РЕШЕННОЕ ЦТ по Биохимии

В. Концентрация субстрата, при которой дос тигается половина максимальной скорости

(Vmax).

ферментативной реакции

Г. Коэффициент для расчета Vmax

Д. Сродство фермента к субстрату прямо про порционально KM

42. Холоферменты:

А. Это сложные ферменты Б. Содержат коферменты-производные витами нов

В. Обладают специфичностью, которая опред еляется белковой частью Г. Имеют в составе простетическне группы,

которые легко отделяются от белка Д. Комплементарно связывают как субстрат, так и кофермент

43. Апофермент:

А. Органическое соединение, в состав котор ого входит производное витамина Б. Белковая часть холофермента

В. Обладает каталитической активностью Г. Имеет участок, комплементарный субстра ту Д. Образует комплекс с коферментом

44. Апофермент:

А. Комплекс белка и кофактора Б. Обладает высокой каталитической активн остью

В. Неорганический ион или органическое со единение являющееся производным витамина Г. Обладает низкой активностью, часто вооб ще неактивен Д. Белковая часть холофермента

45. Кофермент:

А. Небелковая часть молекулы холофермента Б. Белковая часть фермента В. Производное витамина

Г. Находится в активном центре фермента Д. Участвует в превращении субстрата в про дукт

46. Кофермент пиридоксальфосфат участвует в реакциях:

А. Карбоксилирования Б. Ацилирования В. Трансаминирования

Г. Окислительно-восстановительных Д. Декарбоксилирования

47.Фермент лактатдегидрогеназа: А. Является холоферментом Б. Относится к классу лиаз

В. Содержит в своем составе пиридоксальфо сфат Г. Относится к классу оксидоредуктаз

Д. Обладает абсолютной субстратной специф ичностью

48. Фермент, катализирующий реакцию:

(гидролиз ТАГ)

А. Относится к классу лиаз Б. Относится к классу гидролаз

В. Относится к классу трансфераз. Г. Использует кофермент NAD+

Д. Обладает групповой субстратной специфи чностью

49. События, которые происходят в процессе ферментативного катализа:

E + S → ES → ES* → E + P

А. Установление индуцированного соответс твия между субстратом и активным центром фермента.

Б. Образование ковалентных связей между с убстратом и активным центром.

В. Изменение конформации фермента.

Г. Образование фермент-субстратного компл екса.

Д. Дестабилизация связей в молекуле субст рата

50.При образовании фермент-субстратного комплекса:

А. Изменяется конформация субстрата Б. Образуются нековалентные связи между с убстратом и ферментом

В. Изменяется пространственное расположе ние функциональные группы, участвующих в катализе Г. Изменяется порядок соединения аминокис лот

Д. Усиливается комплементарность между фе рментом и субстратом

51.При изменении pH среды в молекуле фермента происходит:

А. Изменение степени ионизации групп ферм ента Б. Изменение конформации молекулы фермент

а

В. Разрушение пептидных связей Г. Изменение активности фермента

Д. Изменение межрадикальных взаимодейств ий

52.В состав активного центра дегидрогеназ могут входить коферменты:

А. Биотин Б. Пиридоксальфосфат В. NAD+

Г. Тиаминдифосфат Д. FAD

53.Фермент, катализирующий реакцию:

(малат -2H+ Æ оксалоацетат)

А. Относится к классу трансфераз Б. Относится к классу оксидоредуктаз В. Является простым ферментом Г. Является холоферментом

Д. Обладает абсолютной субстратной специф ичностью

54. Фермент, катализирующий реакцию:

(гистидин( уходит СО2) Æгистамин)

А. Относится к классу лиаз Б. Относится к классу оксидоредуктаз

В. Является простым ферментом Г. Является холоферментом

Д. Обладает абсолютной субстратной специф ичностью

55.Активность ферментов в присутствии ингибиторов снижается вследствие:

А. Взаимодействия ингибитора с функционал ьными группами аминокислот активного цен тра Б. Взаимодействия ингибитора с функционал

ьными группами аминокислот вне активного центра В. Уменьшения количества фермент-субстрат

ных комплексов Г. Нарушения нативной конформации фермент

а

Д. Взаимодействия ингибитора с функционал ьными группами субстрата

56.Аспирин используют в качестве лекарственного препарата, т.к. он:

А. Является ингибитором фермента циклоокс игеназа Б. Вызывает ацетилирование ОН-группы сери

на фермента циклооксигеназы В. Взаимодействует с аллостерическим цент ром

Г. Является конкурентным ингибитором Д. Является необратимым ингибитором

57.Лекарственные вещества, как ингибиторы ферментов, являются:

А. Обратимыми ингибиторами Б. Необратимыми ингибиторами

В. Аллостерическими регуляторами Г. Конкурентными ингибиторами Д. Неконкурентными ингибиторами

58.Ингибиторы ацетилхолинэстеразы, используемые для лечения миастений, являются:

А. Структурными аналогами ацетилхолина Б. Конкурентными ингибиторами В. Неконкурентными ингибиторами Г. Обратимыми ингибиторами Д. Необратимыми ингибиторами

59.Конкурентные ингибиторы ферментов изменяют:

А. Vmax реакции Б. Км реакции

В. Vmax и Км реакции

Г. Специфичность к субстрату Д. Активность фермента

60.Сульфаниламидные препараты:

А. Снижают количество фолиевой кислоты в э укариотических клетках Б. Являются антиметаболитами

В. Являются структурными аналогами параам инобензойной кислоты Г. Влияют на метаболизм эукариотических к леток

Д. Снижают количество фолиевой кислоты в б актериях

61. Лекарственный препарат трасилол:

А. По химической структуре является пепти дом Б. Используется для лечения панкреатитов

В. Увеличивает превращение трипсиногена в трипсин Г. Является структурным аналогом субстрат

а трипсина Д. Используется для лечения гнойных ран

62.Ингибиторы фосфодиэстеразы применяются в качестве лекарственных средств:

А. При лечении астмы; Б. В качестве противовоспалительного сред ства; В. При подагре;

Г. Как кардиотонические средства для тера пии при острой сердечной недостаточности; Д. При панкреатите

63.Активность ферментов в клетке регулируется с участием следующих механизмов:

А. Аллостерической регуляции Б. Частичного протеолиза

В. Фосфорилирования/дефосфорилирования

Г. Необратимого ингибирования с помощью с пецифических ингибиторов Д. Белок-белкового взаимодействия

64.Ферменты с аллостерической регуляцией, как правило:

А. Являются мономерными белками Б. Являются олигомерными белками В. Ингибируются необратимо

Г. Имеют активные и аллостерические центр ы, расположенные в разных протомерах Д. Взаимодействуют с лигандом – эффектором в активном центре

65.Регуляция ферментов с помощью частичного протеолиза включает:

А. Изменение первичной структуры фермента Б. Изменение вторичной и третичной структ уры фермента В. Необратимую активацию

Г. Необратимое ингибирование Д. Формирование активного центра

66.Регуляция активности ферментов с помощью белок-белковых взаимодействий сопровождается:

А. Необратимым ингибированием Б. Присоединением или отщеплением регулят орных белковых субъединиц

В. Присоединением или отщеплением белковрегуляторов Г. Изменением конформации фермента

Д. Дефосфорилированием фермента

67.Аллостерические ферменты:

А. Катализируют скорость лимитирующие реа кции Б. Расположены вначале метаболического пу ти

В. Редко встречаются в клетке Г. Катализируют необратимые реакции

Д. Катализируют реакции в месте разветвле ния метаболического пути

68.Изменение активности ферментов по механизму фосфорилирования/ дефосфорилирование обеспечивают следующие ферменты:

А. Сукцинатдегидрогеназа Б. Фосфопротеинфосфатаза В. Глюкокиназа Г. Протенкиназа

Д. Аденилатциклаза

69.Активация ферментов в клетке путем фосфорилирования:

А. Зависит от концентрации ряда гормонов в крови Б. Происходит с участием АТФ

В. Сопровождается изменением аминокислот ного состава ферментов Г. Происходит вслед за активацией протеин киназ

Д. Является необратимым для клетки процес сом

70.Активация ферментов в клетке путем фосфорилирования:

А. Является ответом клетки на изменение ко нцентрации ряда гормонов в крови Б. Сопровождается диссоциацией субъедини ц фермента

