФ. Ниже приведено

описание этих реакции.

Окисление глюкозы:

Глюкоза + 2 НАД+ + 2 АДФ + 2 Р. — > 2 пирувата +

+ 2 НАДН + 2 Н+ + 2 Н20 + 6 АТФ. Окисление пирувата:

2 пирувата + 5 02 + 30 АДФ +

+ 30 Р/ 6 С02 + 34 Н20 + 30 АТФ.

Общая реакция:

Глюкоза + 2 НАД+ + 5 02 + 32 АДФ +

+ 32 Р/ -> 6 С02 + 36 Н20 +

+ 2 НАДН + 2 Н+ + 36 АТФ.

Последнее уравнение иллюстрирует общий принцип производства АТФ. Подробно все реакции, включенные в него, рассмотрены в предыдущей главе.

Привлекаем жиры: цикл Р-окисления

Источником АТФ также могут служить жирные кислоты (вот почему жи-

вотик — это не так уж и плохо). Для разрушения молекулы жирной кислоты

выполняется ряд реакций, называемых /?-окислением или деградацией жирных

кислот. Эти реакции циклические. Важная часть процесса — это окисление

сучастием необходимых коферментов НАД+ и ФАД. Сам процесс протекает

вмитохондриях, а для начала окисления жирных кислот требуется активация

относительно неактивной формы молекулы жирной кислоты. Активирован- ная форма молекулы аналогична молекуле ацетил-СоА. В этом случае СоА

ГЛАВА 13 АТФ: энергетическая единица организма 249