11.6. Химический состав мясных пищевых костей (%)

Название кости	Жир	Коллаген	Прочие белки	Зола	Вода
	Крупный	рогатый скот
Позвоночник	12...30	10...15	4...8	20...30	30...41
Грудная кость	13...16	8...10	8...11	14...17	48...53
Тазовая кость	22...24	12...15	4...5	30...33	24...30
Лопатка	14...15	16...17	3...4	44...45	19...20
Ребра	10...11	14...16	5...6	36...40	28...31
Трубчатая кость:
диафизы	13...24	14...17	3...6	40...50	15...23
эпифизы	18...33	11...16	3...5	28. „36	17...32
Черепная кость	6...9	И...14	6...9	26...29	40...47
Нижняя челюсть	8...9	13...15	4...5	47...49	20...25
Цевочная кость
(пястная и плюсневая):
диафизы	7...8	14...17	4...8	43...50	20...25
эпифизы	15...16	14...16	2...4	36...40	24...31
Путовой сустав	20...22	—	—	—	—
(кости копыта)
	Свиньи
Ребра, позвоночник,	П...25	20	—	16	43
грудная и крестцовая
кости
Кости головы	15	22	—	21	42
Лопатка, тазовая	17	—	—	—	—
кость

Строение рядовой кости аналогично строению эпифизов; это кости сложной конфигурации: позвонки, запястья, предплюс­ны, путовой сустав и пальцы, носовые раковины черепа.

Содержание жира в костях неодинаково, иногда оно доволь­но велико (табл. 11.6).

Состав кости заметно зависит от упитанности скота: с повы­шением упитанности содержание жира и минеральных веществ несколько увеличивается и уменьшается содержание воды. В по­звонках это же наблюдается в направлении от головы к задней части туши. В головке ребер больше жира и воды и меньше мине­ральных веществ, чем в их теле. Трубчатые кости задних конеч­ностей содержат несколько больше жира и коллагена, чем труб­чатые кости передних конечностей.

Содержание коллагена в кости зависит от вида скота, его пола, возраста и упитанности. Большое значение имеет анатомическое происхождение кости. Плотное вещество кости богаче коллагеном, чем ее губчатая кость, поэтому в костях, где плотная ткань преобла­дает, коллагена больше, а других белковых веществ меньше.

Пищевое и промышленное значение костной ткани вытекает из ее свойств и химического состава. Диафиз трубчатой кости — отличное сырье для поделок. Остальная кость для этих целей не­пригодна. В составе кости от 10 до 25 % жира, большая часть ко­торого может быть выделена вываркой в воде или другим спосо­бом. Коллаген кости также может быть извлечен горячей водой в виде глютина.

ВЛИЯНИЕ СПОСОБОВ И РЕЖИМОВ ТЕПЛОВОЙ ОБРАБОТКИ МЯСА И МЯСОПРОДУКТОВ НА ИЗМЕНЕНИЕ ИХ ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИХ ПОКАЗАТЕЛЕЙ И БИОЛОГИЧЕСКОЙ ЦЕННОСТИ

Изменение белков мяса в процессе нагрева

Белковая молекула при нагреве подвергается сложным физи­ко-химическим изменениям, прежде всего денатурации и коагу­ляции, глубина которых зависит от температуры, продолжитель­ности тепловой обработки и некоторых других факторов. При изучении всех классов белков необходимо установить уровни ор­ганизации их макромолекулярной структуры. По терминологии Линдерштрема-Ланга и Бернала эти уровни принято именовать первичной, вторичной, третичной и четвертичной структурами белка. Под первичной структурой понимают вид, число и после­довательность соединения аминокислотных остатков в полипеп­тидной цепи белка, под вторичной — взаимосвязь и характер спирализации полипептидных цепей, под третичной — законо­мерное свертывание цепей, обладающих вторичной структурой в макромолекуле, под четвертичной — агрегацию макромолекул.

Любое изменение, рассматриваемое как взаимодействие бел­ков друг с другом, предполагает предварительное разрушение этих связей, которыми они удерживаются в системе, и замену их другими. Образование новых случайных структур в сложных бел­ковых системах представляется как следствие замены лабильных связей между белковыми частицами более стабильными связя­ми. Если воздействие тех или иных факторов приводит к разру­шению третичной или четвертичной стриктуры, то ослабляется защитное действие гидратационных слоев вблизи полярных группировок и образование новых более прочных структур ста­новится неизбежным. Уменьшение гидрофильной и увеличение гидрофобной способности и, следовательно, снижение защит­ного (стабилизирующего) действия гидратационных слоев вбли­зи полярных группировок происходят в результате внутримоле­кулярной перестройки белковой молекулы при денатурации. В этих условиях происходит агрегирование белковых частиц за счет межмолекулярных сил и коагуляция белка.

В свете подобных представлений рассмотрим вопрос о сущ­ности и механизме денатурации белков. Денатурация, по мне­нию Жоли, — это любая модификация вторичной, третичной или четвертичной структуры белковой молекулы, за исключени­ем разрыва ковалентных связей.

