Лекція №2-4 природні α-амінокислоти. Будова класифікація стереоізомерія хімічні властивості

Α-Амінокислоти є мономерними одиницями біополимерів - пептидів та білків. Білки - основа всього живого. Функції білків у природі різноманітні. Це ферменти й гормони, що виконують регуляторну функцію, структурні білки (кератин, коллаген), транспортні (гемоглобін), захисні (імуноглобуліни). Деякі амінокислоти використовуються як лікарські засоби, наприклад, глутаминова кислота - при захворюваннях ЦНС, метіонін - для лікування захворювань печінки, цістеїн - як радіопротектор, а також в очній практиці.

У природі у вільному й зв'язаному виді виявлені сотні амінокислот, 20-25 з них постійно зустрічаються у всіх білках.

Будова й класифікація природних αоамінокислот

Загальна формула αоамінокислот (виключення - пролін і оксипролін):

В основному використовують тривіальні назви α- амінокислот. У біохімії часто користуються скороченими трибуквеними назвами.

Згідно із загальною формулою, амінокислоти відрізняються лише будовою радикала, відповідно до чого вони класифікуються на алифатичні, ароматичні й гетероциклічні. Серед алифатичних амінокислот залежно від наявності в радикалів функціональної групи виділяють підгрупи гидрокси- і сірковмісних амінокислот.

Приклади алифатичних амінокислот:

Прикладами ароматичних амінокислот є фенилаланін і тирозин:

До гетероциклічних амінокислот ставляться:

Залежно від співвідношення кількості карбоксильних і аміногруп у молекулах розрізняють нейтральні (моноаміномонокарбонові) - гліцин, аланин і ін., кислі (моноамінодикарбонові) - аспарагінова, глютаминовая кислоти, основні (диаміномонокарбонові) амінокислоти - лізин, орнітин, аргінін.

Природа радикала в молекулах амінокислот значно впливає на властивості білків. Наприклад, наявність полярних груп (-SH, NH₂, -OH, COOH, фенольного гідроксилу) збільшує розчинність білків. Крім того, ці групи беруть участь в утворі зв'язків, що формують просторову структуру білка. За рахунок карбоксильной і аміногрупи багато ферментів забезпечують кислотний або основный каталіз ряду біохімічних процесів. Більшість αоамінокислот синтезується в організмі, але деякі організм не здатний синтезувати, вони повинні надходити з їжею. Ці амінокислоти називають незамінними, у нормі їх вісім: валин, лейцин, ізолейцин, треонин, метіонін, фенилаланин, триптофан, лізин.

Стереоізомерія α-амінокислот

Усі αтамінокислоти, за винятком гліцину, мають у своїй структурі хоча б один хиральный центр, виходить, для них характерна оптична ізомерія. Наприклад, аланин існує у вигляді пари энантиомеров:

Відносна конфігурація стереоізомерів визначається в порівнянні з конфігураційним стандартом - стереоізомерами гліцеринового альдегіду.

Усі αтамінокислоти, що участвующие в побудові молекул білків тварин і людину, мають LиКонфігурацію. D-амінокислоти зустрічаються в деяких грибах і мікроорганізмах.

αтамінокислоти являють собою кристалічні речовини з високою температурою плавлення, розчинні у воді, але не розчинні в неполярних розчинниках. Ці властивості результат того, що й у кристалічному стані, і у водяних розчинах амінокислоти існують у вигляді біполярних іонів ( цвиттереіонів). Можливість утвору біполярних іонів пов'язана з амфотерностью амінокислот, у молекулах яких присутні й кислотні CООН групи, і основні NH₂ групи. Близькість цих груп в αоамінокислот полегшує перехід протона від карбоксильної групи.

Практично αтамінокислоти у водяному розчині існують у вигляді рівноважної суміші зі цвиттер-іонів, катіонної й аніонної форм:

Положення такої рівноваги суттєво залежить від pН середовища: у сильнокислому середовищі (pН=1-2) переважає катіонна форма, у сильнолужному (pН=13-14) - аніонна.

