РЕШЕННОЕ ЦТ по Биохимии

26. Денатурированные белки одного типа имеют:

А.одинаковую первичную структуру Б. различную конформацию

В. одинаковое строение активного центра Г. разную растворимость в воде Д. различную функцию

27. При денатурации белков разрываются связи:

А. Пептидные Б. Водородные В. Ионные Г. Гидрофобные

Д. дисульфидные

28. Ферменты в отличие от небиологических катализаторов:

А. Очень чувствительны к небольшим изменениям pH

Б. Не расходуются в процессе химической реакции В. Как правило, не теряют каталитических свойств при высоких температурах Г. Обладают способностью к регуляции Д. Обладают высокой эффективностью действия

29. Ферменты, также как и небиологические катализаторы:

А. Ускоряют энергетически возможные реакции Б. Изменяют энергию химической системы В. Не расходуются в процессе реакции Г. Не изменяют направление реакции Д. Обладают специфичностью действия

30. Ферменты в отличие от небиологических катализаторов:

А. Обладают высокой эффективностью действия Б. Действуют в клетке при мягких физиологических условиях В. Способны к регуляции Г. В ходе реакции расходуются

Д. Обладают высокой специфичностью

31. Активный центр фермента:

А. Формируется из радикалов аминокислот, сближенных на уровне третичной структуры Б. Специфично связывает субстрат В. Образует ковалентные связи с молекулой субстрата

Г. Всегда содержит простетическую группу Д. Катализирует химическое превращение субстрата

32. Активный центр фермента:

А. Непосредственно взаимодействует с субстратом и участвует в катализе Б. Комплементарен субстрату В. Всегда соединяется только с одним единственным субстратом

Г. Составляет относительно небольшую часть молекулы фермента Д. Состоит только из полярных аминокислот

33. Ферменты, обладающие абсолютной субстратной специфичностью:

А. Катализируют один тип реакции с несколькими сходными субстратами Б. Имеют конформацию активного центра, способную к небольшим изменениям В. Катализируют превращение только одного единственного субстрата Г. Связывают субстрат с активным центром комплементарно Д. Способны взаимодействовать со стереоизомерами субстрата

34. Ферменты, обладающие групповой субстратной специфичностью:

А. Катализируют одни тип реакции с несколькими сходными субстратами Б. Имеют «гибкую» конформацию активного центра В. Ускоряют единственную реакцию Г. Связывают субстрат комплементарно

Д. Взаимодействуют только с определенным стереоизомером субстрата

35. Ферменты, катализирующие однотипные реакции с небольшим количеством структурно

похожих субстратов:

А. Трипсин Б. Липаза В. Уреаза Г. Аргиназа

Д. Карбангидраза

36. Специфичность пути превращения:

А. Обусловлена комплементарностью субстрата активному центру фермента Б. Обеспечивает превращение вещества в определенном метаболическом пути

В. Предусматривает взаимодействие фермента только с одним определенным субстратом Г. Зависит от конформации активного центра Д. Предусматривает возможность превращения группы подобных субстратов

37.Ферменты, активный центр которых комплементарен только одному субстрату:

А. Трипсин Б. Липаза В. Уреаза Г. Аргиназа

Д. Химотрипсин

38. Сериновые протеазы:

А. Ускоряют гидролиз пептидных связей в белках Б. Вызывают денатурацию белков

В. Проявляют абсолютную специфичность к субстрату Г. Представлены трипсином, химотрипсином, эластазой Д. Проявляют групповую специфичность к субстрату

39. Сериновые протеазы:

А. Имеют одинаковую первичную структуру Б. Имеют в активном центре триаду аминокислот: Асп, Гис и Сер

В. Взаимодействуют только с определенным субстратом Г. Ускоряют гидролиз пептидных связей в самых разных белках

Д. Имеют похожую пространственную структуру и общий каталитический механизм

40. Для сериновых протеаз характерно:

А. Однотипное строение каталитического участка активного центра Б. Участие в протеолизе триады аминокислот: Асп, Гис и Сер В. Групповая специфичность к субстратам

Г. Однотипное строение субстрат связывающего участка активного центра Д. Разная первичная структура

41. Константа Михаэлиса (KM):

А. Параметр кинетики ферментативных реакций Б. Может иметь разное значение для изоферментов

В. Концентрация субстрата, при которой достигается половина максимальной скорости (Vmax).

ферментативной реакции

Г. Коэффициент для расчета Vmax

Д. Сродство фермента к субстрату прямо пропорционально KM

42. Холоферменты:

А. Это сложные ферменты Б. Содержат коферменты-производные витаминов

В. Обладают специфичностью, которая определяется белковой частью Г. Имеют в составе простетическне группы, которые легко отделяются от белка Д. Комплементарно связывают как субстрат, так и кофермент

43. Апофермент:

А. Органическое соединение, в состав которого входит производное витамина Б. Белковая часть холофермента В. Обладает каталитической активностью

Г. Имеет участок, комплементарный субстрату Д. Образует комплекс с коферментом

44. Апофермент:

А. Комплекс белка и кофактора Б. Обладает высокой каталитической активностью

В. Неорганический ион или органическое соединение являющееся производным витамина Г. Обладает низкой активностью, часто вообще неактивен Д. Белковая часть холофермента

45. Кофермент:

А. Небелковая часть молекулы холофермента Б. Белковая часть фермента В. Производное витамина

Г. Находится в активном центре фермента Д. Участвует в превращении субстрата в продукт

46. Кофермент пиридоксальфосфат участвует в реакциях:

А. Карбоксилирования Б. Ацилирования В. Трансаминирования

Г. Окислительно-восстановительных Д. Декарбоксилирования

47.Фермент лактатдегидрогеназа:

А. Является холоферментом Б. Относится к классу лиаз

В. Содержит в своем составе пиридоксальфосфат Г. Относится к классу оксидоредуктаз

Д. Обладает абсолютной субстратной специфичностью

48. Фермент, катализирующий реакцию:

А. Относится к классу лиаз Б. Относится к классу гидролаз

В. Относится к классу трансфераз.

Г. Использует кофермент NAD+

Д. Обладает групповой субстратной специфичностью

49. События, которые происходят в процессе ферментативного катализа:

E + S → ES → ES* → E + P

А. Установление индуцированного соответствия между субстратом и активным центром фермента.

Б. Образование ковалентных связей между субстратом и активным центром.

В. Изменение конформации фермента.

Г. Образование фермент-субстратного комплекса.

Д. Дестабилизация связей в молекуле субстрата

50. При образовании фермент-субстратного комплекса:

А. Изменяется конформация субстрата Б. Образуются нековалентные связи между субстратом и ферментом

В. Изменяется пространственное расположение функциональные группы, участвующих в катализе Г. Изменяется порядок соединения аминокислот Д. Усиливается комплементарность между ферментом и субстратом

51. При изменении pH среды в молекуле фермента происходит:

А. Изменение степени ионизации групп фермента Б. Изменение конформации молекулы фермента В. Разрушение пептидных связей Г. Изменение активности фермента

Д. Изменение межрадикальных взаимодействий

52. В состав активного центра дегидрогеназ могут входить коферменты:

А. Биотин Б. Пиридоксальфосфат В. NAD+

Г. Тиаминдифосфат Д. FAD

53. Фермент, катализирующий реакцию:

А. Относится к классу трансфераз Б. Относится к классу оксидоредуктаз В. Является простым ферментом Г. Является холоферментом

Д. Обладает абсолютной субстратной специфичностью

54. Фермент, катализирующий реакцию:

А. Относится к классу лиаз Б. Относится к классу оксидоредуктаз

В. Является простым ферментом Г. Является холоферментом

Д. Обладает абсолютной субстратной специфичностью

55. Активность ферментов в присутствии ингибиторов снижается вследствие:

А. Взаимодействия ингибитора с функциональными группами аминокислот активного центра Б. Взаимодействия ингибитора с функциональными группами аминокислот вне активного центра В. Уменьшения количества фермент-субстратных комплексов Г. Нарушения нативной конформации фермента

Д. Взаимодействия ингибитора с функциональными группами субстрата

56. Аспирин используют в качестве лекарственного препарата, т.к. он:

А. Является ингибитором фермента циклооксигеназа Б. Вызывает ацетилирование ОН-группы серина фермента циклооксигеназы В. Взаимодействует с аллостерическим центром Г. Является конкурентным ингибитором Д. Является необратимым ингибитором

57. Лекарственные вещества, как ингибиторы ферментов, являются:

А. Обратимыми ингибиторами Б. Необратимыми ингибиторами

В. Аллостерическими регуляторами Г. Конкурентными ингибиторами Д. Неконкурентными ингибиторами

58. Ингибиторы ацетилхолинэстеразы, используемые для лечения миастений, являются:

А. Структурными аналогами ацетилхолина Б. Конкурентными ингибиторами В. Неконкурентными ингибиторами Г. Обратимыми ингибиторами Д. Необратимыми ингибиторами

59. Конкурентные ингибиторы ферментов изменяют:

А. Vmax реакции Б. Км реакции

В. Vmax и Км реакции

Г. Специфичность к субстрату Д. Активность фермента

60. Сульфаниламидные препараты:

А. Снижают количество фолиевой кислоты в эукариотических клетках Б. Являются антиметаболитами В. Являются структурными аналогами парааминобензойной кислоты

Г. Влияют на метаболизм эукариотических клеток Д. Снижают количество фолиевой кислоты в бактериях

61. Лекарственный препарат трасилол:

А. По химической структуре является пептидом Б. Используется для лечения панкреатитов

В. Увеличивает превращение трипсиногена в трипсин Г. Является структурным аналогом субстрата трипсина Д. Используется для лечения гнойных ран

62. Ингибиторы фосфодиэстеразы применяются в качестве лекарственных средств:

А. При лечении астмы;

Б. В качестве противовоспалительного средства;

В. При подагре;

Г. Как кардиотонические средства для терапии при острой сердечной недостаточности;

Д. При панкреатите

63. Активность ферментов в клетке регулируется с участием следующих механизмов:

А. Аллостерической регуляции Б. Частичного протеолиза

В. Фосфорилирования/дефосфорилирования Г. Необратимого ингибирования с помощью специфических ингибиторов Д. Белок-белкового взаимодействия

64. Ферменты с аллостерической регуляцией, как правило:

А. Являются мономерными белками Б. Являются олигомерными белками В. Ингибируются необратимо

Г. Имеют активные и аллостерические центры, расположенные в разных протомерах Д. Взаимодействуют с лигандом – эффектором в активном центре

65. Регуляция ферментов с помощью частичного протеолиза включает:

А. Изменение первичной структуры фермента Б. Изменение вторичной и третичной структуры фермента В. Необратимую активацию Г. Необратимое ингибирование

Д. Формирование активного центра

66. Регуляция активности ферментов с помощью белок-белковых взаимодействий

сопровождается:

А. Необратимым ингибированием Б. Присоединением или отщеплением регуляторных белковых субъединиц

В. Присоединением или отщеплением белковрегуляторов Г. Изменением конформации фермента Д. Дефосфорилированием фермента

67. Аллостерические ферменты:

А. Катализируют скорость лимитирующие реакции Б. Расположены вначале метаболического пути В. Редко встречаются в клетке Г. Катализируют необратимые реакции

Д. Катализируют реакции в месте разветвления метаболического пути

68. Изменение активности ферментов по механизму фосфорилирования/ дефосфорилирование обеспечивают следующие ферменты:

А. Сукцинатдегидрогеназа Б. Фосфопротеинфосфатаза В. Глюкокиназа Г. Протенкиназа

Д. Аденилатциклаза

69. Активация ферментов в клетке путем фосфорилирования:

А. Зависит от концентрации ряда гормонов в крови Б. Происходит с участием АТФ

В. Сопровождается изменением аминокислотного состава ферментов Г. Происходит вслед за активацией протеинкиназ Д. Является необратимым для клетки процессом

70. Активация ферментов в клетке путем фосфорилирования:

А. Является ответом клетки на изменение концентрации ряда гормонов в крови Б. Сопровождается диссоциацией субъединиц фермента

В. Происходит с участием ATФ

Г. Необратимый процесс ковалентной модификации фермента Д. Происходит после присоединения цАМФ к протеинкиназе А

71. Фермент протеинкиназа А:

А. Олигомерный белок Б. Мономерный белок В. Активируется cAMP

Г. Является холоферментом Д. Подвергается активации по механизму белок-белковых взаимодействий

72. Фермент протеинкиназа А:

А. Активируется цАМФ Б. Изменяет конформацию при действии на клетку кофеина и теофиллина

В. Может уменьшить активность при участии фосфодиэстеразы Г. Активная форма – олигомерный белок R2C2

Д. Активная форма – каталитическая субъединица С