Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Методичка 2.doc
Скачиваний:
22
Добавлен:
10.03.2016
Размер:
287.74 Кб
Скачать

Проконтролируйте освоение материала, решая контрольные задачи:

1. У больного (55 лет) жалобы на неприятную отрыжку (запах тухлых яиц), боли в эпигастральной области. При обследовании: общая кислотность – 15 ТЕ, другие виды кислотности отсутствуют. Переваривающая способность желудочного сока не выявляется. Как назвать это состояние?

2. Больной (58 лет) поступил в клинику с жалобами на отсутствие аппетита, отвращение к мясной пище, чувство тяжести в подложечной области, общую слабость, потерю в весе в последнее время. Лабораторные данные: свободная HCl – 0, общая кислотность – 20 ТЕ, реакция на молочную кислоту – положительная.

О какой патологии можно думать?

3. Больной 28 лет поступил в стационар с жалобами на боли в эпигастрии, изжогу, отрыжку. Лабораторно: свободная HCl – 60 ТЕ, общая кислотность – 90 ТЕ, в желудочном содержимом и кале – кровь.

Какую патологию можно заподозрить?

4. Человек умственного труда (масса 70 кг) получает с рационом 3000 ккал в сутки, выделяет с мочой 27 г мочевины в сутки.

Какая доля потребности в энергии компенсируется белками (в %)?

5. В состав суточного рациона входят альбумины, глобулин (58 г), желатин (120 г), проламины и гистоны (40 г).

Не избыточно ли содержание белка в рационе?

6. В состав суточного рациона входят: яичный белок – 25 г, коллаген – 75 г, кератин – 75 г, растительные белки – 34 г.

Полноценный ли по содержанию белка этот рацион?

7. Может ли произойти переваривание белка в желудочно-кишечном тракте при полном отсутствии пепсина?

Занятие 20 «Промежуточный обмен белков»

Цель занятия.Изучить пути использования аминокислот в организме, превращения, общие для протеиногенных аминокислот, механизмы превращений, конечные продукты превращений, в том числе и токсические, пути и механизмы обезвреживания аммиака; получить представления о заболеваниях, обусловленных нарушением обмена отдельных аминокислот, о биохимических сдвигах при этих нарушениях

Студент должен знать:

  1. Процесс, который является основным источником свободных аминокислот в организме;

  2. Механизм биосинтеза белка;

  3. Процессы, в которые вовлекаются аминокислоты, не использующиеся в биосинтезе белков;

  4. Пути обезвреживания аммиака;

  5. Особенности обезвреживания аммиака у детей;

  6. Основные продукты декарбоксилирования аминокислот;

  7. Наиболее распространенные наследственные нарушения обмен аминокислот.

8. Ход работы по определению активности АСТ.

Студент должен уметь:

1. Изобразить схему биосинтеза белка;

2. Показать ход окислительного дезаминирования и переаминирования в структурных формулах;

3. Составить схему взаимосвязей переаминирования и дезаминирования;

изобразить (в структурных формулах) декарбоксилирование аминокислот;

реакции орнитинового цикла.

Студент должен получить представление:

    1. О месте энзимдефектов в наследственных заболеваниях, обусловленных нарушением обмена отдельных аминокислот

    2. О принципах параклинической диагностики таких состояний

    3. О принципах терапии состояний, связанных с врожденными нарушениями обмена отдельных аминокислот.

Аудиторная работа.

Лабораторная работа (определение активности трансаминаз)

Процесс переаминирования (трансаминирования), то есть перенос ами­но­группы катализируют ферменты с общим наименованием трансаминазы. Трансаминирование наиболее интенсивно протекает в печени, мышцах, сердце и семенниках. Активность трансаминаз в сыворотке крови – дополнительный, но существенный элемент диагностики некоторых заболеваний: при повреждении отдельных органов, содержащиеся в их тканях трансаминазы поступают в кровоток с интенсивностью, более высокой, чем в условиях нормы. В силу этого трансаминазная активность крови увеличивается (например, при инфаркте миокарда, вирусном гепатите, циррозе печени, раковом поражении печени).