Лекція № 10-12. Особливості білкового обміну, переварювання білків.

1. Особливості білкового обміну

Існують деякі особливості білкового обміну:

1. здійснення пластичної функції (білки визначають мікро- і макроструктуру окремих субклітинних утворів, специфіку клітин, органів і цілісного організму);

2. здатність визначати динамічний стан між організмом і навколишнім середовищем;

3. стругаючи специфічність;

4. забезпечення каталітичної функції;

5. забезпечення енергетичної функції;

6. розгалуженість білкового обміну;

7. інтегрованість білкового обміну з обміном вуглеводів, ліпідів, нуклеиновых кислот через амінокислоти або αткетокислоти.

Фактори, що визначають стан білкового обміну:

1. фізіологічний стан організму;

2. діяльність ЦНС;

3. синтез білка (здійснюється за законом «усі або нічого» за умови наявності в клітині всіх 20 амінокислот);

4. обмін білків (регулюється гормонами, що визначають напрямок синтезу, розпаду й інтенсивність білкового обміну). Прийнято вважати, що для правильної оцінки стану обміну

білків достатньо визначення азотистого балансу — кількісної різниці між уведенням з їжею азоту й виведенням його у вигляді кінцевих продуктів азотистого обміну. Розрізняють позитивний і негативний баланс, азотиста рівновага. При позитивному азотистому балансі кількість виведеного з організму менше кількості азоту, що вводиться з їжею, частина азоту залишається в організмі й витрачається головним чином для біосинтезу високомолекулярних білкових речовин, синтетичні процеси переважають над процесами розпаду білків. При негативному азотистому балансі кількість виділюваного азоту перевищує кількість азоту, що зробив. Стан білкового обміну цілісного організму залежить не тільки від кількості прийнятого з їжею білка, але й від якісного його складу. Чим ближче амінокислотний склад прийнятого харчового білка до амінокислотного складу білків тіла, тем вище його біологічна цінність. Ступінь засвоєння харчового білка залежить також від ефективності його розпаду під впливом ферментів ЖКТ. В організмі людини синтезується тільки 10 з 20 необхідних амінокислот, інші 10 є незамінними. Недолік у їжі однієї незамінної амінокислоти веде до неповного засвоєння інших амінокислот. Білкові резерви — легко мобилизуемые при необхідності тканевые білки, які після гідролізу під дією тканевых протеиназ служать постачальниками амінокислот, необхідних для синтезу ферментів, гормонів і т.д. У якості резервних білків розглядаються білки плазми крові, печінки, м'язів.

2. Особливості переварювання білків, эндопептидазы

Головне джерело білків — харчові продукти тварину й рослинного походження. Суть процесу переварювання харчових білків — позбавити білки їжі видової й тканинної специфічності шляхом послідовної дії протеолитических ферментів і додати продуктам розпаду здатність всмоктуватися в кров через стінку кишечнику. 95—97% білків їжі всмоктуються у вигляді вільних амінокислот. У ЖКТ здійснюється поетапне ферментативне виборче розщеплення пептидных зв'язків білкової молекули до кінцевих продуктів гідролізу білків — вільних амінокислот. Гідроліз полягає в розриві пептидных зв'язків - CoвNhв Білкової молекули. Протеинкиназы мають широку специфічність. Гідролази часто називають пептидазами:

1. экзопептидазы, катализирующие розрив кінцевий пептидной зв'язки зі звільненням однієї якої-небудь кінцевої амінокислоти;

2. эндопептидазы, переважно гидролизирующие пептидные зв'язки усередині поліпептидного ланцюга. Пепсин виробляється в клітинах слизової оболонки шлунку в неактивній формі — у вигляді пепсиногена, що перетворюється в активний пепсин під дією кислого середовища шлункового соку. Гидролизует у білках пептидные зв'язки, утворені карбоксильными групами ароматичних амінокислот. Через нетривале знаходження їжі в шлунку білки гидролизуются пепсином в основному до суміші поліпептидів.