- •Лекція №1 зміст, предмет та задачі дисципліни.
- •Лекція №2-4 природні α-амінокислоти. Будова класифікація стереоізомерія хімічні властивості
- •Лекція №5 білки. Загальні відомості, функції білків
- •Білки загальні відомості.
- •2. Функції білків,зміст білків в органах і тканинах
- •Лекція № 6-9. Фізико-хімічні властивості білків, їх структурна організація, класифікація білків
- •1. Фізико-хімічні властивості білків. Поняття структурної організації білків
- •2. Первинна й вторинна структура білка
- •3. Третинна й четвертинна структура білка
- •4. Класифікація білків, хімія простих білків, природні пептиди
- •Лекція № 10-12. Особливості білкового обміну, переварювання білків.
- •1. Особливості білкового обміну
- •2. Особливості переварювання білків, эндопептидазы
- •3. Переварювання білків у шлунку й кишечнику
- •4. Усмоктування продуктів гідролізу білків
- •Лекція № 13-15. Знешкодження аміаку в організмі, орнітіновий цикл, специфічні шляхи обміну амінокислот.
- •1. Знешкодження аміаку в організмі
- •2. Специфічні шляхи обміну амінокислот
- •Лекція № 16-18. Складні білки хромопротеины й нуклеопротеины
- •1. Визначення хромопротеинов. Гемо- і флавопротеины
- •2. Нуклеопротеины й липопротеины
- •3. Фосфопротеины й гликопротеины
- •Властивості імуноглобулінів людину
- •Лекція № 19-21. Хімічний склад і структура нуклеиновых кислот
- •1. Хімічний склад нуклеиновых кислот
- •2. Особливості структури нуклеиновых кислот
- •3. Первинна структура нуклеиновых кислот
- •4. Вторинна й третинна структура нуклеиновых кислот
2. Специфічні шляхи обміну амінокислот
Існують наступні шляхи обміну амінокислот:
обмін гліцину й серина. Гліцин — єдина з амінокислот, у молекулі якої відсутній асиметричний атом вуглецю. Гліцин відіграє незамінну роль в утворі білків, пуринових нуклеотидов, гемоглобіну, жовчних кислот, креатину, глутатиона. Основним шляхом катаболізму гліцину у тваринних тканинах уважається розпад його при участі митохондральной глицинрасщепляющей ферментною системою. Біологічний зміст реакції полягає в утворі активного одновуглецевого фрагмента, використовуваного в унікальних реакціях синтезу метіоніну, пуринових нуклеотидов. Серин відіграє важливу роль у біосинтезі складних білків — фосфопротеинов, а також фосфоглицеридов. Серин легко перетворюється в пируват під дією сериндегидрогеназы;
обмін серосодержащих амінокислот (метіоніну, цистеина, цистина). Цистеин є складовою частиною трипептида глутатиона. Однієї з головних функцій глутатиона є збереження ферментів, що втримуються в активному центрі ShпГрупи в активній відновленій формі. Окиснений глутатион може знову відновлюватися під дією глутатионредуктазы, використовуючи НАДФН2. Глутатион може виявляти ингибирующее дія на деякі білки: відома реакція інактивації інсуліну під дією глутатионинсулинтрансгидрогеназы, у якій ShиГлутатион є донором водневих атомів, що розривають дисульфидные зв'язки між двома поліпептидними ланцюгами молекули інсуліну. Оскільки в процесі катаболізму сірка метіоніну в тканинах в основному переходить у сірку цистеина, а взаємоперетворення цистина в цистеин легко здійснюється, проблема окиснення сірки всіх амінокислот практично зводиться до окиснення цистеина. Головним шляхом виявився окисн, що включає в себе окиснення цистеина в цистеинсульфиновую кислоту. Трансаминирование останньої з αокетоглутаратом приводить до утвору пирувата й сульфіту; сульфіт потім швидко окиснить і виводиться із сечею;
обмін фенилаланина й тирозину. Фенилаланин — незамінна амінокислота, але повністю замінимо при достатньому вступі з їжею фенилаланина. Це відбувається за рахунок того, що основний шлях перетворення фенилаланина починається з його окиснення (гидроксилирования) у тирозин при каталізі специфічної фенилаланино4омонооксигеназой, потім тирозин у процесі послідовних реакцій перетворюється у фумаровую й ацетоуксусную кислоти;
обмін триптофану, що є незамінною амінокислотою. Основний шлях обміну триптофану приводить до синтезу НАД, зменшуючи потребу організму у вітаміні РР. Через ряд проміжних продуктів триптофан перетворюється в хинолиновую кислоту, тобто в безпосередній попередник рибонуклеотида нікотинової кислоти;
обмін дикарбоновых кислот. Система дикарбоновых амінокислот, до якої відносять також відповідні αткетокислоти, зв'язана не тільки з азотистим метаболізмом, але й обміном ліпідів і вуглеводів. Аспарагінова кислота бере участь в орнитиновом циклі мочевинообразования, реакції трансаминирования, біосинтезі вуглеводів (гликогенной амінокислоти), пуринових і пиримидиновых нуклеотидов. Глутаминовая кислота, що є гликогенной і замінною амінокислотою, включається в синтез глутатиона й глутамина. Крім участі в транспорті аміаку й регуляції кислотно-основної рівноваги, глутамин є незамінним джерелом азоту в синтезі пуринових і пиримидиновых нуклеотидов, аминосахаров, знешкодженні фенилуксусной кислоти, синтезі вітаміну фолиевой кислоти. Глутамин і аспарагин зазнають трансаминированию й дезаминированию під впливом специфічних трансаминаз амідів і неспецифічної амидазы. Глутаминовая кислота є одним з деяких сполук на додаток до глюкози, які служать енергетичним матеріалом для тканини мозку: αткетокислота + L-аспарагин = L амінокислота + αакетосукцинамовая кислота; αакетосукцинамовая кислота —оксалоацетат + аміак.