Добавил:
ivanov666
Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз:
Предмет:
Файл:Краткий курс органической химии (Для студентов-иностранцев). Учебное пособие
.pdf
141
С катионами тяжелых металлов α-аминокислоты образуют
2
внутрикомплексные соли. Так, со свежеприготовленным гидроксидом меди (II) α-аминокислоты образуют хорошо кристаллизующиеся хелатные соли меди (II) синего цвета:
O
O
NH
C
O
2
CH
CH
COOH
+
2
NH
2
CuOH OH
NH
2
CH
+
OH
2
H2O
-
C
CH
C
O
2
NH
2
Cu
O
медная соль глицина
медная соль глицина
Химические свойства аминокислот по аминогруппе характеризуются следующими реакциями. Подобно первичным аминам,
аминокислоты реагируют с азотистой кислотой, при этом аминогруппа превращается в гидроксигруппу, а аминокислота – в
гидроксикислоту:
R – CH – COOH + HNO2→ R – CH – COOH + N2↑+ H2O.
׀ ׀
NH2 OH
Измерение объема выделившегося азота позволяет определить массу аминокислоты (метод Ван-Слайка). Аминокислоты
взаимодействуют с ангидридами и хлорангидридами с образованием N-ацильных производных:
O
R – CH – COOH + CH3 – С R – CH – COOH.
׀ Cl ׀
NH2 NH – C – CH
3
׀׀
O
N-ацильное производное
Аминокислоты алкилируются по аминогруппе галоидными
алкилами, например, в результате такого взаимодействия из
142
глицина можно получить метиламиноуксусную кислоту – саркозин, содержащуюся в некоторых белках:
CH – COOH CH2 – COOH.
׀ ׀
CH3I
–HI
NH2 NH
׀
CH
3
Подобно первичным аминам α-аминокислоты реагируют с альдегидами, образуя замещенные имины (основания Шиффа):
O
R – CH – COOH + CH3 – С R – CH – COOH.
׀ H ׀
NH2 N = CH – CH
–H2O
3
основание Шиффа
Наличие у одного атома углерода двух функциональных групп
(аминогруппы и карбоксильной) приводит к появлению специфических реакций, например, образование дипептидов за счет
ацилирования одной аминокислоты другой аминокислотой:
O O O O
׀׀ ׀׀ ׀׀ ׀׀
N–CH–C–OH + H–NH–CH–C–OH → H2N–CH–C –NH–CH–C–OH
2
׀ ׀ ׀ ׀
CH3 CH3 CH3 CH
–H
O
2
дипептид (Ala – Ala)
3
Затем дипептид присоединяет следующую молекулу аминокислоты, образуя трипептид, и так далее. Следует учитывать, что
реакции аминокислот могут усложняться из-за того, что в превращениях одной функциональной группы может принимать
участие и другая. Для того, чтобы это предотвратить, во время
реакции по одной группе другая должна быть защищена.
143
8.5. Полипептиды и белки
Пептиды – это природные или синтетические соедине-
ния, молекулы которых построены из двух и более остатков аминокислот, соединённых в цепь пептидными (амидными)
связями – C – N – .
׀׀ ׀
O H
Образование пептидов происходит в результате реакции
конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы
одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между
ними возникает ковалентная связь между атомами углерода и
азота. Пептиды, последовательность которых короче примерно
10-20 аминокислотных остатков, называются олигопептидами,
при большей длине последовательности они называются полипептидами. Белками обычно называют полипептиды, содержащие
примерно от 50 аминокислотных остатков.
Белки – это высокомолекулярные органические соединения, которые состоят из остатков α-аминокислот, соединенных
между собой пептидной связью.
Proteins are high–molecular organic compounds that consist of
alpha-amino acid residues interconnected by a peptide bond.
Les protéines sont des composés organiques de haut po-
ids moléculaire constitués de résidus d'acides a minés alpha
rel iés e ntre eux p ar u ne li aison peptid ique.
