РЕШЕННОЕ ЦТ по Биохимии

Б. FAD В. NAD +

Г. Пиридоксальфосфата Д. Кофермент A (HSКoA)

49.Эта структура является компонентом кофермента:

А. Биотина Б. FAD

В.NAD+

Г.Пиридоксальфосфата Д. Кофермент A (HSКoA)

50.Эта структура является компонентом кофермента:

А. Биотина Б. FAD

В.NAD+

Г.Пиридоксальфосфата Д. Кофермент A (HSКoA)

51.При завершении ферментативного катализа:

А. Кофермент комплементарно связывается с ферментом Б. Субстрат приближается к активному цент ру фермента

В. Происходит дестабилизация связей в суб страте Г. Возникает индуцированное соответствие

между активным центром фермента и субстра том Д. Продукты выходят из области активного ц ентра

52.Киназы катализируют превращения:

А. Перенос групп внутри молекулы Б. Перенос фосфатной группы от молекулы до нора к акцептору

В. Образование C-O связей Г. Разрыв C-C связей

Д. Присоединение воды 53. Протеинкиназы в отличие от протеинфосфатаз:

А. Катализируют реакцию:

Белок – OH + АТФ → Белок – OPO3H2 + АДФ

Б. Влияют на количество фосфорилированных белков в клетке В. Изменяют активность ферментов в ответ н

а действие гормона

Г. Катализируют реакцию:

Белок – OPO3H2 + H2O → Белок – OH + H3PO4

Д. Изменяют количество дефосфорилированн ых белков в клетке

54.Утверждение, правильно характеризующее удельную активность ферментов:

А. Количество фермента, которое образует 1 моль продукта в секунду Б. Количество фермента, которое образует 1

моль продукта в секунду при стандартных з начениях рН В. Количество фермента, катализирующее пр

евращение 1 мкмоль субстрата за минуту Г. Активность фермента в присутствии наиб олее предпочтительного субстрата

Д. Количество единиц активности фермента в 1 мг белка

55.Протекание этой реакции (трансаминирование) нарушается при недостатке витамина:

А. B1 Б. B2 В. B6 Г. PP

Д. Биотина

аланин - кетоглутарат пируват глутамат

56.Протекание этой реакции (гистидин – CO2 -Æгистамин (декарбоксилирование)) нарушается при недостатке витамина:

А. B1 Б. B2 В. B6 Г. PP

Д.Биотина

57.Протекание этой реакции

(пируват+CO2+ATP+H2O=Оксалоацетат+ADP+Pi) нарушается при недостатке витамина:

А. B1

Б. B2

В. B6

Г. PP

Д. Биотин

58. К какому классу относится фермент, катализирующий реакцию превращения аминокислоты глутамата в γ- аминомасляную кислоту

(тормозной медиатор ЦНС)? СООН СООН

l l

СН2 СН2 l l

СН2 СН2 l l

СНNH2 СН2NH2 l

СООН А. Оксидоредуктаза

Б. Трансфераза В. Изомераза Г. Лиаза Д. Лигаза

59. К какому классу относится фермент, катализирующий реакцию превращения сукцината в фумарат?

СООН СООН l l

СН2 СН l l l

СН2 СН l l

СООН СООН А. Оксидоредуктаза

Б. Трансфераза В. Изомераза Г. Гидролаза Д. Лиаза

60. Конкурентные ингибиторы:

А. Образуют ковалентные связи с активным ц ентром фермента Б. Взаимодействуют с аллостерическим цент ром

В. Взаимодействуют с активным центром фер мента, образуя слабые связи Г. Уменьшают Км

Д. Уменьшают Vmax

61. Необратимые ингибиторы:

А. Являются структурными аналогами субстр ата Б. Образуют с ферментом ковалентные связи

В. Образуют с ферментом слабые связи Г. Взаимодействуют с регуляторным центром

Д. Снижают ингибирующий эффект при увелич ении концентрации субстрата

62.Аспирин по механизму действия является: А. Является обратимым ингибитором Б. Является необратимым ингибитором В. Структурный аналог субстрата

Г. Вызывает конкурентное ингибирование ак тивности фермента Д. Относится к антиметаболитам

63.Конкурентные ингибиторы ферментов изменяют:

А. Vmax катализируемой реакции Б. Км реакции

В. Vmax и Км реакции

Г. Специфичность к субстрату Д. Первичную структуру фермента

64.Лекарственный препарат прозерин:

А. Увеличивает активность ацетилхолинэст еразы Б. Связывается в аллостерическом центре ф ермента

В. Образует с ферментом ковалентную связь Г. Ингибирует ферменты с остатком серина в активном центре Д. Является обратимым ингибитором

65.Сульфаниламидные препараты по структуре являются аналогами:

А. Глутаминовой кислоты Б. Ацетилхолина

В. цAMФ

Г. Фолиевой кислоты Д. Парааминобензойной кислоты

66.Лекарства - ингибиторы ферментов:

А. Являются исключительно необратимыми ин гибиторами Б. Взаимодействуют с ферментом только в ак

тивном центре В. Уменьшают активность фермента

Г. Взаимодействуют с несколькими фермента ми

Д. Изменяют структуру образованного проду кта 67. Диизопропилфторфосфат:

А. Конкурентный ингибитор ацетилхолинэст еразы Б. Структурный аналог субстрата протеаз

В. Лекарство, используемое для лечения гла укомы Г. Специфический необратимый ингибитор се

риновых ферментов Д. Обратимо связывается с ОН группой серин

а в активном центре ферментов 68. Трасилол:

А Обратимый ингибитор ацетилхолинэстераз

ы

Б. Используется при парезах и параличах В. Пептид Г. Активатор трипсиногена Д. Протеаза

69. Трасилол:

А. Конкурентный ингибитор трипсиногена Б. Специфический необратимый ингибитор тр ипсина В. Структурный аналог ацетилхолина

Г. Используется для лечения панкреатитов Д. Фермент, активатор трипсиногена

70.По механизму частичного протеолиза активируется фермент:

А. Лактатдегидрогеназа Б. Пепсин В. Креатинкиназа

Г. Аспарагиназа Д. Щелочная фосфатаза

71.Причиной активации фермента пепсина является:

А. Изменение рН Б. Отщепление субъединиц

В. Фосфорилирование Г. Изменение первичной структуры Д. Метилирование

72.Примером необратимой регуляции активности ферментов является:

А. Фосфорилирование под действием протеин киназ Б. Аллостерическая регуляция

В. Дефосфорилирование под действием проте инфосфатаз Г.Присоединение к ферменту белка регулято ра

Д. Частичный протеолиз ферментов

73.К активации аллостерических ферментов приводит:

А. Химическая модификация фермента Б. Гидролиз пептидных связей

В. Кооперативное взаимодействие субъедин иц Г. Диссоциация протомеров при разрыве сла

бых связей Д. Фосфорилирование молекулы фермента

74.Для аллостерически регулируемых ферментов характерно:

А. Олигомерное строение Б. Мономерное строение

В. Изменение первичной структуры при акти вации Г. Присоединение молекулы - регулятора в а

ктивный центр Д. Регуляция активности химической модифи кацией

75.Ферменты с аллостерической регуляцией: А. Активируются под действием протеинкина

з

Б. Имеют каталитический и регуляторный це нтры, локализованные на разных протомерах В. В результате активации меняется первич ная структура Г. Снижают активность присоединением регу

ляторной субъединицы Д. Активируются под действием протеинфосф атаз

76.Протеинкиназы:

А. Катализируют реакцию фосфорилирования белков Б. Катализируют реакцию дефосфорилирован

ия белков В. Являются аллостерическими ферментами

Г. Относятся к классу ферментов лигаз Д. Относятся к классу ферментов гидролаз

77. Для увеличения концентрации цАМФ можно использовать:

А. Ингибиторы фосфодиэстеразы

Б. Ингибиторы аденилатциклазы В. Ингибиторы протеинкиназы А Г. Активаторы фосфодиэстеразы Д. Активаторы протеинфосфатазы 78. Концентрация цАМФ в клетке:

А. Снижается при действии на клетку теофил лина Б. Уменьшается при активации аденилатцикл азы

В. Увеличивается при активации фосфодиэст еразы Г. Увеличивается при действии на клетку ко феина

Д. Уменьшается при активации протеинкиназ ы А 79. Фермент аденилатциклаза:

А. Активирует фосфодиэстеразу Б. Не влияет на концентрацию цАМФ в клетке

В. Катализирует образование цАМФ Г. Вызывает __________гидролиз цАМФ

Д. Ингибируется под действием протеинкина зы

80.По механизму белок-белковых взаимодействий активируется фермент: А. Пепсин Б. Протеинкиназа А

В. Креатинкиназа Г. Щелочная фосфатаза Д. Аспарагиназа

81.По механизму белок-белковых взаимодействий активируется фермент: А. Трипсин Б. Аспарагиназа

В. Аденилатциклаза Г. Фосфодиэстераза

Д. Ацетилхолинэстераза

82.По механизму фосфорилированиядефосфорилирования регулируется фермент: А. Аденилатциклаза Б. Пепсин В. Креатинкиназа

Г. Гликогенфосфорилаза Д.Аспарагиназа

83.Аллостерической регуляции подвергается фермент:

А. Аденилатциклаза

Б. Протеинкиназа А В.Фосфофруктокиназа Г.Уреаза Д.Аспарагиназа

84.Ферменты используются в клиникодиагностических лабораториях:

А. Для рассасывания рубцов Б. В качестве аналитического реактива

В. В качестве лечебного препарата Г. Для очистки гнойных ран

Д. Для лечения опухолевых заболеваний

85.Для диагностики рака предстательной железы в крови определяют активность фермента:

А. Уреаза Б. Липаза

В. Лактатдегидрогеназа Г. Сукцинатдегидрогеназа Д. Кислая фосфатаза

86.Фермент гиалуронидаза используется в медицине для:

А. Удаления токсинов Б. Лечения злокачественных образований В. Рассасывания рубцов

Г. Улучшения пищеварения Д. Предотвращения тромбообразования

87.Фермент пепсин используется в медицине для:

А. Обработки гнойных ран Б. Предотвращения тромбообразования В. Улучшения пищеварения Г. Рассасывания рубцов

Д. Лечения вирусного конъюнктивита

88.Фермент α-амилаза используется в энзимодиагностике заболевания:

А. Сердца Б. Поджелудочной железы В. Печени Г. Простаты Д. Мозга

89.В первые сутки после инфаркта миокарда в крови больных больше всего возрастает активность фермента:

А. Креатинкиназы Б. Лактатдегидрогеназы (ЛДГ)

В. Аланинаминотрансферазы (АЛТ)

Г. Аспартатаминотрансферазы (АСТ) Д. Щелочной фосфатазы

90.Для лечения лейкозов используют фермент:

А.Пепсин Б. Трипсин

В. Урокиназу Г. Аспарагиназу Д. Уреазу

91.Гистоны входят в состав:

А. Рибосом Б. Нуклеосом

В. Репликативного комплекса Г. Сплайсосом Д. Репаративного комплекса

92.Нуклеосомы участвуют в: А. Репликации Б. Компактизации ДНК

В. Повышении отрицательного заряда ДНК Г. Транскрипции Д. Сплайсинге

93.Денатурация ДНК сопровождается:

А. Образованием ковалентных «сшивок» между цепями Б. Гидролизом 3',5'-сложноэфирной связи межд

у мономерами В. Нарушением первичной структуры цепей Д НК

Г. Разрывом водородных связей между цепям и ДНК

Д. Гидролизом N-гликозидной связи в мономе рах

94.К накоплению повреждений в ДНК приводит снижение скорости:

А. Репликации Б. Репарации В. Транскрипции Г. Сплайсинга

Д. Образования минорных нуклеотидов

95.В процессе репарации:

А. Устраняются повреждения в комплементар ных парах Б. Вырезаются дезаминированные нуклеотид

ы из цепей РНК В. Синтезируются новые цепи ДНК, идентичны е матрице