РЕШЕННОЕ ЦТ по Биохимии

2.Фибраты.- снижают секрецию ЛПОНП, ускоряют их катаболизм;

3.Секвестранты желчных кислот.- ускоряют выведение желчных кислот;

1.Суточная норма потребления белков составляет:

в) 80-100 г;

2.Наибольшее количество белка содержится в: г) сое;

3.Эндопептидазы отличаются от экзопептидаз тем, что:

д) не расщепляют пептидные связи N-концевой и С-концевой аминокислот.

4.При гидролизе пептида Ала—Фен—Сер—Apr—Мет— Гре—Тир трипсином образуются: в) Ала—Фен—Сер—Apr Мет-Тре—Тир;

5.Заменимые аминокислоты:

б) синтезируются из других соединений;

6. Незаменимые аминокислоты:

г) должны поступать в организм с пищей;

7.Для реакции трансаминирования аминокислот необходим кофермент: г) пиридоксальфосфат;

8.К нарушению трансаминирования приведет недостаток витамина:

г) пиридоксина;

9.Прямому окислительному дезаминированию подвергается; в) глутамат;

10.В прямом окислительном дезаминировании принимает участие: г) глутаматдегидрогеназа;

11.Для прямого окислительного дезаминирования необходим кофермент:

в) NAD ;

12. Реакцию на рис. 9.1 катализирует фермент: СООН у СООН соон

1

(СН2)2 NAD* NADH (СН2)2 'у 2,2 н2о (СН2)2

CHNH„

| \-J г C=NH I 1

C=0 NH 1

СООН СООН соон Рис. 9.1.

б) глутаматдегидрогеназа; 13. Приведенную на рис. 9.2 реакцию катализирует фермент: СН2—он н.о сн2 т

X

о- 1

CHNH- ■ 1 II

C-NH, — 1 1 C=NH

1

соон соон соон Рис. 9.2.

сн

з

C=0 NbU

соон б) сериндегидратаза;

14. Приведенную на рис. 9.3 реакцию катализирует фермент:

СН,—СН—СООН

I NH, V NH3

Рис. 9.3.

сн=сн-соон г) гистидаза;

15.При ацидозе в почках активируется фермент: б) глутаминаза;

16.Основное количество аммиака в почках образуется: д) из глутамина.

17.Главный путь обезвреживания аммиака в печени: б) синтез карбамоилфосфата;

18.Основная реакция обезвреживания аммиака в печени: в) аммиак 2АТФ С02 карбамоилфосфат 2АДФ Н3Р04;

19.Азот аминокислот в составе аланина транспортируется в основном в: г) печень;

20.Азот аминокислот транспортируется в кровь из печени в составе:

г) мочевины;

21.Возврат фумарата в орнитиновый цикл происходит с помощью реакций: в) фумарат -> малат -> оксалоацетат —> аспартат;

22.Наследственное заболевание цитруллинемия обусловлена:

д) дефектом аргининосукцинатсинтетазы.

23.При дефекте фермента аргининосукцинатлиазы в моче повышается содержание: г) аргининосукцината;

24.При наследственных гипераммониемиях в крови уменьшается кон¬центрация:

г) мочевины;

25.Предшественник серина: д) 3-фосфоглицерат.

26.Обмен глицина связан с использованием: в) фолиевой кислоты;

27.Для регенерации метионина необходим: б) метил-Н4-фолат;

28.Выберите компонент, недостающий в реакции: метионин ? -> S-аденозилметионин: в) АТФ;

29.В норме при катаболизме фенилаланина образуется:

б) Тир;

30.Катаболизм Фен и Тир наиболее активно идет в: а) печени;

31.В реакции дезаминирования гистидина участвует фермент: в) гистидаза;

32.Для синтеза гистамина необходима аминокислота: в) Тис;

33.ГАМК синтезируется из аминокислоты:

б) Глу; 34. Аминокислота — предшественник серотонина г) Три;

35.Для активации метионина необходим: в) АТФ;

36.Для превращения гистидина в гистамин необходим фермент: б)гистидиндекарбоксилаза; Выберите правильные ответы

37.Пищевая ценность белка зависит от:

г) наличия всех незаменимых аминокислот; д) возможности расщепления в ЖКТ.

