РЕШЕННОЕ ЦТ по Биохимии

2.Окисляется NADH-дегидрогеназой в ЦПЭ. а) NADH Н

3.Образуется в реакциях защиты НЬ от окисления активными фор¬мами кислорода. д) окисленная форма глутатиона (Г—S-S-Г)

1.Для гидроксилирования пролина и лизина в коллагене необходим витамин: в) аскорбиновая кислота;

2.Витамин С:

б) необходим для гидроксилирования пролина и лизина;

3.В образовании десмозина участвует: г) Лиз;

4.ГК:

в) может связывать большое количество воды, а также Са2 и Na ;

5.Основной белок «заякоренных» фибрилл: г) коллаген VII типа;

6.Основной белок хрящевого матрикса:

б) коллаген II типа;

7.Основной белок базальных мембран: в) коллаген IV типа;

8.В состав протеогликанов базальных мембран входят: д) гепарансульфаты.

9.Фибронектин:

г) состоит из 2 полипептидных цепей, соединенных дисульфидны-ми связями; 10. Эластин:

д) образует лизиннорлейцин и десмозин. Выберите правильные ответы 11. Коллаген:

а) структурный белок межклеточного матрикса; б) полиморфный белок;

в) имеет пространственную структуру — тройную спираль; д) подвергается посттрансляционной модификации с участием витамина С

12.В коллагене преобладают аминокислоты: а) Про; б) оксипролин; в) Гли;

13.Для коллагена наиболее характерны последовательности аминокис¬лот: а) Гли-Про-Ала; в) Гли—Лей-оксипролин;

14.Эластин:

а) фибриллярный белок; б) способен к обратимому растяжению;

г) присутствует в стенках крупных сосудов; д) не имеет определенной конформации.

15.В составе эластина преобладают следующие аминокислоты: а) Ала; б) Гли; г) Вал;

16.Для проявления активности лизилоксидазы необходимы:

а) 02;

б) Си2 ; в) витамин С;

г) витамин В6; д) витамин РР.

17.При дефиците лизилоксидазы: а) снижается синтез десмозина; б) уменьшается прочность эластина;

д) часто возникают болезни сердца, сосудов и легких.

18.Протеогликаны:

а) содержат одну полипептидную цепь; в) включают разные гликозаминогликаны; г) полианионы; д) образуют гелеобразные структуры.

19. Функции протеогликанов в организме:

а) структурные компоненты межклеточного матрикса; б) выполняют рессорную функцию в суставных хрящах; в) участвуют в поддержании тургора различных тканей;

г) способствуют созданию фильтрационного барьера в почках и легких; д) играют роль молекулярного сита, препятствуют распростране¬нию патогенных микроорганизмов.

20.Основные структурные компоненты базальных мембран: а) коллаген IV типа;

в) ламинин; г) нидоген;

д) гепарансульфатсодержащие протеогликаны.

21.Фибронектин:

б) располагается в межклеточном пространстве; в) имеет доменное строение; г) поливалентный белок;

д) имеет центры связывания для многих веществ

22.

1.Основные компоненты — коллаген II типа, агрекан, ГК, вода в) хрящевой матрикс.

2.Основные компоненты — коллаген VII типа. д) кожная ткань

3.Основные структурные компоненты — коллаген IV типа, лами-нин, гепарансульфатсодержащие протеогликаны. г) базальные мембраны

Кофактор:

1.Zn2 ; в) коллагеназа

2.Cu2 ; г) лизилоксидаза

3.Fe . а) пролилгидроксилаза

1.Самый большой протеогликан. г) агрекан

2.Первичная структура включает последовательность [Гли—х—у]п а) Коллаген.

3.Состоит из 2 полипептидных цепей, имеющих несколько доме¬нов в) фибронектин.

1.Образует микрофибриллы. д) коллаген VI типа

2.Образует «заякоренные» фибриллы. г) коллаген VII типа

3.Образует сетеподобные структуры. в) коллаген IV типа

1.Одна из функций — депонирование кальция и неорганического фосфата. а) Костная ткань

2.Основная функция — фильтрационная. г) базальные мембраны

21.К какому классу относится фермент, катализирующий реакцию мета¬болического пути распада глюкозы (рис. 2.12)?

в) изомераза;

22.К какому классу относится фермент, катализирующий реакцию, важ¬ную для запасания энергии в клетках (креатин АТФ —> креатинфосфат АДФ)?