Влияние температуры и способа нагрева на скорость и температуру денатурации белков

Скорость тепловой денатурации зависит от температуры, влажности, способа нагрева и других факторов.

Денатурация тормозится при добавлении определенных ве­ществ, таких, как нирофосфат, многоатомные спирты, сахара и F-актин, хотя механизмы торможения различны. Скорость дена­турации АТФазы увеличивается при расщеплении мышечного протеина в результате уменьшения размера, плотности и сим­метрии молекул. Скорость денатурации белков зависит и от не­которых других факторов. Например, денатурация фибриногена мочевиной ускоряется при увеличении концентрации мочевины и при понижении рН ниже 7, однако в интервале рН 7,0...8,6 скорость реакции почти постоянна.

Присутствие тяжелой воды стабилизирует нативную структу­ру ферментов, обусловленную наличием водородных связей, уменьшая скорость инактивации.

В настоящее время установлено, что белки, входящие в состав мяса, денатурируют по мере достижения определенной для каж­дого белка температуры. Наиболее чувствителен к нагреву мио­зин. Температура денатурации, °С: миозина — 45...50, актина — 50, актомиозина — 42...48, миоальбуминов — 45...47, глобули­на— 50, миогена — 50...60, коллагена— 58...62, миопротеидов — около 100. В интервале температур 45...50 °С денатурирует ос­новная часть структурных белков мышц. Саркоплазматические белки (миоген и миоглобин) денатурируют при более высоких температурах (55...65 °С). Наиболее устойчивы к денатурации миопротеиды (бблыпая часть ферментов), а также гемоглобин, сывороточный альбумин, коллаген.

Установлено, что денатурация происходит ступенчато, т. е. при достижении белком определенной температуры он приобре­тает соответствующую структуру с определенными свойствами. Согласно данным М. А. Калейджиева, денатурация сывороточ­ного альбумина кролика осуществляется через три ступени. Зе-гель показал, что денатурация кристаллического альбумина про­ходит через 4 ступени: первая ступень наступает при температуре 60 "С, вторая — 61 ...65, третья лежит между 65 и 80, четвертая — при температуре выше 85 "С.

Изменение заряженных групп и рН белков в процессе тепловой обработки мяса

В процессе тепловой денатурации и последующей коагуля­ции происходят структурные изменения белков, разрыв прежних и образование новых связей при участии водородных связей, сульфгидрильных, дисульфидных, кислых и основных групп белков и гидрофобных взаимодействий.

Р. Гамм показал, что нагрев мяса в воде от 20 до 70 "С вызыва­ет ступенчатое уменьшение числа карбоксильных групп в белках миофибрилл при существенно не изменяющемся количестве ос­новных групп. Достоверные изменения кислых групп начинают­ся при температуре 40 "С. В интервале 40...50 °С количество их снижается, при 50...55 °С оно остается неизменным. При темпе­ратуре выше 55 °С число кислых групп продолжает уменьшаться, а при температуре около 60 °С оно уменьшается очень значитель­но. Общее снижение числа кислых групп при нагревании до 70 °С составляет 85 %. При температуре от 70 до 120 "С наряду с дальнейшим сокращением числа кислых групп начинается уменьшение числа основных.

Изменение соотношения заряженных (кислых и основных) групп в результате денатурации и постденатурационных превраще­ний связано с изменением рН. В то же время установлен факт пря­мой корреляционной зависимости между значением рН сырья, водоудерживающей способностью и выходом готового продукта. Чем выше исходное значение рН сырья, тем лучше качество (соч­ность) готового продукта. Величина изменений рН зависит от тем­пературы и способа нагрева, исходного значения рН сырого мяса.

На величину смещения рН влияет также анатомическое про­исхождение мышц.

С повышением температуры нагрева изменяется водоудержи-вающая способность и сдвигается изоточка фибриллярных белков к более высоким значениям рН, увеличивается число основ­ных групп. При тепловой денатурации происходит также сдвиг изоточки к более высоким значениям рН, видимо, вследствие расщепления водородных связей и освобождения дополнитель­ных положительных зарядов.

Изменение растворимости мышечных

и дезагрегация соединительнотканных белков

в процессе нагрева мяса

Растворимость белков — один из показателей, характеризую­щих их денатурационные изменения. Известно, что нагрев со­провождается уменьшением растворимости белков. Разорвав­шиеся при денатурации внутримолекулярные связи взаимодей­ствуют межмолекулярно, в результате чего происходит агрегиро­вание частиц. Иными словами, денатурационные изменения макромолекул белка, изменяя поверхностный слой молекулы, ведут к нарушению соотношения гидрофильных и гидрофобных группировок в сторону повышения последних, что и приводит к уменьшению растворимости.