Якщо помістити розчин амінокислоти в електричне поле, то в кислих розчинах вона буде мігрувати до катода, а в лужних - до анода. При деякому значенні ph, характерному для даної амінокислоти, вона не буде переміщатися в електричнім полі. Це значення pН, має назву Ізоэлектрична крапкою (ІЕК, pi), амінокислота існує у вигляді біполярного іона й у цілому электронейтральна. Отже, изоэлектрична крапка амінокислоти - це те значення ph розчину, при якім більшість молекул даної амінокислоти існують у вигляді біполярних іонів, а концентрації аніонної й катіонної форм мінімальні й рівні. Изоэлектрична крапка залежить від співвідношення кислотних і основних груп у молекулі: у кислих амінокислот має значення <7, у основних амінокислот >7.

При пропусканні електричного струму через розчин, що містить суміш амінокислот, кожна з них буде рухатися до катода або анода зі швидкістю, що залежить від природи амінокислоти й pН середовища. Це явище використовують для поділу й аналізу суміші амінокислот методом електрофорезу.

Хімічні властивості Будучи амфотерними сполуками, амінокислоти реагують і з кислотами, і з лугами:

Характерною рисою αоамінокислот є здатність утворювати комплексні солі з іонами важких металів:

Мідні солі амінокислот нерозчинні у воді, мають інтенсивне синє фарбування. Ця реакція використовується для виявлення αоамінокислот.

Іншою загальною якісною реакцією αоамінокислот є їхня взаємодія з нінгидрином з утвором продукту синьо-фіолетового цвіту:

Як карбонові кислоти, αтамінокислоти утворюють складні ефіри при взаємодії зі спиртами й хлорангидриды при взаємодії з тионилхлоридом або хлоридами фосфору:

Складні ефіри αоамінокислот летучі, вони мають порівняно низькі температури кипіння. Це їхня властивість використовується для поділу суміші амінокислот у білкових гидролізатах (ефірний метод Фішера). Із цією метою амінокислоти спочатку етерифікують, а потім піддають перегонці.

За рахунок аміногрупи αтамінокислоти зазнають реакціям ацилирования й алкилирования, взаємодіють із оксо- сполуками. Так, при ацилировании амінокислоти оцтовим ангідридом утворюється N-Ацетильне похідне. При взаємодії з формальдегідом утворюється продукт нуклеофильного приєднання – N-Метилольне похідне, яке досить стійко (з іншими оксосполуками протікає реакція нуклеофильного приєднання-відщіплення).

Реакцію ацилирования раніше використовували для захисту аміногрупи в синтезі пептидів. Реакція з формальдегідом лежить в основі методу кількісного аналізу амінокислот (метод формольного титрування, метод Зеренсена). Сутність методу формольного титрування полягає в наступному: до взаємодії з формальдегідом розчини більшості амінокислот мають реакцію, близьку до нейтральної; NоМетилольное похідне проявляє кислотні властивості й може бути оттитровано розчином лугу з відомою концентрацією.

Як первинні алифатические аміни αтамінокислоти зазнають дії азотистої кислоти з утвором відповідних αооксикислот і виділенням азоту:

Цю реакцію називають реакцією дезаминирования in vitro. Її використовують і як якісну реакцію для доказу наявності первинної алифатической аміногрупи (спостерігають виділення пухирців газу), і для кількісного аналізу (метод ВанаСлайка) - за обсягом азоту, що виділився, розраховують кількість амінокислоти, що вступила в реакцію.

Специфічною властивістю αоамінокислот є їхня здатність до декарбоксилированию при нагріванні в присутності гидроксида барію:

Розглянуті вище реакції характерні для всіх α- амінокислот.

Існують також реакції на певні групи амінокислот.

Серосодержащие амінокислоти (цистеин цистин, метіонін) виявляють по реакції з ацетатом свинцю (реакція Фоля).

При нагріванні з лугом серосодержащие амінокислоти розкладають, одним із продуктів розкладання є сульфід натрію. При подальшім додаванні ацетату свинцю утворюється осад сульфіду свинцю сіро-чорного цвіту.

Для виявлення ароматичних амінокислот використовують так звану ксантопротеиновую реакцію. При нагріванні цих амінокислот (або білків, у структурі яких присутні їхні залишки) з концентрованою азотною кислотою утворюються продукти нитрования жовтого цвіту, які в лужнім середовищі здобувають жовтогаряче фарбування: /