б) трансфераза;

23.К какому классу относится фермент, катализирующий реакцию, важ¬ную для завершения проведения сигнала ацетилхолина в нервно-мышеч¬ных синапсах (рис. 2.13)?

CH3C0-0-CH2-CH2-N (CH3)3 CHgCOOH HO-CH2-CH2-N (CH3)3 Рис. 2.13.

г) гидролаза;

24.К какому классу относится фермент, катализирующий конечную реак¬цию распада глюкозы в клетках при гипоксии (рис. 2.14)? пируват_лактат а) оксидоредуктаза

25.Конкурентные ингибиторы:

в) взаимодействуют с активным центром фермента, образуя слабые связи; 26. Необратимые ингибиторы:

б) образуют с ферментом ковалентные связи; 27. Ацетилсалициловая кислота по механизму действия: б) необратимый ингибитор;

28.Конкурентные ингибиторы ферментов изменяют: б) Кт реакции;

29.Лекарственный препарат неостигмина метилсульфат (прозерин*): д) является обратимым ингибитором.

30.Сульфаниламидные препараты по структуре являются аналогами: д) ПАБК.

31.Лекарства — ингибиторы ферментов:

в) уменьшают активность фермента; 32. ДФФ:

г) специфический необратимый ингибитор сериновых ферментов;

33.Апротинин: в) пептид;

34.Апротинин:

г) используется для лечения острого панкреатита;

35.По механизму частичного протеолиза активируется фермент: б) пепсин;

36.Причина активации пепсина:

г) изменение первичной структуры;

37.Пример необратимой регуляции активности ферментов: д) частичный протеолиз ферментов.

38.К активации аллостерических ферментов приводит:

в) кооперативное взаимодействие субъединиц;

39.Для аллостерически регулируемых ферментов характерно: а) олигомерное строение;

40.Ферменты с аллостерической регуляцией:

б) имеют каталитический и регуляторный центры, локализованные на разных протомерах; 41. Протеинкиназы:

а) катализируют реакцию фосфорилирования белков;

42.Для увеличения концентрации цАМФ можно использовать: а) ингибиторы фосфодиэстеразы;

43.Концентрация цАМФ в клетке:

г) увеличивается при действии на клетку кофеина; 44. Фермент аденилатциклаза:

в) катализирует образование цАМФ;

45.По механизму белок-белковых взаимодействий активируется фер¬мент: б) протеинкиназа А;

46.По механизму белок-белковых взаимодействий активируется фер¬мент: в) аденилатциклаза;

47.По механизму фосфорилирования-дефосфорилирования регулируется фермент: г) гликогенфосфорилаза;

48.Аллостерической регуляции подвергается фермент:

в) фосфофруктокиназа;

49.Ферменты используются в клинико-диагностических лабораториях: б) в качестве аналитического реактива;

50.Для диагностики рака предстательной железы в крови определяют активность фермента:

д) кислой фосфатазы.

51.Фермент гиалуронидаза используется в медицине для:

в) рассасывания рубцов;

52.Фермент пепсин используется в медицине для: в) улучшения пищеварения;

53.Фермент а-амилаза используется в энзимодиагностике заболевания: б) поджелудочной железы;

54.В первые сутки после инфаркта миокарда в крови больных больше всего возрастает активность фермента:

а) КК;

55.Для лечения лейкозов используют фермент:

г) аспарагиназу;

56.Ферменты, в отличие от небиологических катализаторов: а) очень чувствительны к небольшим изменениям pH;

г) обладают способностью к регуляции; д) обладают высокой эффективностью действия.

57.Ферменты, так же как и небиологические катализаторы: а) ускоряют энергетически возможные реакции; в) не расходуются в процессе реакции; г) не изменяют направления реакции;

58.Ферменты, в отличие от небиологических катализаторов: а) обладают высокой эффективностью действия; б) действуют в клетке при мягких физиологических условиях; в) способны к регуляции; д) обладают высокой специфичностью.

59.Активный центр фермента:

а) формируется из радикалов аминокислот, сближенных на уровне третичной структуры; б) специфично связывает субстрат; д) катализирует химическое превращение субстрата.

