26. Характеристика белков мышечной ткани

Миозин – основа толстых нитей (М ≈ 500 000 Да).

Состоит из 4 цепей. 2 тяжёлые цепи в виде двойной спирали

(хвост), и каждая заканчивается шеей с глобулярной головкой. А на шее  по 2 лёгких цепи разных видов.

При обработке ферментами миозин распадается на 2 фрагмента:

• лёгкий меромиозин (ЛММ) _ хвост;

• тяжёлый меромиозин (ТММ) _ шея и головка.

Биороль:

• структурная – 400 молекул миозина соединяются между собой «хвост» в «хвост»  образуют толстую нить;

• каталитическая – головка расщепляет АТФ (АТФ-азная);

• контактная – миозин соединяется с актином своими головками  образуют поперечные мостики.

Актин – белок тонких нитей (М = 42 000 Да).

Форма молекул – шаровидная (бусинка)  название G-актин (от лат. globus, i m – шар, Земля).

Молекулы G-актина соединяются между собой  образуется F-актин (фибриллярный, от лат. fibra, ae f – волокно) в виде двойной спирали.

Тропонин – белок тонких нитей (М = 80 000 Да).

Состоит из 3 субъединиц (как запомнить: С, I и T – CITo!):

• С – для связывания с Са²⁺;

• I – ингибиторная: чтобы актин раньше времени с миозином не связался; o Т – для связывания с тропомиозином.

Тропомиозин – белок тонких нитей (М = 65 000 Да).  состоит из 2 α-спиралей;

каждая его молекула лежит на 7 молекулах актина.

Электромеханическое сопряжение – процесс преобразования нервного импульса в мышечное сокращение.

Са²⁺ является активатором ряда ферментов, в том числе и кальций-кальмодулиновых киназ (гладкая мускулатура).

В покоящейся мышце места связывания для миозина на актине замаскированы, и миозин находится в высокоэнергетическом конформационном состоянии. Энергия гидролиза АТФ необходима, чтобы перевести миозин из низкоэнергетического в высокоэнергетическое состояние.

1. (М-АТФ) (М^*-АДФ-Ф_н)

Когда в цитозоле увеличивается концентрация кальция, и места связывания миозина на актине демаскируются, формируется актомиозиновый комплекс.

Впоследствии от комплекса последовательно отщепляются Ф_н и АДФ, а миозин переходит в низкоэнергетическое состояние. При этом происходит перемещение соответствующей тонкой нити к М-линии саркомера.

2. (М^*-АДФ-Ф_н) + А (М^*-АДФ-А) + Ф_н

3. (М^*-АДФ-А) (М-А) + АДФ

Этапы 2 и 3 составляют молекулярный механизм движущей силы мышечного сокращения.

Источником энергии для этой движущей силы является АТФ.

Гидролиз нуклеотида опосредует превращение низкоэнергетического конформационного состояния миозина в высокоэнергетическое. Актомиозиновый комплекс существует до тех пор, пока не происходит связывание АТФ. Присоединение АТФ к миозину - это экзергоническая реакция, результатом которой является отход головки миозина от актина (4). То есть, АТФ необходим для мышечного расслабления, а в расслабленной мышце миозин находится в высокоэнергетическом конформационном состоянии. То, что конечный продукт уравнения 4 (М-АТФ) является первым участником уравнения 1, свидетельствует о том, что именно в этом месте завершается цикл сокращения.

4. (МА) + АТФ (М-АТФ) + А