Природные антиоксиданты (экологический аспект). Монография

Ферментативная антиоксидантная система растений

тазы в растениях топинамбура устойчивого к засолению сорта и понижение в растениях сорта, чувствительного к солевому стрессу сорта (Ясар и др., 2008).

* * *

Различные аспекты действия экологических факторов на антиоксидантную систему растений, в том числе на активность антиоксидантных ферментов, становятся в последнее время объектом изучения многих исследований. В большинстве работ изучается ответная реакция таких антиоксидантных ферментов, как каталазы, супероксиддисмутазы, аскорбатпероксидазы, тогда как изучению действия экологических факторов на активность глютатионпероксидазы и монодегидроаскорбатредуктазы посвящено незначительное количество работ.

Основные экологические факторы, привлекающие внимание исследователей, — свет, температура, минеральное питание. При этом, как правило, изучается действие полихроматического света различной интенсивности и УФ-света, в то время как действие монохроматического света не исследовалось.

Анализ работ, посвященных изучению ответной реакции ферментов антиоксидантной системы растений на действие различных экологических факторов, позволил выявить противоречия. Так, практически для всех ферментов была выявлена различная реакция на один и тот же экологический фактор, например свет высокой интенсивности. Такие противоречия, вероятно, связаны с различиями в методиках эксперимента, видовой специфичностью используемых в работе растений, различной интенсивностью и продолжительностью действия фактора.

Кроме того, остается малоизученным вопрос о механизмах ответной реакции антиоксидантной ферментативной системы растений на различные экологические факторы.

51

Глава 2

Библиографический список

1.Бараненко В. В. Супероксиддисмутаза в клетках растений //

Цитология. 2006. №6. С. 465—474.

2.Деви С. Р., Прасад М. Н. В. Антиокислительная активность растений Brassica juncea, подвергнутых действию высоких концентраций меди // Физиология растений. 2005. №3. С. 233—237.

3.Демин И. Н., Дерябин А. Н., Синькевич М. С. и др. Введение гена desA 12-ацил-липидной десатуразы цианобактерии повышает устойчивость растений картофеля к окислительному стрессу, вызванномугипотермией// Физиологиярастений. 2008. №5. С. 710—720.

4.Дерябин А. Н., Синькевич М. С., Дубинина И. М. и др. Влияние сахаров на развитие окислительного стресса, вызванного гипотермией (на примере растений картофеля, экспрессирующих ген инвертазы дрожжей) // Физиология растений. 2007. №4. С. 39—46.

5.Карташов А.В., Радюкина Н.Л., Иванов Ю.В. и др. Роль систем антиоксидантной защиты при адаптации дикорастущих видов растений

ксолевомустрессу// Физиологиярастений. 2008. №4. С. 516—522.

6.Кения М. В., Лукаш А. И., Гуськов Е. П. Роль низкомолекуляр-

ных антиоксидантов при окислительном стрессе // Успехи современ-

ной биологии. 1993. Т. 113. С. 456—470.

7.Ли Т. К., Лу Л. Л., Жу Е. и др. Антиоксидантная система в корнях двух контрастных экотипов Sedum alfredii при повышенных концентрациях цинка // Физиология растений. 2008. №6. С. 886—894.

8.Лиу Д., Ли Т. Ц., Ян С. Е. и др. Влияние свинца на активность ферментов антиоксидантной защиты и ультраструктуру листьев у двух экотипов Sedum alfredii Hance // Физиология растений. 2008.

№1. С. 73—82.

9.Лукаткин А. С. Вклад окислительного стресса в развитие холодового повреждения в листьях теплолюбивых растений. 2: Активность антиоксидантных ферментов в динамике охлаждения // Физиология растений. 2002. №6. С. 878—885.

10.Махдавиан К., Горбанли М., Калантари Х. М. Влияние сали-

циловой кислоты на формирование окислительного стресса, индуцированного УФ-светом, в листьях перца // Физиология растений. 2008.

№4. С. 620—623.

11.Мерзляк М. Н. Пигменты, оптика листа и состояние растений // Соросовский образовательный журнал. 1998. №4. С. 19—24.

