Вміст білка в тканинах тварин і в рослинах

Органи і тканини тварин	Вміст білка (в% від маси)	Органи і тканини рослин	Вміст білка (в% від маси)
м’язи	18 ‑ 23	насіння	10 ‑ 13
печінка	18 ‑ 19	стебло	1,5 – 3,0
легені	14 ‑ 15	листя	1,2 – 3,0
нирки	16 ‑ 17	коріння	0,5 – 3,0
мозок	7 ‑ 9	плоди	0,3 – 1,0

Функції білків в організмі

• Структурна функція. Забезпечується структурними білками, які відповідають за підтримання форми і стабільності клітин і тканин. Приклади: колаген, гістони (організують укладання ДНК в хроматині).

• Транспортна функція. Забезпечується білками: гемоглобін (переносник кисню та вуглекислого газу до тканин і легень), преальбумін (переносник гормонів щитовидної залози – тироксин і трийодтиронін), іонні канали (транспорт іонів і метаболітів через біологічні мембрани).

• Захисна функція. Забезпечує білок-імуноглобулін G, який утворює на еритроцитах комплекс з мембранними гліколіпідами.

• Регуляторна функція. В біохімічних сигнальних ланцюгах білки виконують функції сигнальних речовин (гормонів) і гормональних рецепторів. Наприклад, комплекс гормону росту соматотропіну з відповідним рецептором, інсулін (гормон, що регулює вуглеводний обмін).

• Каталітична функція. Забезпечують ферменти.

• Рухома функція. Взаємодія актину з міозином відповідає за м’язові скорочення та інші форми біологічної рухомості.

• Запасні функції. Забезпечуються запасними білками, які містяться в рослинах, і є цінними харчовими речовинами. В організмах тварин м’язові білки служать резервними харчовими речовинами, які мобілізуються при потребі.

• Енергетична функція (джерело енергії). При розщепленні 1г білка виділяється 17,7кДж енергії.

Структура білкових молекул вивчалася видатними хіміками:

О.Я. Данілевський (1888 – 1891) – український хімік; Е.Фішер (1899 – 1919) – німецький хімік-органік; М.Д.Зелінський (1906 – 1934) – російський хімік-органік; Л.Полінг (1946 – 1951) – американський фізик і хімік.

Рівні структурної організації білкової молекули Головними структурними одиницями, які формують білкову молекулу, є 20 амінокислот, 2 аміди (аспарагін і глютамін) і 2 імінокислоти (пролін і оксипролін). Протеїногенні амінокислоти (α-амінокислоти) утворюють пептиди і білки. Назва пептиду складається: назва першої N-кінцевої амінокислоти з вільною NH2-групою (закінчення -ил, -іл типове для ацилів) + назва наступних амінокислот (також із закінченнями –ил, -іл) + повна назва С-кінцевої амінокислоти з вільною СООН-групою. Наприклад, пентапептид з 5 амінокислот може бути названий: гліцил-аланіл-серил-цистеінил-аланін, або скорочено Гли–Ала–Сер–Цис–Ала.
		Схема утворення трипептиду. Хімічний синтез поліпептидів і сучасні фізико-хімічні методи дослідження білків повністю підтвердили наявність пептидних зв’язків в структурі білка.