38.Соляная кислота в желудке выполняет следующие функции: б) вызывает денатурацию белков пищи; в) активирует гидролиз пептидных связей в пепсиногене;

г) создает оптимум pH желудочного сока; д) оказывает бактерицидное действие.

39.К группе эндопептидаз относятся:

а) пепсин; в) трипсин;

д) химотрипсин.

40. Клетки поджелудочной железы секретируют протеазы: а) трипсиноген; б) химотрипсиноген;

в) прокарбоксипептидаза;

41.В ходе активации пепсиногена происходит: а) изменение конформации фермента;

б) гидролиз специфических пептидных связей в пепсиногене; в) отщепление пептида от N-конца пепсиногена;

42.Пары «активатор — активируемый фермент» составлены правильно: б) трипсин — химотрипсиноген; в) НС1 — пепсиноген;

д) энтеропептидаза — трипсиноген.

43.Белки секреторных клеток защищены от действия активных протеаз: а) тем, что протеазы образуются в виде проферментов; б) наличием слизи;

в) присутствием на мембранах сложных белков — гликопротеинов;

44.Транспорт аминокислот через мембрану клеток слизистой оболочки кишечника происходит:

в) активным транспортом; г) с затратой энергии АТФ;

д) с помощью белка-переносчика.

45.К белковой недостаточности приведет отсутствие в пище аминокис¬лот:

в) Фен; г) Лиз; д) Мет.

46. В реакции трансаминирования участвуют:

б) аминокислота; в) пиридоксальфосфат; г) кетокислота;

д) аминотрансфераза.

47.Не подвергаются трансаминированию: в) Лиз; д) Тре.

48.Для диагностики заболеваний в сыворотке крови определяют актив¬ность: б) АЛТ;

г) ACT;

49. Для диагностики заболеваний печени в крови определяют активность: б) ЛДГ; г) АЛТ;

д) ACT.

50. При инфаркте миокарда в крови больного наблюдается:

а) максимальная активность трансаминаз через 1 сут после начала болезни; б) высокая активность как цитоплазматических, так и митохондри¬альных трансаминаз; г) активность ACT > АЛТ;

51. Ингибиторы глутаматдегидрогеназы печени: а) АТФ;

б) NADH;

52. Для дезаминирования глутамата необходимы:

б) NAD ;

д) глутаматдегидрогеназа.

53.При дезаминировании гистидина образуются: в) уроканиновая кислота; г) аммиак;

54.Без участия глутаматдегидрогеназы могут дезаминироваться амино¬кислоты: а) гистидин; г) серин; д) треонин.

55.В непрямом дезаминировании могут участвовать ферменты:

б) аланинтрансаминаза; г) глутаматдегидрогеназа; д) аспартаттрансаминаза.

56. К нарушению дезаминирования большинства аминокислот приведет гиповитаминоз:

в) в6;

г) РР;

57.Источники аммиака в клетках: б) аминокислоты; в) АМФ;

58.Пути обезвреживания аммиака в организме: а) синтез глутамина; б) синтез карбамоилфосфата;

в) восстановительное аминирование а-кетоглутарата

59.В реакциях обезвреживания аммиака в организме образуются: б) глутамат; в) карбамоилфосфат; д) глутамин.

б) Мет -> сукцинил-КоА -» оксалоацетат —» глюкоза; в) Про -> а-кетоглутарат -> оксалоацетат —> глюкоза; г) Лиз -> ацетил-КоА -» С02 и Н20;

75.Субстратами для синтеза аминокислот являются метаболиты цитрат ного цикла: а) оксалоацетат; д) а-Кетоглутарат.

76.Глутаматдегидрогеназа участвует в:

а) обезвреживании аммиака в мозге; б) направлении азота глутамата в орнитиновый цикл; в) синтезе глутамата;

г) регуляции дезаминирования аминокислот; д) образовании а-кетоглутарата.

77. Ингибиторы глутаматдегидрогеназы печени: а) АТФ;

б) NADH;

78.Серин используется в организме для образования: а) глицина; в) метилен Н4-фолата; г) глюкозы; д) цистеина.

79.Превращение серина в глицин сопровождается выделением:

в) Н20;

д) метилен-Н4-фолата. 80. Глицин:

а) образуется из серина; б) необходим для образования метилен Н4-фолата;

г) участвует в образовании конъюгированных желчных кислот;

81.Производные фолиевой кислоты принимают участие в процессах: а) регенерации метионина; в) синтеза пуриновых нуклеотидов;

д) синтеза тимидиловой кислоты.

