РЕШЕННОЕ ЦТ по Биохимии

I. ВЫБЕРИТЕ ПРАВИЛЬНЫЙ ОТВЕТ:

II.

1. Фетальный гемоглобин (НвF):

А. Обладает низким сродством к О2 Б. Имеет повышенное сродство к О2

В. Мало чувствителен к изменению рН крови Г. Состоит из 2α2β цепей Д. Является димером

2.Сродство Нв к кислороду увеличивается: А.По мере присоединения молекул О2 к протом ерам Нв Б. При увеличении в крови концентрации СО2

В. В результате протонирования Нв Г. По мере отщепления О2 от протомеров Нв

Д. При присоединении 2,3 бисфосфоглицерата

3.При дефиците тиаминпирофосфата:

А. Уменьшается скорость орнитинового цикл

а

Б. Нарушается синтез γ-аминомасляной кисл оты В. Уменьшается образование ацетил-КоА из а

цетоацетата Г. Возникает гипоэнергетическое состояни

е

Д. Нарушается регенерация метионина

4. Классическая форма фенилкетонурии отмечается у детей в результате мутации в гене фермента:

А. диоксигеназы гомогенизиновой кислоты Б. тирозиназы В. Фенилаланингидроксилазы

Г. ДОФА-декарбоксилазы Д. дигидроптеридинредуктазы

5.В гене, кодирующем строение трансферрина, произошла делеция со сдвигом рамки считывания. Мутантный белок:

А. Отличался от неизмененной молекулы тра нсферрина одной аминокислотой Б. За местом мутации имел случайную послед овательность аминокислот

В. Был длиннее, чем неизмененный белок Г. Не изменял функциональную активность Д. Был укорочен на одну аминокислоту.

6.Причиной различия в качественном составе белков, присутствующих в клетках почек и печени, является:

А. Разный набор генов в хромосомах Б. Разная скорость обновления белков В. Экспрессия разного набора генов

Г. Различия в скорости синтеза белков Д.Ингибирование трансляции конечными про дуктами метаболических путей

7.α- Кетоглутаратдегидрогеназный комплекс:

А. Состоит из 5 ферментов и 3 коферментов Б. Катализирует образование сукцината В. Катализирует обратимую реакцию Г. Ингибируется при высоком отношении

NADH/NAD+

Д.Содержит пиридоксальфосфат

8.Фруктозо-2,6-бисфосфат активирует фермент гликолиза:

А. Глюкокиназу Б. Альдолазу

В. Фосфофруктокиназу Г. Енолазу Д. Пируваткиназу

9. Метаболический путь Гликоген → Глюкозо-1-ф → Глюкозо –6-ф → Глюко за активируется:

А. В мышцах при выполнении работы Б. Кортизолом

В. При повышении концентрации глюкозы в кр ови Г. В абсорбтивный период

Д. При понижении концентрации глюкозы в кр ови

10. Глюкагон в отличие от инсулина:

А. Секретируется при повышении концентрац ии глюкозы в крови Б. Повышает проницаемость клеток мышц и жи

ровой ткани для глюкозы В. Активирует гликогенсинтаз

Г. Активирует фосфодиэстеразу Д. Активирует киназу фосфорилазы

11. Фруктозо-2,6-бисфосфат:

А. Ингибитор фосфофруктокиназы Б. Активатор фруктозо-2,6-бисфосфатазы

В. Синтезируется при участии фосфорилиров анной формы БИФ Г. Превращается в фруктозо-6-фосфат при уча

стии дефосфорилированной формы БИФ Д. Синтезируется в период пищеварения

12. При β –окислении жирных кислот:

А. NADР+ необходим для образования двойной с вязи в ацил-КоА

Б. NAD+ необходим для образования двойной св язи в ацетил-КоА

В. С участием NAD+ удаляется молекула воды от β -гидроксиацил КоА Г. Тиолаза отщепляет один углеродный атом

от β- кетопроизводного Д. Одна молекула ацетил-КоА отщепляется в

каждом цикле β- окисления

13. Арахидоновая кислота:

А. Является предшественником тромбоксана А2 Б. Является субстратом для фосфолипазы А2