ﺾﻤﺣ ﺎﯾﺎﻘﺑ ﻦﻣ نﻮﻜﺘﺗ ﺔﯿﻟﺎﻋ ﺔﯿﺌﯾﺰﺟ ﺔﯾﻮﻀﻋ تﺎﺒﻛﺮﻣ ﻦﻋ ةرﺎﺒﻋ تﺎﻨﯿﺗوﺮﺒﻟا
.ﺔﯾﺪﯿﺘﺒﺑ ﺔﻄﺑار ﺔﻄﺳاﻮﺑ ﺔﻄﺑاﺮﺘﻣ ﻲﻨﯿﻣأ ﺎﻔﻟأ
Простые белки (протеины) – белки, которые при гидроли-
зе распадаются только на аминокислоты.
Simple proteins (proteins) are proteins that break down only into
amino acids during hydrolysis.
Les protéines simples – (protéines) sont des protéines qui, lor-
squ'elles sont hydrolysées, ne se décomposent qu' en acides aminés.
.ﻲﺋﺎﻤﻟا ﻞﻠﺤﺘﻟا ﺀﺎﻨﺛأ ﺔﯿﻨﯿﻣأ ضﺎﻤﺣأ ﻰﻟإ ﻂﻘﻓ ﻞﻠﺤﺘﺗ تﺎﻨﯿﺗوﺮﺑ ﻲھ (تﺎﻨﯿﺗوﺮﺒﻟا) ﺔﻄﯿﺴﺒﻟا تﺎﻨﯿﺗوﺮﺒﻟا
144
Сложные белки (протеиды) – белки, которые при гидролизе
распадаются на аминокислоты и вещества небелковой природы
(углеводы, фосфорную кислоту, нуклеиновые кислоты и т. д.).
Complex proteins (proteids) are proteins that, during hydrolysis,
break down into amino acids and substances of a non-protein nature
(carbohydrates, phosphoric acid, nucleic acids, etc.).
Les protéines complexes – protéides) sont des protéines qui, lor-
squ'elles sont hydrolysées, se décomposent en acides aminés et en substances de nature non protéique (glucides, acide phosphorique, acides
nucl éiques, et c.).
ﻰﻟإ ﻲﺋﺎﻤﻟا ﻞﻠﺤﺘﻟا ﺀﺎﻨﺛأ ﻞﻠﺤﺘﺗ تﺎﻨﯿﺗوﺮﺑ ﻦﻋ ةرﺎﺒﻋ (تﺎﻨﯿﺗوﺮﺒﻟا) ةﺪﻘﻌﻤﻟا تﺎﻨﯿﺗوﺮﺒﻟا
ﺔﯾوﻮﻧ ضﺎﻤﺣأو ، ﻚﯾرﻮﻔﺳﻮﻔﻟا ﺾﻤﺣو ، تارﺪﯿھﻮﺑﺮﻛ ) ﺔﯿﻨﯿﺗوﺮﺑ ﺮﯿﻏ داﻮﻣو ﺔﯿﻨﯿﻣأ ضﺎﻤﺣأ
.(ﻚﻟذ ﻰﻟإ ﺎﻣو ،
В основу классификации белков положены их физико-хими-
ческие и химические особенности. Белки классифицируют:
- по аминокислотному составу: полноценные и неполноценные;
- строению: простые и сложные;
- форме молекул: глобулярные и фибриллярные;
- растворимости: растворимые в воде, солях, кислотах и не-
растворимые.
Специфические функции белков зависят от пространственной конфигурации их молекул. Полипептидные цепи ориентированы в пространстве в определенную трехмерную структуру.
Различают четыре уровня структурной организации белковых
молекул.
Первичная структура белка – последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющие молекулу белка.
The pr imar y struct ure of a pr otein i s th e sequen ce of t he p ositi on of
amino acid residues in the polypeptide chain that makes up the protein
molecule.
La structure primaire de la protéine est la séq uence de l 'empla cem ent
des résidus d'acides amin és dans la chaîne polypeptidique constituant la
molécul e d e p rotéin e..
ﻲﻟﻮﺒﻟا ﺔﻠﺴﻠﺳ ﻲﻓ ﺔﯿﻨﯿﻣﻷا ضﺎﻤﺣﻷا ﺎﯾﺎﻘﺑ ﻊﺿﻮﻣ ﻞﺴﻠﺴﺗ ﻮھ ﻦﯿﺗوﺮﺒﻠﻟ ﻲﺳﺎﺳﻷا ﻞﻜﯿﮭﻟا
.ﻦﯿﺗوﺮﺒﻟا ﺀيﺰﺟ ﻞﻜﺸﺗ ﻲﺘﻟا ﺪﯿﺘﺒﺑ
145
Связь между аминокислотами – пептидная:
На одном конце пептида находится свободная аминогруппа
(его называют N-концом), а на другом – свободная карбоксильная
группа (его называют С-концом).