82.Одноуглеродные группы производных фолиевой кислоты используют¬ся для синтеза: а) ТТФ; б) АТФ; в) РНК;

д) метионина.

83.Недостаточность фолиевой кислоты вызывает:

а) нарушение эритропоэза; б) возникновение мегалобластной анемии;

84. Сульфаниламидные препараты:

а) антивитамины в бактериальных клетках; б) конкурентно ингибируют ферменты синтеза фолиевой кислоты у бактерий; в) структурные аналоги ПАБК;

д) действуют избирательно на бактериальные клетки. 85. Метионин:

а) субстрат трансляции; б) фактор инициации трансляции;

в) универсальный донор метильной группы в организме; г) донор серы в синтезе цистеина;

д) гликогенная аминокислота.

86.S-аденозилметионин используется для синтеза: а) креатина; б) адреналина; в) холина; д) карнитина.

87.Метильная группа метионина может включаться в: а) фосфолипиды мембран; б) адреналин; в) ацетилхолин; г) креатин;

88.Креатин:

б) синтезируется в почках и печени; в) используется как источник энергии в работающей мышце;

г) в покое содержится в мышцах в больших количествах, чем АТФ (в 8 раз); 89. Для синтеза креатина необходимы аминокислоты:

а) Apr;

в) Гли; д) Мет.

90. Холин:

а) синтезируется в печени;

б) для синтеза требуется S-аденозилметионин; г) для образования его необходим серин; д) используется для синтеза ацетилхолина.

91.Для образования холина необходимы ферменты: б) декарбоксилаза; в) трансметилаза;

92.Фенилаланин непосредственно включается в процессы: а) синтеза белка; г) синтеза тирозина;

93.Из аминокислоты тирозин синтезируются биологически активные соединения: а) адреналин; б) меланины; в) тироксин; г) белки;

94.В процессе катаболизма тирозина участвуют ферменты:

а) тирозинтрансаминаза; в) диоксигеназа гомогентизиновой кислоты;

д) п-гидроксифенилпируватдиоксигеназа.

95. В специфическом пути катаболизма Фен и Тир участвуют кофер- менты: а) пиридоксальфосфат;

в) NADPH;

д) Н4-биоптерин.

96.К катехоламинам относятся: а) дофамин; в) адреналин;

д) норадреналин.

97.Меланины:

а) защищают организм от УФ-излучения;

б) синтезируются в радужной оболочке глаза; в) предшественниками их являются Фен и Тир; д) нарушение их синтеза вызывает альбинизм. 98. Гистидин:

а) дезаминируется гистидазой в печени и коже; б) превращается в гистамин в тучных клетках;

в) содержится в крови в больших количествах при гистидинемии; г) может превращаться в глутамат в печени; 99. Фермент гистидаза:

а) катализирует реакцию дезаминирования гистидина; б) относится к классу лиаз; в) синтезируется в печени и коже;

г) органоспецифический фермент; 100. Гистамин:

а) образуется в тучных клетках соединительной ткани; б) обеспечивает воспалительную и аллергические реакции орга-низма; в) предшественником является аминокислота гистидин;

г) для инактивации требуется S-аденозилметионин; 101. Биогенные амины:

а) образуются путем декарбоксилирования аминокислот; б) источник аммиака в организме; в) выполняют функции нейромедиаторов; 102. Нейромедиаторы:

а) инактивируются путем метилирования с участием S-аденозил-метионина; б) инактивируются путем окисления; г) при депрессиях, паркинсонизме содержание их уменьшается;

д) лекарственные препараты — ингибиторы МАО увеличивают их количество. 103. Дофамин:

а) синтезируется в нервной ткани и надпочечниках; б) для образования требуется пиридоксальфосфат; г) медиатор высших отделов мозга;

д) предшественником является аминокислота тирозин. 104. ГАМК:

а) основной тормозной медиатор высших отделов мозга; б) предшественником ее является глутамат; в) для образования требуется пиридоксальфосфат;

д) при инактивации образуются аммиак, альдегид и кислота. 105. Ацетилхолин:

а) образуется из аминокислоты серин; б) синтезируется с использованием S-AM;

в) синтезируется с участием витамина В6; д) инактивируется в присутствии рибофлавина. 106. Серотонин:

а) образуется в результате декарбоксилирования триптофана; б) используется в организме как возбуждающий медиатор средних отделов мозга; г) инактивируется МАО; 107.