60. Активный центр фермента:

а) непосредственно взаимодействует с субстратом и участвует в катализе;

б) комплементарен субстрату; г) составляет относительно небольшую часть молекулы фермента;

61. Ферменты, обладающие абсолютной субстратной специфичностью:

б) имеют конформацию активного центра, способную к небольшим изменениям; в) катализируют превращение только одного-единственного суб-страта; г) связывают субстрат с активным центром комплементарно; 62. Ферменты, обладающие групповой субстратной специфичностью:

а) катализируют один тип реакции с несколькими сходными суб-стратами; б) имеют «гибкую» конформацию активного центра; г) связывают субстрат комплементарно;

63.Ферменты, катализирующие однотипные реакции с небольшим коли¬чеством структурно похожих субстратов:

а) трипсин; б) липаза;

64.Специфичность пути превращения:

а) обусловлена комплементарностью субстрата активному центру фермента; б) обеспечивает превращение вещества в определенном метаболи-ческом пути; г) зависит от конформации активного центра;

65.Ферменты, активный центр которых комплементарен только одному субстрату: в) уреаза; г) аргиназа;

66.Сериновые протеазы:

а) ускоряют гидролиз пептидных связей в белках; г) представлены трипсином, химотрипсином, эластазой; д) проявляют групповую специфичность к субстрату. 67. Сериновые протеазы:

б) имеют в активном центре триаду аминокислот Асп, Гис и Сер; г) ускоряют гидролиз пептидных связей в самых разных белках;

д) имеют похожую пространственную структуру и общий каталити-ческий механизм. 68. Для сериновых протеаз характерно:

а) однотипное строение каталитического участка активного центра; б) участие в протеолизе триады аминокислот Асп, Гис и Сер; в) групповая специфичность к субстратам;

69. Кm:

а) параметр кинетики ферментативных реакций; б) может иметь разное значение для изоферментов;

д) сродство фермента к субстрату прямо пропорционально Кт. 70. Холоферменты:

а) сложные ферменты; б) содержат коферменты — производные витаминов;

в) обладают специфичностью, которая определяется белковой частью; д) комплементарно связывают как субстрат, так и кофермент.

71. Апофермент:

б) белковая часть холофермента; г) имеет участок, комплементарный субстрату;

д) образует комплекс с коферментом. 72. Апофермент:

г) обладает низкой активностью, часто вообще неактивен; д) белковая часть холофермента.

73. Кофермент:

а) небелковая часть молекулы холофермента; в) производное витамина; г) находится в активном центре фермента;

д) участвует в превращении субстрата в продукт.

74.Кофермент пиридоксальфосфат участвует в реакциях: в) трансаминирования; д) декарбоксилирования.

75.Фермент ЛДГ:

а) холофермент; г) относится к классу оксидоредуктаз;

д) обладает абсолютной субстратной специфичностью. 76. Фермент, катализирующий реакцию на рис. 2.15: HX-O-CO-R. Н-С-ОН R.-COOH

I ‘I 1

HC-O-CO-R- ЗН,0 НС-ОН R.-COOH I I ‘

Н2С—О—СО—R3 Н2С-ОН R3-COOH Рис. 2.15.

б) относится к классу гидролаз; д) обладает групповой субстратной специфичностью

77. События, которые происходят в процессе ферментативного катализа Е S —> ES —>

ES* ->Е Р:

а) установление индуцированного соответствия между субстратом и активным центром фермента; в) изменение конформации фермента;

г) образование фермент-субстратного комплекса; д) дестабилизация связей в молекуле субстрата.

78.При образовании фермент-субстратного комплекса: а) изменяется конформация субстрата;

б) образуются нековалентные связи между субстратом и ферментом; в) изменяется пространственное расположение функциональных групп, участвующих в катализе; д) усиливается комплементарность между ферментом и субстратом.

79.При изменении pH среды в молекуле фермента происходит:

а) изменение степени ионизации групп фермента; б) изменение конформации молекулы фермента; г) изменение активности фермента; д) изменение межрадикальных взаимодействий.

80. В состав активного центра дегидрогеназ могут входить коферменты:

в) NAD ;

д) FAD.

81.Фермент, катализирующий реакцию на рис. 2.16:малат-оксалоацетат б) относится к классу оксидоредуктаз; г) холофермент;

д) обладает абсолютной субстратной специфичностью.

82.Фермент, катализирующий реакцию на рис. 2.17: гистидин гистидаза а) относится к классу лиаз; г) холофермент;

д) обладает абсолютной субстратной специфичностью.

