4. Класифікація білків, хімія простих білків, природні пептиди

Класифікація білків

Відповідно до виконуваних функцій виділяють 12 головних класів білків:

1. каталітично активні білки (ферменти);

2. білки — інгібітори ферментів;

3. білки — регулятори активності генома;

4. захисні білки: білки імунної системи, що й згортає;

5. токсичні білки;

6. транспортні білки;

7. мембранні білки;

8. скорочувальні білки;

9. рецепторні білки;

10. білкиогормони;

11. білки — оболонки вірусів;

12. білки з іншими функціями.

Залежно від особливостей вторинної й третинної структури виділяють:

1. αкбілки (містять не менш 60% αлспіралі);

2. βкбілки (містять тільки βрструктури);

3. α + βкбілки (містять обоє типу структури в межах одному поліпептидного ланцюга);

4. α / βкбілки (містять безліч структур обох видів,

що чергуються в межах одному поліпептидного ланцюга).Залежно від хімічного складу білки підрозділяються на:

1. прості білки (побудовані тільки із залишків амінокислот) — протаміни, гистоны, альбуміни, глобуліни, проламины, глютелины й ін.;

2. складні білки ( складаються з білка й небілкового компонента — простетической групи) — фосфо-, кульгаве-, нуклео-, глико-, липо- і металлопротеины.

Хімія простих білків.

1. Протаміни й гистоны. Дана група білків відрізняється поруч характерних фізико-хімічних властивостей, своєрідністю амінокислотного складу й представлена в основному білками з невеликою молекулярною масою. Протаміни мають виражені основні властивості, обумовлені наявність у їхньому складі від 60 до 85% аргініну. Так, сальмин, виділений з молок сьомги, полягає на 85% з аргініну. Високим змістом аргініну відрізняється інший добре вивчений білок — клуппеин, виділений з молок оселедці: з 30 амінокислот у ньому на частку аргініну доводиться 21 залишок. Розшифрована первинна структура клу-пеина. Протаміни добре розчинні у воді, изоэлектрическая крапка їх водяних розчинів перебуває в лужнім середовищі. По сучасних виставах, протаміни швидше за все є пептидами, а не білками, оскільки їх молекулярна маса не перевищує 5000. Вони становлять білковий компонент у структурі ряду складних білків.

Гистоны також є білками основного характеру. До їхнього складу входять лізин і аргінін, зміст яких, однак, не перевищує 20—30%. Молекулярна маса гистонов набагато більше нижньої межі молекулярної маси білків. Ці білки зосереджені в основному в ядрах клітин у складі дезоксирибонуклеопротеинов і відіграють важливу роль у регуляції експресії генів

Проламины й глютелины. Це білки рослинного походження, відрізняються своєрідністю амінокислотного складу й фізико-хімічних властивостей. Вони втримуються в основному в насіннях злаків (пшениця, жито, ячмінь і ін.), становлячи основну масу клейковини. Характерною рисою проламинов є розчинність в 60—80% водяному розчині этанола, у той час як усі інші прості білки в цих умовах звичайно випадають в осад. Найбільш вивчені оризенин ( з рису), глютетнин і глиадин ( із пшениці), зеин ( з кукурудзи), гордеин ( з ячменя) і ін. Установлене, що проламины містять 20—25% глутаминовой кислоти й 10—15% пролина.

Альбуміни й глобуліни. Ці білки ставляться до білок, широко розповсюджених в органах і тканинах тварин. Найбільш багаті ними білки сироватки крові, молока, яєчний білок, м'язи й ін. У плазмі крові людину в нормі втримується близько 7% білків, представлених переважно альбумінами й глобулінами. Альбуміни й глобулінибце глобулярні білки, що різняться по розчинності (табл. 1.6).

Необхідно відзначити, що саме визначення «альбуміни» і «глобуліни» засноване на їхній розчинності в дистильованій воді й напівнасиченому розчині (NH₄)₂SO₄. Однак, як показують дані табл. 1.6, глобуліни розчинні тільки в розведених сольових розчинах.

У цей час якісний склад і зміст сироваткових білків визначають за допомогою электрофореза на папері й у поліакрилиамидном гелі в невеликій кількості сироватки крові.. Альбуміни й глобуліни відрізняються друг від друга також по молекулярній масі — відповідно 40000—70000 і 150000 і більш.

Із сироватки крові не тільки виділений альбумін у чистому виді, але й визначена первинна структура його єдиного поліпептидного ланцюга (575 амінокислотних залишків). Альбумін має відносно низьку изоэлектрическую крапку (4,7) і високий негативний заряд при рн 8,6, завдяки чому він мігрує з великою швидкістю в електричнім полі до анода. Прийнято вважати, що приблизно 75—80% осмотического тиску білків сироватки крові припадає на альбуміни; крім того, основною функцією їх уважають транспорт жирних кислот. Однак точна функція альбумінів не зовсім ясна. Відомі випадки, коли в деяких людей у крові фактично відсутні альбуміни (уроджена аномалія), але вони практично здорові.

Глобуліни, представлені а 1ефракцією, утримуються в крові в комплексі з білірубіном і з липопротеинами високої щільності. Глобуліни, що мігрують при электрофорезе у вигляді а 2ифракції, містять глобулін і невідомий гликопротеин. внглобуліни включають ряд важливих у функціональнім відношенні білків, зокрема трансферринфбілок, відповідальний за транспорт заліза. Із цією же фракцією зв'язаний церулоплазмин — білок, що транспортує іони міді. Відсутність цього білка приводить до розвитку гепатоцеребральной дистрофії, при якій спостерігається отруєння організму іонами вільної міді. В основі хвороби лежить уроджений дефіцит синтезу церулоплазмина. Нарешті, у фракції воглобулінів утримується протромбін, що є попередником тромбіну — білка, відповідального за перетворення фібриногену крові у фібрин при згортанні крові.

Фракція воглобулінів є найбільш гетерогенною. Відома безліч антитіл, що різняться первинною структурою. ЭлектрофоретичекСки вони відкриваються головним чином в воглобулиновой і частково в в 2оглобулиновой фракціях. Структура й функція воглобулінів більш докладно розглянуті далі (див. главу 2,

Природні низькомолекулярні пептиди —, що зустрічаються в організмі у вільному стані низькомолекулярні пептиди діляться на чотири групи:

1. пептиди, що володіють гормональною активністю (кортикотропин, вазопрессин, окситоцин, глюкагон, кальцитонин, меланотропин, рилизиногофактори гіпоталамуса й ін.);

2. пептиди, що брав участь у процесі травлення (гастрин і секретин);

3. пептиди α 2о_{глобулиновой} фракції сироватки крові (ангиотензин, брадикинин і каллидин);

4. нейропептиды.

Активні пептиди утворюються з неактивних попередників у результаті посттрансляционной модифікації.

Природні пептиди високоактивні, але нестабільні й швидко розпадаються при фізіологічних ph середовища.