- •1. Органическая химия: определение, задачи
- •2. Классификация органических сединений
- •3. Теория строения Бутлерова
- •4. Взаимное влияние атомов в молекуле и её природа
- •5. Эффекты сопряжения и сверхсопряжения
- •6. Предельные углеводороды
- •7. Химические свойства предельных углеводородов
- •1.Радикальное галогенирование
- •2. Нитрование
- •3.Сульфирование, сульфоокисление, сульфохлорирование
- •4.Окисление
- •5.Крекинг углеводородов при высоких температурах
- •8. Этиленовые углеводороды
- •9. Общая характеристика алкенов
- •10. Ацетиленовые углеводороды
- •11. Химические свойства ацетиленовых углеводородов
- •2.Галогенирование
- •3.Гидрогалогенирование
- •9. Полимеризация
- •12.Типы диеновых углеводородов
- •1.Гидрирование
- •2.Галогенирование
- •13. Алициклические углеводороды
- •14. Современные представления об устойчивости циклов
- •15. Ароматические углеводороды
- •16. Строение бензола
- •17. Химические свойства ароматических углеводородов
- •1.Реакции присоединения
- •2.Реакции окисления
- •3.Реакции замещения
- •18. Механизм электрофильного замещения в ряду бензола
- •19. Правила ориентации в ряду бензола
- •20. Галогенопроизводные углеводородов
- •21. Химические свойства галогенопроизводных
- •2.Реакции замещения
- •3.Реакции по бензольному кольцу
- •22. Нитросоединения
- •23. Амины
- •24. Спирты и фенолы
- •25. Карбонильные соединения
- •26. Общие и отличительные свойства альдегидов и кетонов
- •27. Карбоновые кислоты
- •28. Химические свойства карбоновых кислот
- •29. Гетероциклические соединения
- •30. Липиды
- •31. Простые липиды
- •32. Углеводы
- •33. Моносахариды
- •34. Дисахариды
- •35. Высокомолекулярные полисахариды
- •36.Аминокислоты
- •37. Пептиды
- •38. Белки
- •39. Способы получения оксикислот
- •40. Способы получения оксокислот
- •Способы получения
- •Химические особенности
37. Пептиды
38. Белки
Белками называются сложные высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков аминокислот, соединенных между собой амидными связями. При полном гидролизе белок превращается в смесь аминокислот.
Остатки аминокислот связаны в белковой молекуле линейно пептидными связями. Карбоксильная группа одной молекулы аминокислоты образует амид, взаимодействуя с аминогруппой соседней аминокислоты. Отдельные пептидные звенья ─NH─CO─CHR─ отличаются друг от друга только боковыми группами:
Простейший пептид может быть образован из двух остатков аминокислот и называется дипептидом. В результате присоединения третьей аминокислоты получается трипептид и т.д. Например:
В природных белках пептидные связи образуются только за счет α-аминокислот.
Различные молекулы белков с химической точки зрения отличаются друг от друга количественным, качественным составом и порядком аминокислотных остатков полипептидной цепи. Структура цепи, определяемая этими факторами называется первичной структурой белка.
На физические, химические и физико-химические свойства пептидов и белков большое внимание оказывает пространственная конфигурация молекулы, которая описывается вторичной и третичной структурой.
Вторичная структура для большинства белков имеет спиралевидный характер, т.е. полипептидная цепь закручивается в спираль таким образом, что на один виток приходится 3,6 остатка аминокислоты.
В макромолекулах белков обычно, наблюдается чередование спирализованных и неспирализованных участков.
Третичная структура белка представляет собой пространственное расположение спирализованных и неспирализованных участков полипептидной цепи. Связи, определяющие третичную структуру, возникают между функциональными группами боковых радикалов пептидной цепи (водородные, дисульфидные, эфирные, солеобразующие и др.).
Четвертичная структура возникает за счет образования водородных связей, солевых мостиков и т.д. Четвертичная структура характерна для гемоглобина крови (межмолекулярное взаимодействие позволяет получить структуру, состоящую из 4-х полноценных белковых молекул).
Строение белковой молекулы в природных условиях называется нативной структурой белка.
Любое изменении природной структуры белка называется денатурацией. Обратимая денатурация может быть вызвана солями щелочных металлов или аммония, мочевиной и т.д. Необратимая денатурация происходит под действием солей тяжелых металлов, кислот и щелочей, а также высокой температуры
Белки разделяются на протеины (альбумины, глобулины и т.д.), в состав которых входят только остатки аминокислот и протеиды (сложные белки), которые при гидролизе дают аминокислоты и какие-либо другие вещества, например углеводы, гетероциклические соединения, фосфорную кислоту и др. К протеидам относятся нуклеопротеиды, фосфопротеиды, гликопротеиды, хромопротеиды и т.д.
В последнее время белки классифицируются преимущественно по их функциям в организмах:
- Резервные белки (альбумин яйца, казеин молока, глиадин пшеницы, ферритин селезенки и др.)
- Структурные белки (миозин мышц, кератин волос, эластин связок и т.д.)
- Белки, управляющие метаболизмом (ферменты, гормоны, иммунопротеины, транспортные белки, фото- и хеморецепторы)