83. Активность ферментов в присутствии ингибиторов снижается вслед¬ствие:

а) взаимодействия ингибитора с функциональными группами ами-нокислот активного центра; б) взаимодействия ингибитора с функциональными группами ами-нокислот вне активного центра;

в) уменьшения количества фермент-субстратных комплексов; г) нарушения нативной конформации фермента;

84.Ацетилсалициловую кислоту используют в качестве лекарственного препарата, так как она:

а) ингибитор ЦОГ; б) вызывает ацетилирование ОН-группы серина ЦОГ;

д) необратимый ингибитор.

85.Лекарственные вещества как ингибиторы ферментов являются:

а) обратимыми ингибиторами; б) необратимыми ингибиторами; г) конкурентными ингибиторами;

д) неконкурентными ингибиторами.

86.Ингибиторы АХЭ, используемые для лечения миастений: а) структурные аналоги ацетилхолина; б) конкурентные ингибиторы; г) обратимые ингибиторы;

87.Конкурентные ингибиторы ферментов изменяют:

б) Кт реакции; д) активность фермента.

88.Сульфаниламидные препараты: б) антиметаболиты; в) структурные аналоги ПАБК;

д) снижают количество фолиевой кислоты в бактериях.

89.Лекарственный препарат апротинин:

а) по химической структуре является пептидом; б) используется для лечения острых панкреатитов; г) структурный аналог субстрата трипсина;

90.Ингибиторы фосфодиэстеразы применяются в качестве лекарствен¬ных средств: а) при лечении астмы;

г) как кардиотонические средства для терапии при острой сердеч¬ной недостаточности;

91.Активность ферментов в клетке регулируется с участием следующих механизмов:

а) аллостерической регуляции; б) частичного протеолиза;

в) фосфорилирования/дефосфорилирования; д) белок-белкового взаимодействия.

92.Ферменты с аллостерической регуляцией, как правило: б) олигомерные белки;

г) имеют активные и аллостерические центры, расположенные в разных протомерах;

93.Регуляция ферментов с помощью частичного протеолиза включает:

а) изменение первичной структуры фермента; б) изменение вторичной и третичной структуры фермента; в) необратимую активацию; д) формирование активного центра.

94.Регуляция активности ферментов с помощью белок-белковых взаимо¬действий сопровождается:

б) присоединением или отщеплением регуляторных белковых субъ-единиц; в) присоединением или отщеплением белков-регуляторов; г) изменением конформации фермента;

95.Аллостерические ферменты:

а) катализируют скорость-лимитирующие реакции; б) расположены в начале метаболического пути; г) катализируют необратимые реакции;

д) катализируют реакции в месте разветвления метаболического пути.

96.Изменение активности ферментов по механизму фосфорилирования/ дефосфорилирования обеспечивают следующие ферменты:

б) фосфопротеинфосфатаза; г) протеинкиназа;

97.Активация ферментов в клетке путем фосфорилирования:

а) зависит от концентрации ряда гормонов в крови; б) происходит с участием АТФ; г) происходит вслед за активацией протеинкиназ;

98. Активация ферментов в клетке путем фосфорилирования:

а) ответ клетки на изменение концентрации ряда гормонов в крови; в) происходит с участием АТФ; д) происходит после присоединения цАМФ к протеинкиназе А.

99. Регулировать активность ферментов можно: а) с помощью аллостерического лиганда; б) путем фосфорилирования/дефосфорилирования;

в) специфическим гидролизом пептидных связей; г) с помощью ингибиторов;

100.Фермент протеинкиназа А: а) олигомерный белок; в) активируется цАМФ;

д) подвергается активации по механизму белок-белковых взаимо-действий.

101.Фермент протеинкиназа А:

а) активируется цАМФ; б) изменяет конформацию при действии на клетку кофеина и тео- филлина;

в) может уменьшить активность при участии фосфодиэстеразы; д) активная форма — каталитическая субъединица С.

102. Фермент КК:

б) олигомерный белок; в) используется для диагностики инфаркта миокарда

103. Фермент аспарагиназа:

а) уменьшает концентрацию аспарагина в крови; г) уменьшает синтез белков в лейкозных клетках; 104. Фермент ЛДГ:

а) олигомерный белок; б) используется для диагностики инфаркта миокарда;

г) в разных тканях находится в форме изоферментов; д) относится к классу оксидоредуктаз.

105. Использование ферментов в медицине возможно: а) в качестве лекарственных препаратов;