При традиционных методах нагрева выпадение саркоплазма-тических белков наблюдается при температуре около 40 "С, при­чем наиболее сильно — при рН 5,5. Основная масса этих белков коагулирует в интервале 55...65 °С.

Имеются сведения о наличии термостойких белков: напри­мер, аденилкиназа выдерживает температуру около 100 "С.

Изменение коллагена под воздействием тепла — сложный процесс, складывающийся из двух этапов: сваривания и гидро­лиза коллагена. Коллаген является гликопротеидом, в котором содержание ковалентно связанных углеводов варьирует в зави­симости от источника получения белка.

Растворимая часть коллагена — проколлаген и нераствори­мая — колластромин различаются температурами денатурации и характером денатурационных превращений. Денатурация про-коллагена протекает двухстадийно и заканчивается при темпера­туре 36,5 °С, образуя при этом гомогенную прозрачную массу, переходящую в раствор. Колластромин переходит в гомогенное состояние при более высокой температуре или при более дли­тельном тепловом воздействии.

В интервале температур 62...64°С при нагреве в воде происхо­дит мгновенное сморщивание коллагеновых волокон, которые, складываясь втрое по отношению к своей первоначальной длине, превращаются в резиноподобную массу. В процессе сморщи­вания трехспиральная структура пептидных цепей отдельных молекул коллагена приобретает форму клубка. Однако неструк­турированные пептидные цепи еще связаны ковалентными свя­зями и не могут перейти в раствор.

В результате влажного нагрева коллагенсодержащих тканей образуются полидисперсные продукты распада. При медленном нагреве преобладают высокомолекулярные соединения, при ин­тенсивном — соединения с меньшей молекулярной массой. При сваривании коллагена в раствор переходит около 60 % содержа­щихся в ткани мукоидов.

На дезагрегацию коллагена в процессе нагрева влияют и не­которые другие факторы. Смещение рН мяса от изоэлектриче-ской точки усиливает дезагрегацию, увеличение возраста живот­ных от одного до полутора лет снижает ее примерно в 2 раза.

Таким образом, степень дезагрегации коллагена и образова­ние продуктов распада зависят не только от температуры, до ко­торой нагревается продукт, состояния и состава мяса, но и от скорости, а следовательно, и способа нагрева.

Коагуляция белков и ее влияние на качественные изменения и структуру мясопродуктов

Процесс нагрева белков сопровождается развертыванием глобул и высвобождением свободных радикалов, в связи с чем возникает возможность образования межмолекулярных связей, агрегации частиц и их осаждения, что ведет к уменьшению рас­творимости белков.

Внутренняя перестройка белковой молекулы — собственно денатурация — проявляется в агрегировании полипептидных це­пей. Процесс агрегирования протекает в две стадии: укрупнение размеров частиц без выхода из раствора и последующая коагу­ляция. Агрегация денатурированных белковых молекул, или из­менение их четвертичной структуры, являющаяся следствием предшествующей перестройки вторичной и третичной структур, сопровождается сокращением лиофильных центров белковой молекулы и снижением водоудерживающей способности мяса. Агрегация и коагуляция белков определяют образование непре­рывного пространственного каркаса готового продукта.

Перестройка белковой молекулы при денатурации ухудшает гидрофильные и усиливает гидрофобные свойства ткани, следо­вательно, защитное (стабилизирующее) действие гидратационных слоев вблизи полярных группировок ослабляется. Внутри­молекулярные связи заменяются межмолекулярными, образует­ся нерастворимый сгусток, т. е. происходит коагуляция белков (из разбавленных растворов выпадают хлопья, из концентрированных — коагель).

Процесс денатурации белков сопровождается разрушением структуры воды, вследствие чего действующие между протофиб-риллами вторичные силы (силы Ван-дер-Ваальса) придают мо­лекуле миозина более компактную форму, при этом выделяется часть жидкости.

В результате денатурации и коагуляции мышечных белков прочностные свойства мяса возрастают, а сваривание коллагена и последующий его гидролиз, напротив, их ослабляют.

ИЗМЕНЕНИЕ ЖИРОВ ПРИ НАГРЕВЕ МЯСА

Тепловая обработка мяса и мясопродуктов вызывает разру­шение сложной внутриклеточной коллоидной системы, в соста­ве которой содержится жир. Он при этом плавится, а затем коа-лесцирует, образуя в клетке гомогенную фазу в виде капли. Если жировые клетки были разрушены до тепловой обработки или разрушаются в процессе нагрева, расплавленный жир оттекает, сливаясь в единую объемную фазу. В тех случаях, когда нагрев происходит в водной среде, небольшая часть жира образует с во­дой эмульсию.

При достаточно длительном нагреве с водой (в том числе с внутриклеточной) жир претерпевает существенные химические изменения, при умеренном — они невелики, но легко обнару­живаются. В табл. 11.7 показаны изменения некоторых характе­ристик говяжьего жира, который нагревали с водой при 100 "С в течение 1 ч в присутствии небольшого количества натрия хлорида.