РЕШЕННОЕ ЦТ по Биохимии

А. Проявляют свои эффекты через взаимодействие с рецепторами

197.При гипотиреозе наблюдается: Б. Снижение основного обмена

198.Депонирование энергетического материала после приема углеводной пищи стимулирует:

Г. Инсулин

199.Пoд влиянием инсулина в клетках-мишенях:

В. Ускоряется поступление аминокислот в ткани

200.Выберите один наиболее полный ответ. Инсулин стимулирует синтез: Г. Энергоносителей

201.Адреналин в отличие от глюкагона:

Г. Активирует гликогенфосфорилазу в мышцах

202.При голодании rлюкагон в жировой ткани активирует: А. Гормончувствительную триацилглицероллипазу

203.Адреналин в мышцах ингибирует:

Б. Гликогенсинтазу

204. Глюкаrон в жировой ткани:

Д. Стимулирует фосфорилирование гормончувствительной триацилглицероллипазы

205.Причина сахарного диабета I типа: А. Уменьшение количества β-клеток

206.У больного сахарным диабетом I типа без лечения отмечается: Д. Повышение уровня ацетоацетата в крови

207.В регуляции водно-солевого баланса участвуют:

Г. Альдостерон

208.Нарушение взаимодействия АДГ с клетками-мишенями приводит к меньшению реабсорбции:

Г. Реабсорбции воды

209.Ангиотензин II:

Б. Проявляет сосудосуживающее действие 210. Снижение реабсорбции воды - основное проявление: В. Несахарного диабета

211.При гиперальдостеронизме секреция: Д. АДГ возрастает

212.Причиной гиперкальциемии может быть: Д. Повышение секреции паратгормона

1.Пептидные связи в белке:

А. образуются между α-амино и α-карбоксилными группами соседних аминокислот В. не разрушаются при высокой температуре Г. определяются биуретовой реакцией Д. быстро разрушаются протеазами

2.Первичная структура белка:

А. порядок чередования аминокислот Б. синтезируется на рибосоме В. определяет конформацию

Г. в условиях клетки разрушается только с помощью протеолитических ферментов

3.Вторичная структура белка: А. один из уровней конформации Б. включает α спираль В. включает β структуры

Г. формируется за счет слабых взаимодействий функциональных групп пептидного остова Д. специфичность определяется первичной структурой

4. Между радикалами аминокислот могут возникать связи: А. ионные Б. водородные

Г. дисульфидные Д. гидрофобные

5.Третичная структура глобулярных белков: А. определяется первичной структурой Б. один из уровней конформации Д. может взаимодействовать с лигандом

6.Межрадикальные взаимодействия участвуют в формировании структуры белка: В. Третичной Г. Четвертичной

Д. Супервторичной

7.Конформационная лабильность белка:

А. способность к изменению пространственных структур Б. зависит от количества связей, образующихся при формировании конформации

В. определяет чувствительность конформации белка к изменениям среды Д. участвует в регуляции белковых функций

8.К слабым связям, участвующим в формировании конформации белка относят: Б. Гидрофобные В. Ионные Д. Водородные

9.Конформация белков включает структуры:

Б. вторичную В. третичную Г. четвертичную

10.Гидрофобные радикалы аминокислот в глобулярных белках находятся преимущественно:

А. на поверхности интегральных мембранных белков Б. во внутреннем ядре цитозольных белков

В. в местах контакта одних полипептидных цепей с другими Д. в активном центре белков

11.Роль радикалов аминокислот в формировании конформации и функции белка: Б. участвуют в формировании третичной структуры В. поверхностные радикалы определяют растворимость белка Г. формируют активный центр

12.Активный центр белка:

Б. первичная структура белка определяет его строение В. избирательно взаимодействует с лигандом Г. находится в углублении белковой молекулы Д. его структура определяет функцию белка 13. Активный центр белка:

А.обычно находится в углублении белковой молекулы В. сформирован радикалами аминокислот, сближенными на уровне третичной структуры Г. имеет неровный рельеф 14. На функцию белка влияет:

А. конформация белка Б. состав окружающей среды

В. наличие в растворе похожих по структуре лигандов этого белка Г. первичная структура белка Д. химическая модификация функциональных групп белка

15. Комплементарность белка и лиганда – это:

А. пространственное соответствие взаимодействующих молекул В. химическое соответствие взаимодействующих молекул

Г. возможность образования химических связей между белком и лигандом

16.Комплементарность белка к специфическому лиганду: А. закодирована в первичной структуре белка Б. зависит от конформации белка

В. определяет специфичность взаимодействия с лигандом Д. зависит от состава и свойств окружающей среды

17.Гексокиназа:

А. имеет доменное строение В. активный центр располагается в расщелине между доменами

Г. обладает конформационной лабильностью

18.Конкурентный ингибитор: Б. нарушает функцию белка В. структурный аналог лиганда

