РЕШЕННОЕ ЦТ по Биохимии

Г. Стимулирует реабсорбцию ионов калия и э кскрецию ионов натрия Д. Стимулирует синтез и секрецию ренина

210.Снижение реабсорбции воды - основное проявление:

А. Рахита Б. Гиперальдостеронизма

В. Несахарного диабета Г. Стероидного диабета Д. Голодания

211.При гиперальдостеронизме секреция: А. Паратгормона повышается

Б. Предсердного натрийуретического факто ра снижается В. АКТГ возрастает

Г. Кальцитриола увеличивается Д. АДГ возрастает

212.Причиной гиперкальциемии может быть: А. Мышечная слабость Б. Кальцификация мягких тканей

В. Повышенная утомляемость Г. Образование камней в мочевых путях

Д. Повышение секреции паратгормона

III.ВЫБЕРИТЕ ВСЕ ПРАВИЛЬНЫЕ ОТВЕТЫ:

1. Пептидные связи в белке:

А. образуются между α-амино и α-карбоксилн ыми группами соседних аминокислот Б. образуются между амино и карбоксильным и группами радикалов аминокислот.

В. не разрушаются при высокой температуре Г. определяются биуретовой реакцией Д. быстро разрушаются протеазами

2. Первичная структура белка:

А. порядок чередования аминокислот Б. синтезируется на рибосоме В. определяет конформацию

Г. в условиях клетки разрушается только с помощью протеолитических ферментов Д. лабильна

3.Вторичная структура белка: А. один из уровней конформации Б. включает α спираль В. включает β структуры

Г. формируется за счет слабых взаимодейст вий функциональных групп пептидного осто ва Д. специфичность определяется первичной с

труктурой

4.Между радикалами аминокислот могут возникать связи:

А. ионные Б. водородные

В. пептидные Г. дисульфидные Д. гидрофобные

5.Третичная структура глобулярных белков: А. определяется первичной структурой Б. один из уровней конформации

В.формируется за счет связей между функци ональными группами пептидного остова Г. конформационно стабильна Д. может взаимодействовать с лигандом

6.Межрадикальные взаимодействия участвуют в формировании структуры белка: А. Первичной Б. Вторичной В. Третичной

Г. Четвертичной Д. Супервторичной

7.Конформационная лабильность белка:

А. способность к изменению пространственн ых структур Б. зависит от количества связей, образующи

хся при формировании конформации В. определяет чувствительность конформац ии белка к изменениям среды

Г. способствует растворимости белка.

Д. участвует в регуляции белковых функций

8.К слабым связям, участвующим в формировании конформации белка относят: А. Пептидные Б. Гидрофобные В. Ионные

Г. Дисульфидные Д. Водородные

9.Конформация белков включает структуры: А. первичную Б. вторичную В. третичную

Г. четвертичную Д. все перечисленные

10.Гидрофобные радикалы аминокислот в глобулярных белках находятся преимущественно:

А. на поверхности интегральных мембранных белков Б. во внутреннем ядре цитозольных белков

В. в местах контакта одних полипептидных ц епей с другими Г. на поверхности цитоплазматических белк ов

Д. в активном центре белков

11. Роль радикалов аминокислот в формировании конформации и функции белка: А. участвуют в формировании вторичной стр уктуры Б. участвуют в формировании третичной стр уктуры

В. поверхностные радикалы определяют раст воримость белка Г. формируют активный центр

Д. участвуют в образовании пептидных связ ей

12. Активный центр белка:

А. формируется на уровне первичной структ уры Б. первичная структура белка определяет е

го строение В. избирательно взаимодействует с лигандо

м

Г. находится в углублении белковой молеку лы Д. его структура определяет функцию белка

13. Активный центр белка:

А.обычно находится в углублении белковой молекулы Б. представляет фрагмент полипептидной це пи

В. сформирован радикалами аминокислот, сб лиженными на уровне третичной структуры Г. имеет неровный рельеф Д. может присоединять различные молекулы

14.На функцию белка влияет: А. конформация белка Б. состав окружающей среды

В. наличие в растворе похожих по структуре лигандов этого белка Г. первичная структура белка

Д. химическая модификация функциональных групп белка

15.Комплементарность белка и лиганда – это: А. пространственное соответствие взаимодействующих молекул Б. способность активного центра подстраив аться под структуру лиганда

В. химическое соответствие взаимодейству ющих молекул Г. возможность образования химических свя

зей между белком и лигандом

Д. похожесть структуры активного центра и лиганда

16.Комплементарность белка к специфическому лиганду:

А. закодирована в первичной структуре бел ка Б. зависит от конформации белка

В. определяет специфичность взаимодейств ия с лигандом Г. означает способность белка изменять ко

нформацию при взаимодействии с лигандом Д. зависит от состава и свойств окружающей среды

17.Гексокиназа:

А. имеет доменное строение Б. транспортный белок

В. активный центр располагается в расщели не между доменами Г. обладает конформационной лабильностью

Д. имеет две полипептидные цепи

18. Конкурентный ингибитор:

А. структурно похож на активный центр белк

а

Б. нарушает функцию белка В. структурный аналог лиганда

Г. может использоваться как лекарство Д. взаимодействует с функциональными груп пами вне активного центра

19. Ацетилхолин: А. нейромедиатор

Б. взаимодействует с холинорецепторами В.ингибирует проведение нервного импульс

а

Г. взаимодействует с рецептором комплемен тарно Д. обладает конформационной лабильностью

20. Миоглобин:

А. сложный белок Б. простой белок

В. олигомерный белок Г. гемопротеин

Д. взаимодействует с О2 с высоким сродство

м

21. Активный центр миоглобина:

А. Лежит в углублении между двумя α спирал ями Б. имеет простетическую группу

В. сформирован только гидрофобными радика лами Г. содержит гем

Д. железо находится в форма Fe3+

22. Гистидин F8 гемоглобина:

А. находится в активном центре белка Б. окружен гидрофобными радикалами В. участвует в связывании О2

Г. ковалентно присоединяет Fe гема

Д. необходим для лучшего растворения белк а в воде

23. Гистидин Е7 гемоглобина:

А. находится в активном центре белка Б. ковалентно связывает простетическую гр уппу Нb

В. участвует в связывании О2 Г. препятствует проникновению воды в акти вный центр

Д. создает оптимальные условия для связыв ания лиганда

24. Активный центр гемоглобина:

А. образован преимущественно гидрофобным и радикалами аминокислот Б. расположен между двумя α спиралями С и Д

В. содержит два функционально важных оста тка Гис.

Г. имеет очень высокое сродство к О2

Д. взаимодействует с 2,3 бисфосфоглицерато

м

25.Денатурация белков характеризуется: А разрушением пептидных связей Б. изменением конформации

В. разрушением водородных связей. Г. изменением первичной структуры Д. нарушением функций

26.Денатурированные белки одного типа имеют:

А.одинаковую первичную структуру Б. различную конформацию

В. одинаковое строение активного центра Г. разную растворимость в воде Д. различную функцию

27.При денатурации белков разрываются связи:

А. Пептидные Б. Водородные В. Ионные Г. Гидрофобные

Д. дисульфидные

28.Ферменты в отличие от небиологических катализаторов:

А. Очень чувствительны к небольшим измене ниям pH

Б. Не расходуются в процессе химической ре акции В. Как правило, не теряют каталитических с

войств при высоких температурах Г. Обладают способностью к регуляции

Д. Обладают высокой эффективностью действ ия

29.Ферменты, также как и небиологические катализаторы:

А. Ускоряют энергетически возможные реакц

ии

Б. Изменяют энергию химической системы

В. Не расходуются в процессе реакции Г. Не изменяют направление реакции Д. Обладают специфичностью действия

30.Ферменты в отличие от небиологических катализаторов:

А. Обладают высокой эффективностью действ ия Б. Действуют в клетке при мягких физиологи

ческих условиях В. Способны к регуляции

Г. В ходе реакции расходуются Д. Обладают высокой специфичностью

31.Активный центр фермента:

А. Формируется из радикалов аминокислот, с ближенных на уровне третичной структуры Б. Специфично связывает субстрат В. Образует ковалентные связи с молекулой субстрата

Г. Всегда содержит простетическую группу Д. Катализирует химическое превращение су бстрата

32. Активный центр фермента:

А. Непосредственно взаимодействует с субс тратом и участвует в катализе Б. Комплементарен субстрату

В. Всегда соединяется только с одним единс твенным субстратом Г. Составляет относительно небольшую част ь молекулы фермента

Д. Состоит только из полярных аминокислот

33. Ферменты, обладающие абсолютной субстратной специфичностью:

А. Катализируют один тип реакции с несколь кими сходными субстратами Б. Имеют конформацию активного центра, спо

собную к небольшим изменениям

В. Катализируют превращение только одного единственного субстрата Г. Связывают субстрат с активным центром к омплементарно

Д. Способны взаимодействовать со стереоиз омерами субстрата

34.Ферменты, обладающие групповой субстратной специфичностью:

А. Катализируют одни тип реакции с несколь кими сходными субстратами Б. Имеют «гибкую» конформацию активного це нтра

В. Ускоряют единственную реакцию Г. Связывают субстрат комплементарно

Д. Взаимодействуют только с определенным стереоизомером субстрата

35.Ферменты, катализирующие однотипные реакции с небольшим количеством структурно похожих субстратов:

А. Трипсин Б. Липаза В. Уреаза Г. Аргиназа

Д. Карбангидраза

36.Специфичность пути превращения:

А. Обусловлена комплементарностью субстр ата активному центру фермента Б. Обеспечивает превращение вещества в оп ределенном метаболическом пути

В. Предусматривает взаимодействие фермен та только с одним определенным субстратом Г. Зависит от конформации активного центр

а

Д. Предусматривает возможность превращен ия группы подобных субстратов

37.Ферменты, активный центр которых комплементарен только одному субстрату: А. Трипсин Б. Липаза

В. Уреаза Г. Аргиназа

Д. Химотрипсин

38. Сериновые протеазы:

А. Ускоряют гидролиз пептидных связей в бе лках Б. Вызывают денатурацию белков

В. Проявляют абсолютную специфичность к с убстрату Г. Представлены трипсином, химотрипсином, эластазой

Д. Проявляют групповую специфичность к су бстрату

39. Сериновые протеазы:

А. Имеют одинаковую первичную структуру Б. Имеют в активном центре триаду аминокис лот: Асп, Гис и Сер В. Взаимодействуют только с определенным субстратом

Г. Ускоряют гидролиз пептидных связей в са мых разных белках Д. Имеют похожую пространственную структу

ру и общий каталитический механизм

40. Для сериновых протеаз характерно:

А. Однотипное строение каталитического уч астка активного центра Б. Участие в протеолизе триады аминокисло т: Асп, Гис и Сер

В. Групповая специфичность к субстратам Г. Однотипное строение субстрат связывающ его участка активного центра Д. Разная первичная структура

41. Константа Михаэлиса (KM):

А. Параметр кинетики ферментативных реакц ий Б. Может иметь разное значение для изоферм

ентов