Первичная структура определяет свойства молекул белка и
их пространственную конфигурацию. Замена одной аминокислоты
на другую в полипептидной цепочке сопровождается изменением
свойств и функций белка. Пептидную версию, ставшую основой
теории строения белка, в 1903 году предложил немецкий ученый
Э. Г. Фишер. Каждый белок обладает своей, присущей ему последовательностью расположения аминокислотных остатков.
Вторичная структура – упорядоченное свертывание полипеп-
тидной цепи в спираль, которая имеет вид растянутой пружины.
The sec ondary structure is an or d ered folding of the peptid e chain in-
to a spiral (it has the appearance of a stretched outwards).
La str uctur e secon dair e est l 'enr oulem ent or donn é de la chaîne p oly-
peptidique en spirale (a la forme d'un ressort étiré).
.(ﺪﺘﻤﻤﻟا كﺮﺒﻧﺰﻟا ﮫﺒﺸﯾ) نوﺰﻠﺣ ﻰﻟإ ﺪﯿﺘﺒﺑ ﻲﻟﻮﺒﻟا ﺔﻠﺴﻠﺴﻟ ﻢﻈﻨﻤﻟا ﻲﻄﻟا ﻮھ يﻮﻧﺎﺜﻟا ﻞﻜﯿﮭﻟا
Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами.
Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь
многократно, придают данной конфигурации устойчивость и
жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки :
фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген
(сухожилия).
Существует два основных способа укладки цепи. Одна из
моделей вторичной структуры - α-спираль. Другая модель –
β-форма («складчатый лист»), в которой преобладают межмолекулярные водородные связи (рис. 11).
146
1
2
Радикалы
аминокислот
Водородные
связи
Рис. 11. Вторичная структура молекулы белка:
1 - α-спираль; 2 - β-форма
В α-спирали (α-субъединица) на одном витке укладываются
четыре аминокислотных остатка. Все радикалы аминокислот
находятся снаружи спирали. Между группами NH и СО, находящимися на соседних витках, образуются водородные связи,
которые стабилизируют спираль.
В β-структуре (β-субъединица) полипептидная цепь растянута, ее участки располагаются параллельно друг другу и удерживаются водородными связями. Большинство белков содержит как
α-субъединицы, так и β-субъединицы.
Третичная структура – это трехмерная конфигурация, возникающая в результате складывания вторичных структур.
A tertiary structure is a three–dimensional configuration resulting
from the foldin g of secondary str uctures.
Une structure tertiaire est une configuration tridimensionnelle résul-
tant d u pliage des structures secondaires.
.ﺔﯾﻮﻧﺎﺜﻟا ﻞﻛﺎﯿﮭﻟا ﻲﻃ ﻦﻋ ﺞﺗﺎﻧ دﺎﻌﺑﻷا ﻲﺛﻼﺛ ﻦﯾﻮﻜﺗ ﻮھ ﺚﻟﺎﺜﻟا ﻞﻜﯿﮭﻟا
147
Основную роль в образовании третичной структуры играют
гидрофильно-гидрофобные взаимодействия (рис. 12). В водных
растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды,
группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные
радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями
воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными
ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух
остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют
ферменты, антитела, некоторые гормоны.
Рис. 12. Третичная структура белков
Четвертичная структура возникает за счёт соединения друг
с другом макромолекул белков с образованием комплекса из
нескольких полипептидных цепей.
The quaternar y structu re arises due to the connection of protei n macromolecules with each other to form a complex of several polypeptide
chains.
La structure quater n aire se p rodui t en reliant les macromolécules de
protéines pour former un complexe de plusieurs chaînes polypeptidiques.
