Лекція № 16-18. Складні білки хромопротеины й нуклеопротеины

1. Визначення хромопротеинов. Гемо- і флавопротеины

Хромопротеины — складні білки, що полягають із простого білка й пофарбованого небілкового компонента. Серед них виділяють гемопротеины, магнийпорфирины й флавопротеины. Хромопротеины беруть участь у фотосинтезі, клітинному подиху, окисно-відновних реакціях, забезпечують перенос кисню й вуглекислого газу, свето- і цветовосприятие й ін.

Гемопротеины — це хромопротеины, що містять у якості простетической групи залізо. До них ставляться гемоглобін і його похідні, міоглобін, ферменти (система цитохромів, каталаза й пероксидаза) і хлорофиллсодержащие білки. Гемоглобін — складний білок, що містить у якості білкового компонента глобин, а в якості простетической групи — гем. Гем однаковий у всіх видів гемоглобіну, його основу становить порфириновое кільце.

Залізо пов'язане із двома атомами азоту молекули протопор фирина ковалентно й із двома — координаційними зв'язками.

Гем у вигляді гемпорфирина є простетической групою гемоглобіну і його похідних, міоглобіну, каталази, пероксидазы й цитохромів b, c і c₁. У цитохромах a і a₃ гем утримується у вигляді формилпорфирина. На кожні чотири молекули гема доводиться 1 поліпептидний ланцюг. У молекулі гемоглобіну дорослої людину Hba (з англ. adult — «дорослий») утримуються чотири поліпептидні ланцюги, що становлять білкову частину молекули — глобин: дві РпЛанцюги по 141 амінокислотному залишку й дві αпланцюги по 146 амінокислотних залишків. У крові дорослої людини також утримується Hba₂, що полягає із двох δеланцюгів і двох αеланцюгів, а в крові немовляти — Hbf (80%), що полягає із двох αеланцюгів і двох γеланцюгів.

Існує ряд аномальних гемоглобінів, що виникають внаслідок мутацій генів: Hbc, Hbda, Hbde, Hbe, Hbg, Hbg

Hbi, Hbm, Hbo і Hbs. Хвороби гемоглобінів — гемоглобинозы — підрозділяються на гемоглобинопатии (в основі лежить спадкоємне порушення структури ланцюги гемоглобіну) і талассемии (обумовлені спадкоємним порушенням синтезу ланцюги гемоглобіну). Класичний приклад спадкоємної гемоглобинопатии — серповидно-клітинна анемія, при якій Hbs деформує еритроцити, що ухвалюють форму серпа, і приводить до масивного гемолізу. У результаті сполуки молекулярного кисню з гемоглобіном утворюється оксигемоглобін. Кисень приєднується до гему за допомогою координаційного зв'язку заліза. Приєднання однієї молекули кисню до гему полегшує приєднання наступної. Гемоглобін також легко зв'язується із чадним газом з утвором карбоксигемоглобина й з оксидами азоту з утвором метгемоглобіну, що містить іони Fe. Нагромадження цих видів гемоглобіну в крові приводить до зниження постачання тканин кров'ю. Метод якісного визначення похідних гемоглобіну — дослідження їх спектрів поглинання. Трансферрины (сидерофилины) — складні білки, що характеризуються здатністю специфічно, міцно й необоротно зв'язувати іони Fe і інших перехідних металів. Трансферрин сироватки крові транспортує іони Fe у ретикулоциты, де відбувається синтез гемоглобіну.

Флавопротеины — складні білки, простетические групи яких представлені изоаллоксазиновыми похідними — флавинмононуклеотидом (ФМН) і флавинадениндинуклеотодом (ФАД). Флавопротеины входять до складу ферментів, катализирующих окисно-відновні реакції в клітці (оксидоредуктаз). До них ставляться ксантиноксидазы, альдегидоксидазы, сукцинатдегидрогеназы, дигидрооротатдегидрогеназы, ацилекоаедегидрогеназы й транспортуючого електрони флавопротеина.