12.Племенков В. В. Введение в химию природных соединений. Казань, 2001.

52

Ферментативная антиоксидантная система растений

13.ПолесскаяО.Г., Каширина Е.И., Алехина Н.Д. Влияние солевого стресса на антиоксидантную систему растений в зависимости от условий азотногопитания// Физиологиярастений. 2006. №2. С. 207—214.

14.Попов В. Н., Кипайкина Н. В., Астахова Н. В. и др. Особен-

ности окислительного стресса растений табака, трансформированных геном desC Д9-ацил-липидной десатуразы из Synechococcus vulcanus, пригипотермии// Физиологиярастений. 2006. №4. С. 525—529.

15.Радюк М. С., Доманская И. Н., Щербаков Р. А. и др. Влияние низкой положительной температуры на содержание низкомолекулярных антиоксидантов и активность антиоксидантных ферментов в зеленыхлистьяхячменя// Физиологиярастений. 2009. №2. С. 193—199.

16.Романова Е. В. Ферменты в антиокислительной системе растений: супероксиддисмутаза // АгроXXI. 2008. №7—9. С. 27—30.

17.Саиди-Саир С., Хавари-Неджад Р. А., Фахими Х. и др. Сов-

местное влияние гиббереловой и аскорбиновой кислот на перекисное окисление липидов и активность антиокислительных ферментов

впроростках сои при обработке никелем // Физиология растений. 2007. №1. С. 85—91.

18.Скрыпник Л. Н., Чупахина Г. Н. Микроэлемент селен и ус-

тойчивость растений ячменя к окислительному стрессу, вызванному светом повышенной интенсивности и дефицитом цинка // Регуляция роста, развития и продуктивности растений: материалы V Международной научной конференции, г. Минск, 28—30 ноября 2007. Минск: ИООО «Право и экономика», 2007. С. 186.

19.Скрыпник Л. Н., Чупахина Г. Н. Влияние селена на актив-

ность антиоксидантных ферментов в растениях китайский капусты // Сборник материалов IV Съезда Российского общества биохимиков и молекулярных биологов, Новосибирск, 11—15 мая 2008. Новоси-

бирск: Арта, 2008. С. 509.

20.Ху Ц.Ц., Ши Г.С., Су Ц.С. и др. Воздействие Pb2+ на активность антиоксидантных ферментов и ультраструктуру клеток листьев Potamogeton crispus // Физиология растений. 2007. №3. С. 469—474.

21.Ху Ю. Ф., Лиу Ж. П. Ферменты антиоксидантной защиты и физиологические характеристики двух сортов топинамбура при солевом стрессе // Физиология растений. 2008. №6. С. 863—868.

22.Ясар Ф., Элиальтиглу C., Ильдис К. Действие засоления на антиоксилительные защитные системы, перекисное окисление липидов и содержание хлорофилла в листьях фасоли // Физиология расте-

ний. 2008. №6. С. 869—873.

23.Arora A., Sairam R.K., Srivastata G.S. Oxidative stress and antioxidative system in plants // Current Science. 2002. Vol. 82. P. 1227—1238.

53

Глава 2

24.Asada K. Ascorbate peroxidase: a hydrogen peroxide-scaveng- ing enzyme in plants // Physiol. Plant. 1992. Vol. 85. P. 235—241.

25.Asada K. Production and action of active oxygen species in photosynthetic tissue // Foyer C. H., Mullineaux P. (hrsg.). Photooxidative stresses in plants: Causes and Amelioration. CRC Press, Inc. Boca Raton; 1994. P. 77—104.

26.Asada K. The water-water cycle in chloroplasts: scavenging of active oxygens and dissipation of excess photons // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1999. Vol. 50. P. 601—639.

27.Baker C. J., Orlandi E. W. Active oxygen in plant pathogenesis // Annu. Rev. Phytopathol. 1995. Vol. 33. P. 299—321.

28.Bowler C., Van Montagu M., Inze D. Superoxide dismutase and dtress tolerance // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant mol. Biol. 1992. Vol. 43. P. 83—116.

