Строение миофибриллы на электроннооптическом уровне:
Под электронным микроскопом миофибриллы представляют агрегаты из толстых (меозиновых) филаментов (диаметр 14 нм, длина 1500 нм, расстояние между ними 20-30 нм). Между толстыми филаментами располагаются тонкие филаменты (диаметр 7-8 нм).
Толстые филаменты (миозиновые нити) состоят из молекул белка миозина. Он является важнейшим сократительным белком мышцы. При непосредственном участии миозина химическая энергия трансформируется в механическую работу. Каждая миозиновая нить состоит из 300-400 молекул миозина. Молекула миозина – это гексамер, состоящий из двух тяжелых и четырех легких цепей. Тяжелые цепи представляют собой две спирально закрученные полипептидные нити. Они несут на своих концах глобулярные (шаровидные) головки. Между головкой и тяжелой цепью – шарнирный участок, с помощью которого головка может изменять свою конфигурацию. В области головок - легкие цепи (по две на каждой). Молекулы миозина уложены в толстой нити таким образом, что их головки обращены наружу, выступая над поверхностью толстой нити, а тяжелые цепи образуют стержень толстой нити.
Тяжелые и легкие цепи в молекуле миозина можно разделить обработкой мочевиной, гуанидинхлоридом и др. При мягкой обработке можно отделить только легкие цепи. Миозину свойственна АТФ-азная активность – высвобождающаяся энергия используется для мышечного сокращения.
Тонкие
нити (актиновые нити). Образованы тремя
белками: актином, тропонином и
тропомиозином. Основным по массе белком
является актин, который образует спираль.
Молекулы тропомиозина 
располагаются
в желобке этой спирали, молекулы тропонина
располагаются вдоль спирали.
Толстые нити занимают центральную часть саркомера – А-диск, тонкие занимают I диски и частично входят между толстыми миофиламентами. Только толстые нити содержит Н-зона.
Промежуточные филаменты (диаметром около 10 нм)
Состоят из белка десмина
Являются важным элементом цитоскелета
Образуют в пределах мышечного волокна две пространственные системы:
Первая состоит из филаментов, которые располагаются в саркомерах продольно и связывают соседние телофрагмы одной миофибриллы.
Вторая представлена поперечно ориентированными филаментами, которые связывают мезофрагмы, а также телофрагмы соседних миофибрилл друг с другом.
Такие же филаменты прикрепляют телофрагмы к сарколемме и элементам системы Т-трубочек и саркоплазматической сети
Благодаря описанной организации системы промежуточных филаментов поддерживается упорядоченно взаимное расположение саркомеров соседних миофибрилл и других компонентов мышечного волокна
Биохимический состав миофибриллы = биохимический состав саркомера
Альфа-актинин - белковые фибриллярные молекулы, которые образуют сеть - Z-линию (с ней связаны концы актиновых филаментов)
Небулин - нерастяжимые молекулы, соединяющие филаменты актина с Z-линиями и молекулами миозина
Миозин - филамент, на ожном из концов сожержит две округлые головки, обладает АТФ-азной активностью, ожнако без взаимодействия с актином скорость гидролиза АТФ ничтожно мала; состоит из двух фракций:
Легкий меромиозин - стержень молекулы миозина, собраны в пучки (около 500)
Тяжёлый меромиозин - участок головок и шейки, связывающие их со стержневой частью)
Актин - сократимый белок, в мономерной форме представлен полярными глобулярными субъединицами диаметром (G-актин), которые имеют активные центры, способные связываться с молекулами миозина. G-актин агрегирует с образованием полимерного фибриллярного актина (F-актина), молекула которого имеет вид двух скрученных нитей
Тропонин и тропомиозин - регуляторные белки, формируют функционально единый тропонин-тропомиозиновый комплекс (Тропонин — комплекс из трёх белков, регулирующий сокращение при связывании с ионами Ca2+.
Тропомиозин — связанный с актиновыми филаментами стержневидный белок, блокирующий движение миозина)
Миомезин и М-белок - образуют М-линию, где соединяются концы миозиновых филаментов
Титин - самый большой известный белок, стабилизирует толстую нить и центрирует её между тонкими
нитями
относительно Z-линии
Саркомер (миомер) - структурная единица миофибриллы, на уровне которого осуществляется сокращение