В. Содержит __________20 углеродных атомов и три двойных связи Г. Может быть синтезирована из пальмитино вой кислоты

Д. Обычно находится в составе животных жир ов

14. При мобилизация жира:

А. Соотношение инсулин/глюкагон повышено Б. Протеинкиназа А в адипоцитах находится в неактивном состоянии В. Гормончувствительная липаза в адипоцит

ах находится в дефосфорилированной форме

Г. Концентрация жирных кислот в крови выше нормы Д. В адипоцитах снижается синтез цАМФ

15.При гиповитаминозе фолиевой кислоты не нарушается:

А. Синтез метионина из гомоцистеина Б. Синтез пуриновых нуклеотидов В. Образование серина из глюкозы Г. Превращение серина в глицин Д. Катаболизм глицина

16.В обмене одноуглеродных фрагментов – (- СН2-), (-СН3), (=СН-) участвует:

А. Витамин В1 Б. Биотин

В. Пантотеновая кислота Г. Фолиевая кислота Д. Аскорбиновая кислота

17.Мочевина:

А. Синтезируется в почках Б. Экскретируется в составе желчи

В. Является конечным продуктом катаболизм а метаболитов цитратного цикла Г. Образуется в результате распада пурино вого ядра нуклеотидов

Д. Является формой выведения избыточного азота из организма

18. У детей раннего возраста белок термоген ин, содержащийся в буром жире, выполняет функцию:

А. Способствует повышению коэффициента Р/

О

Б. Разобщения окисления и фосфорилировани

я

В. Является ингибитором АТФсинтазы Г. Не влияет на выработку в митохондриях с вободной энергии Д. Обеспечивает доставку кислорода

19.Пептид, на С-конце которого находится иминокислота:

А. Вал – Иле – Сер - Тре Б. Цис – Ала – Про – Тир В. Про – Гис - Гли – Три Г. Мет – Глу –Лиз - Фен Д. Иле – Три – Сер – Про

20.Водородные связи образуются между радикалами аминокислот:

А. Сер, Асн. Б. Ала, Вал. В. Глу, Асп. Г. Цис,.Три Д. Асп, Арг

21.Выберите одно наиболее полное утверждение.

В формировании конформации белка принимают участие преимущественно связи: А. Водородные Б. Гидрофобные В. Ионные Г. Слабые

Д. Межрадикальные

23.Самосборка протомеров в олигомерный белок происходит благодаря наличию А. Гидрофобных радикалов в местах контакт

а

Б. Противоположно заряженных функциональ ных групп В. Ионов металлов

Г. Комплементарности контактных поверхно стей Д. Ферментов, облегчающих взаимодействие

контактирующих участков

24.Активный центр белка - это участок

А. Комплементарно взаимодействующий с лиг андом Б. Находящийся в углублении белковой моле кулы

В. Расположенный на поверхности белка и об разованный радикалами аминокислот Г. Сформированный на уровне третичной стр уктуры Д. Находящийся между двумя доменами

25.Простетическая группа это А. Неорганическая часть белка Б. Органическая часть белка

В. Присоединенное к белку лекарственное в ещество Г. Лиганд, присоединяемый к белку при функ

ционировании Д. Небелковая часть, прочно связанная с ак

тивным центром белка

26.Миоглобин и гемоглобин

А. Олигомерные белки Б. Гемопротеины В. Фосфопротеины

Г. Взаимодействуют с 2,3-бисфосфоглицерато

м

Д. Белки эритроцитов

27.Что общего между нативной и денатурированной рибонуклеазой А. Первичная структура Б. Конформация

В. Строение активного центра Г. Межрадикальные связи Д. Функция

28.Цистеин:

А. циклическая аминокислота Б. содержит гидроксильную группу в радика ле.

В. содержит тиольную группу.