Г. может использоваться как лекарство

19.Ацетилхолин:

А. нейромедиатор Б. взаимодействует с холинорецепторами

Г. взаимодействует с рецептором комплементарно 20. Миоглобин:

А. сложный белок Г. гемопротеин

Д. взаимодействует с О2 с высоким сродством 21. Активный центр миоглобина:

А. Лежит в углублении между двумя α спиралями Б. имеет простетическую группу Г. содержит гем

22. Гистидин F8 гемоглобина:

А. находится в активном центре белка Б. окружен гидрофобными радикалами Г. ковалентно присоединяет Fe гема 23. Гистидин Е7 гемоглобина:

А. находится в активном центре белка В. участвует в связывании О2

Д. создает оптимальные условия для связывания лиганда 24. Активный центр гемоглобина:

А. образован преимущественно гидрофобными радикалами аминокислот В. содержит два функционально важных остатка Гис.

25. Денатурация белков характеризуется: Б. изменением конформации В. разрушением водородных связей.

Д. нарушением функций

26.Денатурированные белки одного типа имеют: А.одинаковую первичную структуру Б. различную конформацию

27.При денатурации белков разрываются связи: Б. Водородные В. Ионные Г. Гидрофобные

28.Ферменты в отличие от небиологических катализаторов: А. Очень чувствительны к небольшим изменениям pH

Г. Обладают способностью к регуляции Д. Обладают высокой эффективностью действия

29.Ферменты, также как и небиологические катализаторы: А. Ускоряют энергетически возможные реакции В. Не расходуются в процессе реакции Г. Не изменяют направление реакции

30.Ферменты в отличие от небиологических катализаторов: А. Обладают высокой эффективностью действия Б. Действуют в клетке при мягких физиологических условиях В. Способны к регуляции Д. Обладают высокой специфичностью

31.Активный центр фермента:

А. Формируется из радикалов аминокислот, сближенных на уровне третичной структуры Б. Специфично связывает субстрат Д. Катализирует химическое превращение субстрата 32. Активный центр фермента:

А. Непосредственно взаимодействует с субстратом и участвует в катализе Б. Комплементарен субстрату Г. Составляет относительно небольшую часть молекулы фермента

33. Ферменты, обладающие абсолютной субстратной специфичностью:

Б. Имеют конформацию активного центра, способную к небольшим изменениям В. Катализируют превращение только одного единственного субстрата Г. Связывают субстрат с активным центром комплементарно 34. Ферменты, обладающие групповой субстратной специфичностью:

А. Катализируют одни тип реакции с несколькими сходными субстратами Б. Имеют «гибкую» конформацию активного центра Г. Связывают субстрат комплементарно

35.Ферменты, катализирующие однотипные реакции с небольшим количеством структурно похожих субстратов:

А. Трипсин Б. Липаза

36.Специфичность пути превращения:

А. Обусловлена комплементарностью субстрата активному центру фермента Б. Обеспечивает превращение вещества в определенном метаболическом пути Г. Зависит от конформации активного центра

37.Ферменты, активный центр которых комплементарен только одному субстрату: В. Уреаза Г. Аргиназа

38. Сериновые протеазы:

А. Ускоряют гидролиз пептидных связей в белках

Г. Представлены трипсином, химотрипсином, эластазой Д. Проявляют групповую специфичность к субстрату 39. Сериновые протеазы:

Б. Имеют в активном центре триаду аминокислот: Асп, Гис и Сер Г. Ускоряют гидролиз пептидных связей в самых разных белках

Д. Имеют похожую пространственную структуру и общий каталитический механизм 40. Для сериновых протеаз характерно:

А. Однотипное строение каталитического участка активного центра Б. Участие в протеолизе триады аминокислот: Асп, Гис и Сер В. Групповая специфичность к субстратам

41. Константа Михаэлиса (KM):

А. Параметр кинетики ферментативных реакций Б. Может иметь разное значение для изоферментов

д) сродство фермента к субстрату прямо пропорционально Км 42. Холоферменты:

А. Это сложные ферменты Б. Содержат коферменты-производные витаминов

В. Обладают специфичностью, которая определяется белковой частью д) комплементарно связывают как субстрат, так и кофермент 43. Апофермент:

Б. Белковая часть холофермента Г. Имеет участок, комплементарный субстрату

Д. Образует комплекс с коферментом 44. Апофермент:

Г. Обладает низкой активностью, часто вообще неактивен Д. Белковая часть холофермента 45. Кофермент:

А. Небелковая часть молекулы холофермента В. Производное витамина Г. Находится в активном центре фермента

Д. Участвует в превращении субстрата в продукт 46. Кофермент пиридоксальфосфат участвует в реакциях: В. Трансаминирования Д. Декарбоксилирования

47.Фермент лактатдегидрогеназа: А. Является холоферментом

Г. Относится к классу оксидоредуктаз д) обладает абсолютной субстратной специфичностью.