29.Brigelius-Flohe R., Aumann K. D., Bloecker H. Phospholipid hydroperoxide glutathione peroxidase // J. Biol. Chem. 1994. Vol. 269. P. 7342—7348.

30.Bunkelmann J. R., Trelease R. N. Ascorbate peroxidase: a prominent membrane protein in oilseed glyoxysomes // Plant Physiol. 1996. Vol. 110. P. 589—598.

31.Burrit D. J., Mackenzie S. Antioxidant metabolism during acclimation of Begonia x erythrophylla to high light levels // Ann. Bot. 2003. Vol. 91. P. 783—794.

32.Cakmak I. Possible roles of zinc in protecting plant cells from damage by reactive oxygen species // Rev. New Phytol. 2000. Vol. 146. P. 185—205.

33.Cakmak I., Marschner H. Magnesium deficiency and high light intensity enhance activities of Superoxide Dismutase, Ascorbate Peroxidase and Glutathione Reduktase in Bean leaves // Plant Physiol. 1992. Vol. 98. P. 1222—1227.

34.Chamnongpol S., Willekens H., Langebartels C. et al. Transgenic tobacco with a reduced catalase activity develops necrotic lesions and induces pathogenesis-related expression under high light // Plant J. 1996. Vol. 10. P. 491—503.

35.Chen G.-X., Asada K. Ascorbate peroxidase in tea leaves: occurrence of two isozymes and the differences in their enzymatic and molecular properties // Plant Cell Physiol. 1989. Vol. 30. P. 987—998.

36.Chen S., Vaghchhipawala Z., Li W. et al. Tomato Phospholipid Hydroperoxide Glutathione Peroxidase Inhibits Cell Death Induced by Bax and Oxidative Stresses in Yeast and Plants // Plant Physiol. 2004. Vol. 135. P. 1630—1641.

54

Ферментативная антиоксидантная система растений

37.Chen Z., Gallie D. R. Dehydroascorbate Reductase Affects Leaf Growth, Development, and Function // Plant Physiol. 2006. Vol. 142. P. 775—787.

38.Chouliaras V., Therios I., Molassiotis A. et al. Effect of iron deficiency on gas exchange and catalase and peroxidase activity in citrus // J. Plant Nutr. 2004. Vol. 27. P. 2085—2099.

39.Corpas F. J., Sandalio L. M., Del Rio L. A. et al. Copper-zinc cuperoxide dismutase is a constituent enzyme of the matrix of peroxisomes in the cotyledons of oilseed plants // New Phytol. 1998. Vol. 138. P. 307—314.

40.Del Rio L. A., Sandalio L. M., Altomare D. et al. Mitochondria and peroxisomal manganese superoxide dismutase: different expression during leaf senescence // J. Exp. Bot. 2003. Vol. 54. P. 923—933.

41.Depege N., Drevet J., Boyer N. Molecular cloning and characterization of tomato cDNAs encoding glutathione peroxidase-like proteins // Eur. J. Biochem. 1998. Vol. 253. P. 445—451.

42.Dipierro S., Borraccino G. Dehydroascorbate reductase from potato tubers // Phytochemistry. 1991. Vol. 30. P. 427—429.

43.Djanaguiraman M., Durga Devi D., Shanker Arun K. et al. Selenium — an antioxidative protectant in soybean during senescence // Plant Soil. 2005. Vol. 272. P. 77—86.

44. Droillard M., Paulin A. Isozymes of superoxide dismutase in mitochondria and peroxisomes isolated from petals of carnation {Dianthus caryophyllus) during senescence // Plant Physiol. 1990. Vol. 94.

P.1187—1192.

45.El-Shora H. M. Activities of antioxidative enzymes and senescence in detached Cucurbita pepo under Cuand Oxidative stress by H2O2 // Вестник Моск. ун-та. Сер. 2. Химия. 2003. Т. 44. C. 66—71.

46.Eshdat Y., Holland D., Faltin Z. et al. Plant glutathione peroxidases // Physiol. Plant. 1997. Vol. 100. P. 234—240.

47.Foyer C. H., Descourvieres P., Kunert K. J. Protection against oxygen radicals: an important defence mechanism studied in transgenic plants // Cell Plant Envir. 1994. Vol. 17. P. 507—523.

48.Foyer C. H., Mullineaux P. M. The presence of dehydroascorbate and dehydroascorbate reductase in plant tissues // FEBS Lett. 1998. Vol. 425. P. 528—529.

49.Foyer C. H., Noctor G. Oxidant and antioxidant signalling in plants: a re-evaluation of the concept of oxidative stress in a physiological context // Plant Cell Envir. 2005. Vol. 28. P. 1056—1071.

50.Fridovich I. Biological effects of the superoxide radical // Arch Biochem Biophys. 1986. Vol. 247. P. 1—11.

55

Глава 2

51. Gechev T., Willekens H., Van Montagu M. et al. Different responses of tobacco antioxidant enzymes to light and chilling stress //

J.Plant Physiol. 2003. Vol. 160. P. 509—515.

52.Giannopolitis C. N., Ries S. K. Superoxide Dismutases. I. Occurrence in higher plants // Plant Physiol. 1977. Vol. 59. P. 309—314.

53.Gomez J., Jimenez A., Olmos E. et al. Location and effects of long-term NaCl stress on superoxide dismitase and ascorbate peroxidase isoenzymes of pea (Pisum sativum, cv. Puget) chloroplasts // J. Exp. Bot. 2004. Vol. 55. P. 119—130.

54.Groden D., Beck E. H2O2 destruction by ascorbate-dependent systems from chloroplasts // Biochim. Biophys. Acta. 1979. Vol. 546. P. 426—435.

55.Hartikainen H., Xue T., Piironen V. Selenium as an anti-oxidant and pro-oxidant in ryegrass // Plant Soil. 2000. Vol. 225. P. 193—200.

56.Hayakawa T., Kanematsu S., Asada K. Occurrence of CuZn-su- peroxide dismutase in the thylakoid space of spinach chloroplasts // Plant Cell Physiol. 1984. Vol. 25. P. 883—889.

57.Hossain M. A., Asada K. Purification of dehydroascorbate reductase from spinach and its characterization as a thiol enzyme // Plant Cell Physiol. 1984. Vol. 25. P. 85—92.

58.Hou W.-C., Wang Y.-T., Lin Y.-H. et al. A complex containing both trypsin inhibitor and dehydroascorbate reductase activities isolated from mitochondria of etiolated mung bean (Vigna radiata L. (Wilczek) cv. Tainan No. 5) seedlings // J. Exp. Bot. 2000. Vol. 51. P. 713—719.

59.Ishikawa T., Takeda T., Shigeoka S. Purification and characterization of cytosolic ascorbate peroxidase from Komatsuna (Brassica rapa) // Plant Sci. 1996. Vol. 120. P. 11—18.

60.Ishikawa T., Yoshimura K., Sakai K. et al. Molecular characterization and physiological role of a glyoxysome-bound ascorbate peroxidase from spinach. // Plant Cell Physiol. 1998. Vol. 39. P. 23—34.

61.Kubo A., Aono M., Nakajima N. et al. Differential responses in activity of antioxidant enzymes to different environmental stresses in Arabidopsis thaliana // J. Plant Res. 1999. Vol. 112. P. 279—290.

62.Kuehn H., Borschert A. Regulation of enzymatic lipid peroxidation: the interplay of peroxidizing and peroxide reducing enzymes // Free Rad. Biol. Med. 2002. Vol. 33. P. 154—172.

63.Mittler R. Oxidative stress. antioxidants and stress tolerance // Trends Plant Sci. 2002. Vol. 7. P. 405—410.

64.Mittova V., Tal M., Volokita M. et al. Up-regulation of the leaf motochondrial and peroxisomal antioxidative systems in response to salt-

56

Ферментативная антиоксидантная система растений

induced oxidative stress in the wild salt-tolerant tomato species Lycopersicon pennellii // Plant, Cell Envir. 2003. Vol. 26. P. 845—856.

65.Miyake C., Cao W.-H., Asada K. Purification and molecular properties of thylakoid-bound ascorbate peroxidase in spinach chloroplasts // Plant Cell Physiol. 1993. Vol. 34. P. 881—889.

66.Miyake C., Schreiber U., Hormann H. et al. The FAD-enzyme monodehydroascorbate radical reductase mediates photoproduction of superoxide radicals in spinach thylakoid membranes // Plant Cell Physiol. 1998. Vol. 39. P. 821—829.

67.Moran J. F., James E. K, Rubio M. C. et al. Functional characterization and expression of a cytosolic iron-superoxide dismutase from cowpea root nodules // Plant Physiol. 2003. Vol. 133. P. 773—782.

68.Nakano Y., Asada K. Hydrogen peroxide is scavenged by ascor- bate-specific peroxidase in spinach chloroplasts // Plant and Cell Physiology. 1981. Vol. 22. P. 867—880.

69.Navrot N., Collin V., Gualberto J. et al. Plant Glutathione Peroxidases Are Functional Peroxiredoxins Distributed in Several Subcellular Compartments and Regulated during Biotic and Abiotic Stresses // Plant Physiol. 2006. Vol. 142. P. 1364—1379.

70.Nicholas D. J.D., Goodman T. The Effects of Deficiencies of Zinc and Iron on Some Enzyme Systems in Neurospora // J. Exp. Bot. 1958. Vol. 9. P. 97—108.

71.Ogawa K., Kanematsu S., Asada K. Generation of superoxide anion and localuzation of CuZn-superoxide dismutase in vascular tissue of spinach hypocotyls: their association with lignifi-cation // Plant Cell Physiol. 1997. Vol. 38. P. 1118—1126.

72.Ogawa K., Kanematsu S., Asada K. Intra and extra-cellular localization of «cytosolic» CuZn-superoxide dismutase in spinach leaf and hypocotyls // Plant Cell Physiol. 1996. Vol. 37. P. 790—799.

73.Ogawa K., Kanematsu S., Takabe K. et al. Attachment of CuZnsuperoxide dismutase to thylakoid membrane at the site of superoxide generation (PSI) in spinach chloroplast: detection by immunogold labeling after rapid freezing and substitution method // Plant Cell Physiol. 1995. Vol. 36. P. 565—573.

74.Panda S. K., Khan M. H. Changes in growth and superoxide dismutase activity in Hydrilla verticillata L. under abiotic stress // Braz. J. Plant Physiol. 2004. Vol. 16. P. 115—118.

75.Polle A. Dissecting the Superoxide Dismutase-Ascorbate-Gluta- thione-Pathway in Chloroplasts by Metabolic Modeling. Computer Simulations as a Step towards Flux Analysis // Plant Physiol. 2001. Vol. 126. P. 445—462.

57

Глава 2

76.Polle A., Chakrabarti K., Chakrabarti S. et al. Antioxidants and Manganese Deficiency in Needles of Norway Spruce (Picea abies L.) Trees // Plant Physiol. 1992. Vol. 99. P. 1084—1089.

77.Roeckel-Drevet P., Gagne G., de Labrouhe D. et al. Molecular characterization, organ distribution and stress-mediated induction of two glutathione peroxidase-encoding mRNAs in sunflower (Helianthus annuus) // Physiol. Plant. 1998. Vol. 103. P. 385—394.

78.Romero-Puertas M. C., Corpas F. J., Sandalio L. M. et al. Glutathione reductase from pea leaves: response to abiotic stress and characterization of the peroxisomal isozyme // New Phytologist. 2006. Vol. 170. P. 43—52.

79.Sandalio L. M., Del Rio L. A. Localization of superoxide dismutase in glyoxysomes from Citrullus vulgaris. Functional implications in cellular metabolism // J. Plant Physiol. 1987. Vol. 127. P. 395—409.

80.Scandalios J. G. Oxygen Stress and Superoxide Dismutases // Plant Physiol. 1993. Vol. 101. P. 7—12.