Профермент:

1. Пепсиноген.- НС1;

2.Трипсиноген.- энтеропептидаза.

3.Прокарбоксипептидаза.- трипсин;

Профермент: Проэластаза.- в) трипсин;

1.Трипсиноген.- энтеропептидаза;

2.Пепсиноген.- пепсин;

109.

Расщепляемая пептидная связь:

1. ...—Гис-Фен.- карбоксипептидаза;

2.Тир-Мет — ....- аминопептидаза;

3.Лиз-Ала.- дипептидаза.

110.

Характеристика:

1.Заменимая.- Сер;

2.Условно заменимая.- Цис

3.Незаменимая.- Мет;

Характеристика:

1.Незаменимая. Лиз;

2.Заменимая. Ала;

3.Частично заменимая. Гис;

Фермент:

ACT. аспартат а-кетоглутарат оксалоацетат глутамат; 1.

АЛТ. аланин а-кетоглутарат а-кетоглутарат аспартат

2.ГПТ. глутамат пируват а-кетоглутарат аланин;

3.АЛТ. аланин а-кетоглутарат пируват глутамат.

Коэффициент де Ритиса:

1.5,0. инфаркт миокарда;

2.0,7. гепатит;

3.1,3. здоровый человек.

Процесс:

1.Обезвреживание аммиака в печени. карбамоилфосфатсинтетаза I;

2.Расщепление глутамина в почках. глутаминаза;

Синтез глутамина в мозге. глутаминсинтетаза; 3.

116.

Процесс:

1.Связывание аммиака в печени. карбамоилфосфатсинтетаза I;

2.Поддержание кислотно-щелочного баланса в почках. глутаминаза;

3.Связывание аммиака в мозге. глутаминсинтетаза;

117.

Реакция обезвреживания NH3:

Глу NH3 АТФ -> Глн АДФ Ф. глутаминсинтетаза; 1.

2.а-Кетоглутарат NH3 NADH H Глу NAD глутаматдегидрогеназа;

3.С02 NH3 2 АТФ -э карбамоилфосфат 2 АДФ Ф карбамоилфосфатсинтетаза I;.

113.Дополните реакцию на рис. 9.4 недостающими компонентами

120.

Заболевание:

1.Гипераммониемия, тип 1. карбамоилфосфатсинтетаза 1;

2.Аргининосукцинатурия. аргининосукцинатлиаза;

3.Гипераргининемия. аргиназа;

121.

Метаболит ОПК:

1.Пируват.- аланин;

2.Ацетил-КоА. -лизин;

3.Фумарат. -тирозин.

Метаболит ОПК:

1.Фумарат.- фенилаланин;

2.Ацетил-КоА.- триптофан; Сукцинил-КоА.метионин

123Предшественник:

1.Оксалоацетат. -аспартат;

2.Серин.- глицин; а-Кетоглутарат. - глутамат;

Предшественник:

1.Пируват.- аланин.

2.З-Фосфоглицерат.- серин

3.Глутамат.- пролин;

115. Дополните реакцию на рис. 9.6 недостающими компонентами: 1-б 2-г 3-а 126.

Функция:

1.Используется в синтезе глицина из серина.- Н4-фолат

2.Образуется при синтезе и катаболизме глицина.- метилен-Н4-фолат;

3.Участвует в регенерации метионина. - метил-Н4-фолат;

127.

Кофермент:

1.Н4-фолат.- трансметилирования;

2.Н4-биоптерин.- гидроксилирования;

3.Пиридоксальфосфт трансаминирования;

Биологически активные вещества:

1.Меланины.- меланоциты;

2.Йодтиронины.- щитовидная железа.

3.Адреналин.- надпочечники;

129.

Реакция:

1.Синтез Тир.- фенилаланингидроксилаза;

2.Образование ДОФА.- тирозингидроксилаза;

3.Синтез дофамина.- ДОФА-декарбоксилаза.

Заболевание:

1. Альбинизм.- Тир -» меланины.