Ренатурація, або пептизація (оборотна денатурація) – при недовготривалій дії денатуруючого агента білок можна повернути в попередній, нативний, стан (відновлення каталітичної дії ферменту лізоциму, втраченої в результаті теплової денатурації і розриву чотирьох дисульфідних зв’язків, які стабілізують конформацію молекули ферменту).

У харчових продуктах білки знаходяться в колоїдному стані:

	золю	гелю
мало концентрованого	концентрованого	обводненого	безводного

Результат денатурації - коагуляція або зсідання білків.

Типи коагуляції глобулярних білків

І тип	Білок в стані мало концентрованого золю	Утворення піни, пластівців
ІІ тип	Білок в стані концентрованого золю	Утворення гелю
ІІІ тип	Білок у вигляді гелю	Ущільнення молекул в гелі, випресовування води (коагель)

На температуру денатурації впливають:

• Сіль – зниження температури;

• Цукор – підвищення температури.

Деструкція ‑ нагрів денатурованого білка вище 100⁰С, проходить руйнування макромолекули (відбувається за допомогою протеолітичних ферментів, що сприяє розм’якшенню м’яса, послабленню клейковини тіста, отриманню білкових гідролізатів).

І етап – відщеплення аміаку, сірководню, фосфіну, вуглекислого газу. Ці речовини беруть участь у формуванні смаку і аромату готової їжі.

ІІ етап – деполімеризація білкової молекули з утворенням водорозчинних азотистих речовин.

Зміна колагену при тепловій обробці

І етап	температура 60-650С	скорочування волокон у довжину	з варювання
ІІ етап (тривале нагрівання з водою)	температура 65-1000С	д еструкція	утворення глютину (розчинна речовина), тканина розм’якшується

Фактори, що впливають на швидкість переходу колагену в глютин:

• температура (підвищення температури);

• тривалість теплової обробки;

• кисле середовище ( денатурація, прискорює розм’якшення);

• структура сполучної тканини.

Основні зміни, що відбуваються з білками при їх нагріванні в процесі кулінарної обробки

Утворення пластівців

Глобулярні

Денатурація

Коагуляція

Утворення гелів

Білки

Ущільнення гелю, виділення рідини

Фібрилярні

Зварювання

Дезагрегація

Білки молока

Казеїн – фосфопротеїд, що входить до складу молока і молочних продуктів в колоїдному стані. Не розчиняється у воді. Необхідний для утворення АТФ, формування кісткової тканини, містить усі незамінні амінокислоти. Денатурація казеїну - поява плівки на поверхні молока, t=40-45⁰С.

П ри збільшенні кислотності, або при дії сичужних ферментів

Молочна кислота виділяє Са, казеїн випадає в осад

+ температура

Виділяється рідина, утворюється коагель (використовується при виробництві сирів)

Альбумін – початок денатурації при t=60⁰С, при t=75-100⁰С - утворення осаду у вигляді пластівців, піни.

Глобулін – денатурація при t=70⁰С, разом з лактозою утворює меланоїдини (темнозабарвлені речовини).

Ліпопротеїн – жироподібна речовина, утворює оболонку навколо жирових кульок, що запобігають їх злипанню.

Білки яєць

(концентровані колоїдні розчини (золі), в результаті денатурації утворюють гель, здатний утримувати воду)

Овоальбумін (яєчний білок)– фосфопротеїд, забезпечує розчинення яєчного білка у воді.

Коноальбумін (яєчний білок) – містить незамінні амінокислоти в оптимальних співвідношеннях.

Овоглобулін (яєчний білок) – при збиванні утворює піну.

Овомукоїд (яєчний білок) – обумовлює піноутворюючу здатність білка, пригнічує дію трипсину (тому сирі яйця погано засвоюються, утруднюють засвоєння інших продуктів, сприяють алергічним проявам).

Вітелін (яєчний жовток) – емульгатор.

Денатурація білків:

• білкової частини – t= 50-55⁰С (поступове помутніння), t = 65⁰С (загусання), t = 75⁰С (непрозора біла драглеподібна маса);

• жовткової частини - 70-75⁰С.

Білки зернобобових (знаходяться у вигляді сухих гелів, алейронових зерен)

Зміни при тепловій обробці:

• набухання (збільшення маси бобових, круп, утворення клейковини борошна), яка не переходить в середовище, так як зразу поглинається крохмалем (клейстеризація);

• білки протоплазми згортаються, проникливість збільшується: білки, що знаходяться в стані мало концентрованого золю, коагулюють з утворенням піни, пластівців (з прогрітих овочів у воду переходить більше поживних речовин).

Способи одержання та очищення білків і пептидів:

• З природних джерел: неповним гідролізом білків одержують з тканин тварин карнозин, глутатіон, ансерин. Потім їх видаляють та ідентифікують звичайними методами якісного і кількісного аналізу органічних речовин. Окремі пептиди з таких тканин одержують методом екстракції.

• Методами органічного синтезу (реакції синтезу пептидів і захисту під час синтезу їх аміногруп і карбоксильних груп від вступу в реакції з іншими реагентами. Синтез можна продовжити повторенням попередніх стадій). Так було синтезовано інсулін, багато пептидів, їх видаляють із сумішей звичайними методами виділення та ідентифікації органічних речовин, нерідко використовуючи хроматографію, електрофорез.

а ‑ ручной гомогенізатор; б – механічний гомогенізатор; в – шаровий млин.	Центрифугування		Схема електрофорезу
Висолювання (осадження)		Гель-фільтрація		Діаліз