ﻦﻣ ﺐﻛﺮﻣ ﻞﯿﻜﺸﺘﻟ ﺾﻌﺒﻟا ﺎﮭﻀﻌﺑ ﻊﻣ ﻦﯿﺗوﺮﺒﻟا تﺎﺌﯾﺰﺟ لﺎﺼﺗا ﺐﺒﺴﺑ ﻲﻋﺎﺑﺮﻟا ﻞﻜﯿﮭﻟا ﺄﺸﻨﯾ
.ﺪﯿﺘﺒﺒﻟا ةدﺪﻌﺘﻣ ﻞﺳﻼﺳ ةﺪﻋ
Четвертичная структура характерна для сложных белков,
молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Четвертичной структурой обладает, например, гемоглобин. Однако
четвертичная структура характерна не для всех белков.
Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным,
гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда
148
при образовании четвертичной структуры между субъединицами
возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком,
имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин
(рис. 13). Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокис-
лотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных
остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо (рис.14).
Рис. 13. Четвертичная структура гемоглобина
Белки представляют собой бесцветные твердые аморфные
или волокнистые вещества, вязкие жидкости или студни, большинство которых растворимы в воде и в разбавленных растворах
солей. Различные структуры организации белковых молекул
обуславливают их разнообразные свойства.
Полипептиды представляют собой промежуточные между
аминокислотами и белками соединения. Низшие полипептиды в
большинстве случаев образуют бесцветные кристаллы, обычно легко растворимые в воде и почти нерастворимые в спирте.
Как и аминокислоты, полипептиды амфотерны и под действием
электрического поля в зависимости от pH среды движутся к аноду
или катоду.
149
Рис. 14. Химическая формула гема
Белки подвергаются гидролизу:
O H O N
׀׀ ׀ ׀׀ ׀ O
H2N–CH2–C–N–CH–C–N–CH–C + 2H2O
׀ ׀ H
CH
CH
2
2
׀ ׀
OH SH
трипептид
H2N–CH2–COOH + H2N–CH–COOH + H2N–CH–COOH.
глицин ׀ ׀
CH
2
CH
2
׀ ׀
OH SH
серин цистеин
150
Гидролиз – один из методов деструкции белков, в результате
которого происходит разрыв пептидных связей белковой молекулы. Конечными продуктами гидролиза являются α-амино-кислоты,
.
из которых построена молекула белка. При действии щелочей
белок образует соль по карбоксильной группе:
H2N–CH–COOH + NaOH → H2N–CH–COONa + H2O.
׀ ׀
R R
При взаимодействии же с кислотами он образует соль по аминогруппе:
H2N–CH–COOH + HCl → H3N+–CH–COOHCl-.
׀ ׀
R R
Денатурация – это разрушение вторичной, третичной структур
белка без разрушения его первичной структуры под действием
различных факторов. Денатурация белка сопровождается потерей
его биологических свойств.
Denat urat i on i s the d estr u cti on of the secon dar y, t er ti ar y str uctu r es of
a protein without destroying its primary structure under the influence of
various factors.
La dénaturation est la destruction des structures sec ondaires et tertiair es d' une pr otéine san s d étruir e sa str uctur e prima ire sous l'in fluen ce de
divers facteurs.
ﺮﯿﺛﺄﺗ ﺖﺤﺗ ﻲﺳﺎﺳﻷا ﮫﻠﻜﯿھ ﺮﯿﻣﺪﺗ نود ﻦﯿﺗوﺮﺒﻠﻟ ﺔﯿﺜﻟﺎﺜﻟاو ﺔﯾﻮﻧﺎﺜﻟا ﻞﻛﺎﯿﮭﻟا ﺮﯿﻣﺪﺗ ﻮھ ﺦﺴﻤﺘﻟا
.ﺔﻔﻠﺘﺨﻣ ﻞﻣاﻮﻋ
Сущность денатурации белка сводится к разрушению связей, обусловливающих вторичную и третичную структуры молекулы (водородных, солевых и других мостиков). Это приводит к
дезориентации конфигурации белковой молекулы. В результате
денатурации яичного белка при варке его способность растворяться в воде с образованием коллоидного раствора исчезает.
Для белков известно несколько качественных реакций.
- ксантопротеиновая реакция (на остатки аминокислот, со-
держащих бензольные кольца):
раствор белка + HNO3 = желтое окрашивание;
- биуретовая реакция (на пептидные связи) характерна для
всех соединений, содержащих пептидные связи:
Соседние файлы в предмете [НЕСОРТИРОВАННОЕ]