2. Трансферази

Залежно від природи транспортованих груп трансферази поділяються на підкласи.

2.1. Трансферази, які переносять одновуглецеві залишки. Серед ферментів даного підкласу важливе значення мають метилтрансферази, які каталізують реакції переметилювання.

2.2. Трансферази, які переносять альдегідні і кетонні залишки. До даної групи ферментів належать транскетолази (седогептулозо-7-фосфат).

2.3. Трансферази, які переносять ацильні залишки. Майже всі ферменти цього підкласу каталізують перенесення ацильних груп за участю коензиму А (КоАSН).

2.4. Трансферази, які переносять глікозидні залишки. Ферменти цього підкласу каталізують реакції перенесення залишків вуглеводів на різні акцептори.

2.5. Трансферази, які переносять азотисті групи. Серед них важливе значення мають амінотрансферази, що каталізують реакції перенесення аміногруп від амінокислот до кетокислот.

2.6. Трансферази, які переносять фосфатні групи. До фосфотрансфераз належить гексокіназа (АТФ: D-гексоза 6-фосфотрансфераза), яка переносить залишки фосфорної кислоти від АТФ до гексози.

3. Гідролази

Ці ферменти беруть участь в обміні білків, жирів, вуглеводів та при синтезі інших сполук. Гідролази каталізують реакції розщеплення органічних сполук за участю води. Схематично їх дію можна показати так:

R-X + HOH  R-OH + HX.

Залежно від зв’язків, які вони розщеплюють, клас гідролаз поділяють на підкласи:

3.1. Гідролази, які діють на складно ефірні зв’язки. Їх називають естеразами. В організмах людини і тварин із цього підкласу ферментів є ліпази і фосфатази.

3.2. Гідролази, які діють на глікозидні сполуки. До цього підкласу належать ферменти, які каталізують гідролітичне розщеплення оліго- і полісахаридів та інших сполук, що мають глікозидні зв’язки. Цей підклас поділяється на олігази та поліази. До олігаз відносяться такі ферменти, як -фруктофуранозидаза (сахараза), -глюкопіранозидаза (мальтаза), -галактопіранозидаза (лактаза), -глюкопіранозидаза (целобіаза). До поліаз відносяться амілази (,  та глюко-), інулаза та целюлаза.

-амілаза гідролізує розщеплення крохмалю невпорядковано, при цьому утворюються низькомолекулярні декстрини (в більшій кількості) і мальтоза (в меншій кількості). -амілаза чутлива до рН середовища, при рН 3,3 вона інактивується.

-амілаза гідролізує крохмаль упорядковано, тобто діє на кожний другий зв’язок 1,4; на зв’язок 1,6 вона не діє. При цьому утворюється мальтоза (в більшій кількості) і високомолекулярні декстрини (в меншій кількості). -амілаза чутлива до температури.

3.3. Гідролази, які діють на пептидні зв’язки (пептид-гідролази). Це протеолітичні ферменти, що каталізують гідролітичне розщеплення пептидних зв’язків у молекулах білків і поліпептидах. Вони діють за такою схемою:

R-CO-NH-R₁ + H₂O  R-COOH + R₁-NH₂.

Цей підклас поділяється на пептидази (аміно- та карбокси-) та протеїнази (пепсин, трипсин, хімотрипсин).

3.4. Гідролази, які діють на С-N-звязки, відмінні від пептидних зв’язків. Ферменти цього підкласу мають важливе значення в утворенні кінцевих продуктів азотистого обміну. Наприклад фермент уреаза (карбамід-амідогідролаза) розщеплює сечовину:

NH₂-СО-NH₂ + H₂O  CO₂ + NH₃.

4. Ліази

Ці ферменти каталізують реакції не гідролітичного відщеплення певних груп від субстрату з утворенням подвійних зв’язків. Вони можуть каталізувати і реакції приєднання цих груп по місцю подвійних зв’язків. Під час реакцій ліази діють на такі зв’язки: С-С, С-О, С-N, C-S і ін.

4.1. Вуглець – вуглець ліази. Ці ферменти каталізують розрив зв’язків між атомами вуглецю. Представниками цього підкласу є карбокси-ліази (декарбоксилаза), альдегід-ліази і ліази оксикислот. Під дією декарбоксилаз відбувається декарбокислювання -кетокислот і амінокислот. Наприклад, піруватдекарбоксилаза каталізує декарбоксилювання піровиноградної кислоти:

СН₃ – СО – СООН  СН₃ – СООН + СО₂.