В. Происходит с участием ATФ

Г. Необратимый процесс ковалентной модифи кации фермента Д. Происходит после присоединения цАМФ к п ротеинкиназе А

71.Фермент протеинкиназа А:

А. Олигомерный белок Б. Мономерный белок В. Активируется cAMP

Г. Является холоферментом Д. Подвергается активации по механизму бе

лок-белковых взаимодействий

72. Фермент протеинкиназа А: А. Активируется цАМФ

Б. Изменяет конформацию при действии на кл етку кофеина и теофиллина В. Может уменьшить активность при участии фосфодиэстеразы

Г. Активная форма – олигомерный белок R2C2

Д. Активная форма – каталитическая субъеди ница С

73.Фермент креатинкиназа: А. Мономерный белок Б. Олигомерный белок

В. Используется для диагностики инфаркта миокарда Г. Используется для диагностики гепатита

Д. Относится к классу лиаз

74. Фермент аспарагиназа:

А. Уменьшает концентрацию аспарагина в кр ови Б. Увеличивает концентрацию аспарагина в крови

В. Уменьшает синтез белков во всех клетках организма Г. Уменьшает синтез белков в лейкозных кле тках

Д. Уменьшает концентрацию аспарагиновой к ислоты в крови

75. Фермент лактатдегидрогеназа: А. Является олигомерным белком

Б. Используется для диагностики инфаркта миокарда В. Используется для диагностики гепатита

Г. В разных тканях находится в форме изофе рментов

Д. Относится к классу оксидоредуктаз

76.Использование ферментов в медицине возможно:

А. В качестве лекарственных препаратов Б. Для диагностики заболеваний

В. Для коррекции заболеваний, связанных с нарушениями функционирования ферментов Г. Для лечения миастений Д. В качестве аналитических реактивов

77.Введение аспарагиназы в кровь больных лейкозом изменяет:

А. Концентрацию аспарагина в крови Б. Синтез белков в лейкозных клетках

В. Синтез белков во всех клетках организма Г. Синтез аспарагина в лейкозных клетках Д. Концентрацию аспартата в крови

78.Использование протеолитических ферментов в медицине, возможно:

А. В лечении злокачественных заболеваний Б. В аппаратах «искусственная почка» для ра зрушения мочевины В. Для очистки ран

Г. Для рассасывания рубцов Д. В качестве заместительной терапии при н арушении пищеварения

79.Определение активности ферментов в крови используется для:

А. Диагностики наследственных энзимопати

й

Б. Постановки диагноза заболеваний В. Контроля эффективности лечения ряда за болеваний

Г. Диагностики воспалительных заболевани ях органов дыхания Д. Диагностики воспалительных заболевани й печени

80.Для энзимодиагностики инфаркта миокарда используют ферменты:

А. Сукцинатдегидрогеназа Б. Лактатдегидрогеназа В. Гиалуронидаза Г. Креатинкиназа

Д. Аминотрансферазы

81.Принципы энзимодиагностики основаны на:

А. Выходе ферментов в кровь при повреждени и тканей Б. Органоспецифичности

В. Высокой стабильности ферментов Г. Преобладании определенных изоферменто в в разных тканях

Д. Низкой активности или полном отсутстви и активности ферментов в норме в крови

82.Наследственые энзимопатии связаны с такими изменениями первичной структуры ферментов, при которых может произойти:

А. Нарушение сродства активного центра к с убстрату Б. Увеличение активности фермента

В. Изменение концентрации метаболитов в к летке Г. Увеличение количества фермента в клетк

е

Д. Уменьшение активности фермента

83.Нуклеазы как лекарства, используются в медицине для:

А. Инактивации ДНК-содержащих вирусов Б. Гибели бактерий В. Лечения вирусных конъюнктивитов

Г Лечения вирусных гепатитов Д. Заместительной терапии при панкреатита

х

84.Молекулы ДНК:

А. Построены из рибонуклеозидтрифосфатов Б. Состоят из 2 антипараллельных цепей В. Содержат одинаковое количество аденило вых и тимидиловых нуклеотидов

Г. Содержат равное число адениловых и гуан иловых нуклеотидов Д. Идентичны во всех хромосомах

85.В молекуле ДНК:

А. Количество нуклеотидов А и Т одинаково