81.Seppaenen M., Turakainen M., Hartikainen H. Selenium effects on oxidative stress in potato // Plant Sci. 2003. Vol. 165. P. 311—319.

82.Shigeoka S., Ishikawa T., Tamoi1 M. et al. Regulation and function of ascorbate peroxidase isoenzymes // J. Exp. Bot. 2002. Vol. 53. P. 1305—1319.

83.Streb P., Feierabend J. Oxidative stress responses accompanying photoinactivation of catalase in NaCl-treated rye-leaves // Botan. Acta. 1996. Vol. 109. P. 125—132.

84.Tamas L., Huttova J., Mistrik I. et al. Aluminium-induced drought and oxidative stress in barley roots // J. Plant Physiol. 2006. Vol. 163. P. 781—784.

85.Truemper S., Follmann H., Haeberlein I. A novel dehydroascorbate reductase from spinach chloroplasts homologous to plant trypsin inhibitor // FEBS Lett. 1994. Vol. 352. P. 159—162.

86.Ursini F., Bindoli A. The role of selenium peroxidase in the protection against oxidative damage of membranes // Chem. Phys. Lipids. 1987. Vol. 44. P. 255—276.

87.Wells W. W., Xu D. P., Yang Y. et al. Mammalian thioltransferase (glutaredoxin) and protein disulfide isomerase have dehydroascorbate reductase activity // J. Biol. Chem. 1990. Vol. 265. P. 15351—15364.

88.Willekens H., Inze D., van Montagu M. et al. Catalases in plants // Mol. Breed. 1995. Vol. 1. P. 207—228.

89.Willekens H., van Camp W., van Montagu M. et al. Ozone, sulfur dioxide, and ultraviolet B have similar effects on mRNA accumulation

58

Ферментативная антиоксидантная система растений

of antioxidant genes in Nicotiana plumbaginifolia L. // Plant Physiol. 1994. Vol. 106. P. 1007—1014.

90.Xu D. P., Washburn M. P., Sun G. P. et al. Purification and characterization of a glutathione dependent dehydroascorbate reductase from human erythrocytes // Biochem Biophys. Res. Commun. 1996. Vol. 221. P. 117—121.

91.Xu J., Yang F., Chen L. et al. Effects of selenium on increasing the antioxidant activity of tea leaves harvested during early spring tea producing season // J. Agric. Food Chem. 2003. Vol. 51. P. 1081—1084.

92.Xue T., Hartikainen H., Piironen V. Antioxidative and growthpromoting effect of selenium on senescing lettuce // Plant Soil. 2001. Vol. 237. P. 55—61.

93.Yamaguchi K., Mori H., Nishimura M. A novel isoenzyme of ascorbate peroxidase localized on glyoxysomal and leaf peroxisomal membranes in pumpkin // Plant Cell Physiol. 1995. Vol. 36. P. 1157—1162.

94.Yoshimura K., Miyao K., Gaber A. et al. Enhancement of stress tolerance in transgenic tobacco plants overexpressing Chlamydomonas glutathione peroxidase in chloroplasts or cytosol // Plant J. 2004. Vol. 37. P. 21—33.

95.Yu Q., Rengel Z. Micronutrient deficiency influences plant growth and activities of superoxide dismutase in narrow-leafed Lupins // Ann. Bot. 1999. Vol. 83. P. 175—182.

59

Глава 3

Глава 3

АНТОЦИАНЫ — ПРИРОДНЫЕ АНТИОКСИДАНТЫ РАСТЕНИЙ

Антоцианы (агликоны антоцианов, или гликозиды антоцианидинов) представляют собой производные катиона флавилия (2-фенилбензопирилия) и являются классом наиболее распространенной и многочисленной группы фенольных соединений — флaвоноидов. При гидролизе антоцианы распадаются на сахар и антоцианидин, а в растениях, как правило, присутствуют в виде гликозидов. Флавоноиды принадлежат к соединениям С6-С3-C6-ряда, в их молекулах имеется два бензольных ядра (А и B), соединенных друг с другом трехуглеродным фрагментом (рис. 3.1).

Рис. 3.1. Основная структура веществ флавоноидного ряда

60