Г. аминокислота с гидрофобным радикалом Д. содержит анионный радикал

29. Тирозин:

А. аминокислота с анионным радикалом

Б. имеет гидроксильную группу В иминокислота

Г. относится к ароматическим аминокислота

м

Д. может образовывать ионные связи

30. Метионин А. аминокислота с гидрофильным радикалом

Б. циклическая аминокислота В. может образовывать водородные связи с в одой

Г. содержит имидазольное кольцо Д. имеет в радикале атом серы

31. Пептид, содержащий с N конца серосодержащую аминокислоту: А. Фен – Мет – Цис Б. Глн – Ала – Тре В. Три – Арг – Мет Г. Цис – Иле – Про Д. Вал – Три – Гли

32. Пептид «Тре – Лиз – Глн – Цис»:

А. на N конце содержит серосодержащую амин окислоту Б. содержит три аминокислоты с гидрофильн

ым незаряженным радикалом В. плохо растворим в воде

Г. содержит аминокислоту с анионным радик алом Д. имеет в составе циклическую аминокисло ту

33. Первичная структура белка:

А. разрушается при высоких температурах (о коло 100°)

Б. зависит от типа клеток, его синтезирующ их В. последовательность аминокислот в белке

.Г формируется за счет связей между радика лами соседних аминокислот Д. определяется с помощью биуретовой реак ции

34.Первичная структура белка образуется за счет связей А. Ионных Б. Гидрофобных

В. Дисульфидных Г. Пептидных Д. Водородных

35.Между α амино и α карбоксильными группами аминокислот возникают связи: А. Ионные Б. Гидрофобные

В. Водородные Г. Дисульфидные Д. Пептидные

36.В образовании вторичной структуры белка участвуют связи:

А Водородные Б. Пептидные В. Гидрофобные

Г. Дисульфидные Д. Ионные

37.Наиболее редко в формировании третичной структуры белков участвуют связи:

А. ионные Б. пептидные

В. дисульфидные Г. водородные Д. гидрофобные

38.Ионные связи образуются между радикалами аминокислот:

А. Глу, Асн Б. Лиз, Тре В. Глн, Сер Г. Гис, Асп Д. Тир, Глу

39.Дисульфидные связи могут образовываться между радикалами аминокислот:

А. Мет, Цис Б. Цис, Цис В. Мет Иле Г. Цис Три Д. Иле Про

40.Конформация белка – это:

А. аминокислотная последовательность пол ипептидной цепи Б. взаиморасположение α спиралей и β струк тур

В. количество полипептидных цепей в белке Г. пространственная структура белка Д. способность белка к небольшим изменени ям 41. Сложный белок:

А. имеет несколько полипептидных цепей Б. обладает сложной супервторичной структ урой В. имеет в составе небелковую часть

Г. участвует в сложных химических реакция

х

Д. имеет доменное строение 42. Доменные белки – это белки:

А. имеющие несколько полипептидных цепей Б. содержащие в составе небелковую часть В. способные связываться только с одним ли гандом Г. имеющие в полипептидной цепи области, п

охожие на отдельные глобулярные белки Д. обладающие конформационной стабильнос тью

43. Гем:

А. состоит из 4 пиррольных колец Б. хорошо растворим в воде

В.находится в центральной полости Hb

Г. соединен с белковой частью только слабы ми связями

Д. имеет в составе Fe 3+

44.Ферменты в отличие от небелковых катализаторов:

А. Соединяются с субстратом обратимо Б. Не изменяют состояние равновесия реакц

ии

В. После реакции обнаруживаются в неизмен ном виде и количестве Г. Уменьшают энергию активации

Д. Узнают свой субстрат при наличии множес тва других соединений

45.Ферменты, обладающие относительной субстратной специфичностью:

А. Присоединяют субстрат ковалентно в акт ивном центре Б. Катализируют только одно превращение с

убстрата из всех возможных В. Катализируют один тип реакции с более ч

ем одним структурно-подобным субстратом Г. Взаимодействуют только с одним субстра том Д. Ускоряют несколько превращений со стру

ктурно – похожими субстратами

46.Глюкокиназа в отличие от гексокиназы: А. Имеет более высокое сродство к глюкозе Б. Катализирует реакцию:

Глюкоза + АTФ → Глюкозо-6-фосфат + АДФ

В. Содержится в клетках многих органов Г. Имеет более высокое значение KM

Д. Катализирует обратимую реакцию

47.Эта структура является компонентом кофермента:

А. Биотина Б. FAD

В. NAD +

Г. Пиридоксальфосфата Д. Кофермент A (HSКoA)

48.Эта структура является компонентом кофермента:

А. Биотина.