48.Фермент, катализирующий реакцию: (гидролиз ТАГ) Б. Относится к классу гидролаз Д. Обладает групповой субстратной специфичностью

49.События, которые происходят в процессе ферментативного катализа: E S → ES →

ES* → E P

А. Установление индуцированного соответствия между субстратом и активным центром фермента.

В. Изменение конформации фермента.

Г. Образование фермент-субстратного комплекса. Д. Дестабилизация связей в молекуле субстрата

50. При образовании фермент-субстратного комплекса:

А. Изменяется конформация субстрата Б. Образуются нековалентные связи между субстратом и ферментом

В. Изменяется пространственное расположение функциональные группы, участвующих в катализе Д. Усиливается комплементарность между ферментом и субстратом

51.При изменении pH среды в молекуле фермента происходит: А. Изменение степени ионизации групп фермента Б. Изменение конформации молекулы фермента Г. Изменение активности фермента Д. Изменение межрадикальных взаимодействий

52.В состав активного центра дегидрогеназ могут входить коферменты:

В. NAD Д. FAD

53.Фермент, катализирующий реакцию: (малат -2H à оксалоацетат) Б. Относится к классу оксидоредуктаз Г. Является холоферментом

д) обладает абсолютной субстратной специфичностью.

54.Фермент, катализирующий реакцию: (гистидин( уходит СО2) àгистамин) А. Относится к классу лиаз Г. Является холоферментом

Д. Обладает абсолютной субстратной специфичностью

55.Активность ферментов в присутствии ингибиторов снижается вследствие:

А. Взаимодействия ингибитора с функциональными группами аминокислот активного центра Б. Взаимодействия ингибитора с функциональными группами аминокислот вне активного центра

В. Уменьшения количества фермент-субстратных комплексов Г. Нарушения нативной конформации фермента

56.Аспирин используют в качестве лекарственного препарата, т.к. он: А. Является ингибитором фермента циклооксигеназа Б. Вызывает ацетилирование ОН-группы серина фермента циклооксигеназы Д. Является необратимым ингибитором

57.Лекарственные вещества, как ингибиторы ферментов, являются:

А. Обратимыми ингибиторами Б. Необратимыми ингибиторами Г. Конкурентными ингибиторами

Д. неконкурентными ингибиторами

58.Ингибиторы ацетилхолинэстеразы, используемые для лечения миастений, являются: А. Структурными аналогами ацетилхолина Б. Конкурентными ингибиторами Г. Обратимыми ингибиторами

59.Конкурентные ингибиторы ферментов изменяют:

Б. Км реакции Д. Активность фермента

60.Сульфаниламидные препараты: Б. Являются антиметаболитами

В. Являются структурными аналогами парааминобензойной кислоты Д. Снижают количество фолиевой кислоты в бактериях

61.Лекарственный препарат трасилол:

В. Может уменьшить активность при участии фосфодиэстеразы Д. Активная форма – каталитическая субъединица С 73.Фермент креатинкиназа:

Б. Олигомерный белок В. Используется для диагностики инфаркта миокарда

74. Фермент аспарагиназа:

А. Уменьшает концентрацию аспарагина в крови Г. Уменьшает синтез белков в лейкозных клетках

75.Фермент лактатдегидрогеназа: А. Является олигомерным белком

Г. В разных тканях находится в форме изоферментов

76.Использование ферментов в медицине возможно: А. В качестве лекарственных препаратов Б. Для диагностики заболеваний

В. Для коррекции заболеваний, связанных с нарушениями функционирования ферментов Д. В качестве аналитических реактивов

77.Введение аспарагиназы в кровь больных лейкозом изменяет:

А. Концентрацию аспарагина в крови Б. Синтез белков в лейкозных клетках

78.Использование протеолитических ферментов в медицине, возможно: В. Для очистки ран Д. В качестве заместительной терапии при нарушении пищеварения

79.Определение активности ферментов в крови используется для:

Б. Постановки диагноза заболеваний В. Контроля эффективности лечения ряда заболеваний

Д. Диагностики воспалительных заболеваний печени

80.Для энзимодиагностики инфаркта миокарда используют ферменты: Б. Лактатдегидрогеназа Г. Креатинкиназа Д. Аминотрансферазы

81.Принципы энзимодиагностики основаны на:

А. Выходе ферментов в кровь при повреждении тканей Б. Органоспецифичности

Г. Преобладании определенных изоферментов в разных тканях Д. Низкой активности или полном отсутствии активности ферментов в норме в крови

82.Наследственые энзимопатии связаны с такими изменениями первичной структуры ферментов, при которых может произойти:

А. Нарушение сродства активного центра к субстрату В. Изменение концентрации метаболитов в клетке Д. Уменьшение активности фермента

83.Нуклеазы как лекарства, используются в медицине для:

А. Инактивации ДНК-содержащих вирусов В. Лечения вирусных конъюнктивитов 84. Молекулы ДНК:

Б. Состоят из 2 антипараллельных цепей В. Содержат одинаковое количество адениловых и тимидиловых нуклеотидов 85.В молекуле ДНК:

А. Количество нуклеотидов А и Т одинаково Б. Количество нуклеотидов G и С одинаково

В. Одна полинуклеотидная цепь комплементарна другой

86.Методом молекулярной гибридизации можно установить: А. Различие ДНК, выделенных из организмов разных видов

Б. Идентичность ДНК, выделенных из разных органов одного организма В. Видовую специфичность молекул ДНК

87.Молекулы РНК:

А. Построены из рибонуклеозидмонофосфатов Б. Имеют одну полинуклеотидную цепь Г. Содержат спирализованные участки 88. Молекула мРНК:

В. Содержит равное количество уридиловых и адениловых нуклеотидов Г. На 5'-конце имеет «кэп» Д. Образует спирализованные участки

89.Разные виды РНК различаются: А. Первичной структурой Б. Молекулярной массой Д. Вторичной структурой

90. При репликации происходит:

А. Образование 3',5'-фосфодиэфирных связей между мономерами Б. Локальное расхождение цепей ДНК-матрицы В. Удвоение генома клетки.

90. Репликативная вилка:

А. Представляет собой локальное расхождение цепей ДНК-матрицы В. Образуется при участии белков репликативного комплекса Г. Необходима для одновременного синтеза двух новых цепей ДНК 91.Репарация:

А. Происходит в ядре Б. Обеспечивает стабильность генома

Г. Происходит при участии ферментов устраняющих поврежденные основания

92.Ферменты репарации удаляют из цепей ДНК: А. Дезаминированные нуклеотиды Б. Димеры тимина

93.РНК-полимераза:

А. Присоединяется к промотору Б. Раскручивает определенный участок ДНК

Д. Для синтеза РНК использует энергию нуклеозидтрифосфатов 94.Для генетического кода характерны:

А. Вырожденность Б. Универсальность В. Специфичность

Г. Однонаправленность 95.В процессе синтеза белка принимают участие: А. Рибосомы В. Аминоацил-тРНК Д. АТФ и ГТФ

96. В этапе инициации трансляции принимают участие: А. Субъединицы рибосом Б. Факторы инициации В. Мет-тРНКМет

97.В ходе посттрансляционной достройки полипептидные цепи могут: А. Образовывать олигомеры Б. Подвергаться частичному протеолизу В. Фосфорилироваться

Г. Присоединять простетические группы

98.Интерфероны:

А. Имеют белковую природу Б. Вырабатываются в ответ на вирусную инфекцию

Г. Вызывают прекращение синтеза белка в инфицированных клетках 99. Оперон:

Б. Содержит регуляторную зону, контролирующую транскрипцию структурных генов Г. Участок молекулы ДНК Д. Содержит информацию о группе функционально взаимосвязанных белков

100.Зоны стойкой репрессии хроматина формируются путем: А. Связывания ДНК с гистонами В. Метилирования ДНК Г. Конденсации хроматина

101.Мутация по типу замены нуклеотида может привести к образованию белка: А. Неизмененной структуры Г. Имеющего замену по одной аминокислоте

Укороченного по сравнению с неизменной молекулой 102.Полиморфные варианты белков:

В. Могут возникнуть при рекомбинациях в процессе мейоза Г. Являются результатом мутаций в копиях одного гена

Д. Появляются при снижении активности ферментов репарации 103. Молекулы ДНК:

А. Построены из дезоксирибонуклеозидтрифосфатов Б. Состоят из 2 антипараллельных цепей

В. Содержат одинаковое количество адениловых и тимидиловых нуклеотидов 104. В молекуле ДНК:

А. Количество нуклеотидов А и Т одинаково Б. Количество нуклеотидов G и С одинаково

В. Одна полинуклеотидная цепь комплементарна другой

105.Методом молекулярной гибридизации можно установить: А. Различие ДНК, выделенных из организмов разных видов

Б. Идентичность ДНК, выделенных из разных органов одного организма В. Видовую специфичность молекул ДНК

106.Молекулы РНК:

А. Построены из рибонуклеозидмонофосфатов Б. Имеют одну полинуклеотидную цепь Г. Содержат спирализованные участки 107. Молекула мРНК:

Содержит спирализованные участки Г. На 5'-конце имеет «кэп» 108. Разные виды РНК различаются: А. Первичной структурой Б. Молекулярной массой Д. Вторичной структурой 110. Репликативная вилка: