1.5.6. Аминокислотный состав белков

Систематические исследования аминокислотного состава белков бы-ли начаты во второй половине ХIX в., когда были разработаны химические методы определения аминокислот в белковых гидролизатах. Однако значи-тельные успехи в аминокислотном анализе полипептидов были достигну-ты после разработки хроматографических методов изучения органических веществ. В современных исследованиях для определения аминокислотного состава белков применяется метод ионообменной хроматографии с исполь-зованием аминокислотных анализаторов, которые в автоматическом режи-ме разделяют смесь аминокислот, полученных в результате гидролиза бел-ков, на ионообменнике, производят их окрашивание и измерение оптичес-кой плотности окрашенного раствора, после чего данные спектрофото-метрических измерений выводятся на регистрирующее устройство.

Гидролиз белков проводят в кислой или щелочной среде, а также с помощью протеолитических ферментов. В ходе гидролиза пептидные свя-зи, соединяющие аминокислотные остатки в белке, расщепляются и обра-зуется смесь свободных аминокислот.

В ходе кислотного гидролиза цистеин превращается в цистин, а глу-тамин и аспарагин – в соответствующие аминокислоты. В сильнокислой среде происходит практически полное разрушение триптофана и наблюда-ются значительные потери цистина и метионина.

При щелочном гидролизе белков также происходит разрушение не-которых аминокислот, но обеспечивается достаточно высокий выход трип-тофана. Наименьшие потери аминокислот наблюдаются при фермента-тивном гидролизе.

Как показали результаты исследований, белки разных видов расте-ний, а также разных органов одного и того же растения могут заметно различаться по содержанию аминокислот (табл. 1.3). В белках зерна зла-ковых растений (пшеница, кукуруза и др.) очень много глутаминовой кис-лоты и глутамина (20–30 %), пролина (5–10 %), лейцина (7–12 %), аспа-рагиновой кислоты и аспарагина (5–8 %), но мало триптофана (0,5–1,5 %), метионина (1,5–2,5 %), цистеина (2–2,5 %), лизина (2–3 %). Особенно мало этих аминокислот в проламинах (менее 1 %). В белках листьев содержится относительно много остатков аспарагиновой и глутаминовой кислот, лей-цина, α-аланина, аргинина, лизина, фенилаланина, треонина, валина, гли-цина, пролина, но значительно меньше цистеина, триптофана и метионина (менее 2 %).

1.3. Аминокислотный состав некоторых растительных белков

в сравнении с белком молока (%)* 

Аминокислоты	Зерно мягкой пшени-цы	Зерно обыч-ной куку-рузы	Зерно высоко-лизино-вой ку-курузы	Зерно ячме- ня	Листья клеве- ра	Казе-ин моло-ка
Аланин	3,8	8,0	5,9	3,6	6,5	3,5
Аргинин	4,4	4,3	4,3	5,2	6,5	4,0
Аспарагиновая кислота	5,3	6,0	8,4	4,7	10,0	7,2
Валин	4,5	4,4	4,5	5,0	5,3	6,2
Гистидин	2,4	2,3	3,0	1,6	2,5	3,2
Глицин	4,1	3,2	3,4	3,4	5,4	1,9
Глутаминовая кислота	30,4	23,8	21,3	30,0	11,5	15,0
Изолейцин	2,9	2,6	2,8	3,3	5,3	6,6
Лейцин	7,2	11,9	11,7	6,8	8,9	9,9
Лизин	2,8	2,4	3,3	2,6	6,2	6,6
Метионин	1,4	2,1	2,7	1,8	1,7	2,4
Пролин	10,7	9,5	6,2	11,9	5,1	8,6
Серин	4,2	4,3	4,0	3,3	4,6	5,9
Тирозин	2,6	3,1	3,4	2,6	4,0	5,1
Треонин	2,8	3,2	3.6	2,7	5,4	4,6
Триптофан	1,4	0,6	1,0	1,1	1,6	1,4
Фенилаланин	4,3	4,1	5,8	4,7	6,8	4,9
Цистеин	2,2	2,3	2,5	2,2	0,9	0,8
*Вследствие потерь при гидролизе выход аминокислот не равен 100 %.

В альбуминах по сравнению с проламинами существенно больше остатков аргинина, глицина, лизина, метионина и триптофана, но значи-тельно меньше – лейцина, пролина, тирозина, фенилаланина (табл. 1.4).

В специфическом белке эндосперма пшеницы пуротионине пол-ностью отсутствуют гистидин, метионин и триптофан, но повышено со-держание лизина (15 %) и аргинина (18 %).

Белки зерна зернобобовых и семян масличных культур по амино-кислотному составу близки к глобулинам, так как на 60–70 % состоят из этих белков. Аминокислотный состав белков клубней картофеля, корне-плодов, овощей, плодов и ягод, вегетативной массы кормовых трав и зелёной массы кукурузы довольно близок к альбуминам и глобулинам, поскольку эти белки составляют 65–75 % общей массы белков указанных растительных продуктов.