6.Многообразие белков. Глобулярные и фибриллярные белки.

20 аминокислот(заменимые- Тирозин Цистеин Глицин Аланин Серин Глутаминовая кислота Глутамин Аспарагиноваякислота Аспарагин Пролин ; незаменимые- валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, лизин и в некоторых случаях аргинин ),разные ф-ции.

Возникновение новых белков часто связано с незначительными изменениями в структуре уже имеющихся белков. Кроме того, благодаря генетическим механизмам, белок с полезными свойствами или основная структурная часть этого белка могут входить в состав других белков. Такие белки, имеющие схожую последовательность аминокислот и родственные функции, объединяют в семейства родственных белков.

• классификация: по форме молекул (глобулярные или фибриллярные);

• по молекулярной массе (низкомолекулярные, высокомолекулярные и др.);

• по химическому строению (наличие или отсутствие небелковой части);

• по выполняемым функциям (транспортные, защитные, структурные белки и др.);

• по локализации в клетке (ядерные, цито-плазматические, лизосомальные и др.);

• по локализации в организме (белки крови, печени, сердца и др.);

• по возможности адаптивно регулировать количество данных белков: белки, синтезирующиеся с постоянной скоростью (конститутивные), и белки, синтез которых может усиливаться при воздействии факторов среды (индуцибельные);

• по продолжительности жизни в клетке (от очень быстро обновляющихся белков, с Т_1/2 менее 1 ч, до очень медленно обновляющихся белков, Т_1/2 которых исчисляют неделями и месяцами);

• по схожим участкам первичной структуры и родственным функциям (семейства белков).

По форме молекулы и особенностям пространственной структуры белки делятся на две группы: глобулярные и фибриллярные. Полипептидные цепи фибриллярных белков имеют форму спирали, которая закреплена расположенными вдоль цепи внутримолекулярными водородными связями. В волокнах фибриллярных белков закрученные пептидные цепи расположены параллельно оси волокна, они как бы ориентированы относительно друг друга, располагаются рядом, образуя нитевидные структуры и имеют высокую степень асимметрии. Фибриллярные белки плохо растворимы или совсем нерастворимы в воде. При растворении в воде они образуют растворы высокой вязкости. К фибриллярным белкам относятся белки, входящие в состав тканей и покровных образований. Это миозин-белок мышечных тканей; коллаген, являющийся основой седиментационных тканей и кожных покровов; кератин, входящий в состав волос, роговых покровов, шерсти и перьев. К этому же классу белков относится белок натурального шелка — фиброин, вязкая сиропообразная жидкость, затвердевающая на воздухе в прочную нерастворимую нить. Этот белок имеет вытянутые полипептидные цепи, соединенные друг с другом межмолекулярными водородными связями, что и определяет, по-видимому, высокую механическую прочность натурального шелка.

Пептидные цепи глобулярных белков сильно изогнуты, свернуты и часто имеют форму жестких шариков-глобул. Молекулы глобулярных белков обладают низкой степенью асимметрии, они хорошо растворимы в воде, причем вязкость их растворов невелика.

7.Классификация белков по их биологическим функциям.

1. Ферменты

Ферменты - специализированные белки, ускоряющие течение химических реакций. Благодаря ферментам в клетке скорости химических реакций возрастают в миллионы раз. Имеют активный центр, они специфически связывают определённый лиганд (или группу похожих лигандов) и катализируют определённый тип химического превращения данной молекулы.(рибонуклеаза)

2. Регуляторные белки

белковых гормонов, участвующих в поддержании постоянства внутренней среды организма, которые воздействуют на специфические клетки-мишени(гормон инсулин восстанавливает гомеостаз.)

белки, присоединение которых к другим белкам или иным структурам клетки регулирует их функцию.

Регуляторные ДНК-связывающие белки, могут регулировать скорость считывания генетической информации

3. Рецепторные белки

Сигнальные молекулы (гормоны, нейромедиаторы) действуют на внутриклеточные процессы

через взаимодействие со специфическими белками-рецепторами.

4. Транспортные белки

5. Структурные белки

6. Защитные белки

Некоторые белки, в частности иммуноглобулины, обладают способностью узнавать и связывать чужеродные молекулы, вирусные частицы и бактерии, в результате чего происходит их нейтрализация. Кроме того, комплекс чужеродной частицы с иммуноглобулином легко узнаётся и уничтожается клетками иммунной системы.

7. Сократительные белки

наделяют клетку способностью либо сокращаться, либо передвигаться. К таким белкам относят актин и миозин - фибриллярные белки, участвующие в сокращении скелетных мышц.

8. Физико-химические свойства белков. Молекулярный вес, размеры и форма, растворимость, ионизация, гидратация. Методы выделения индивидуальных белков.

1. Различия белков по форме молекул

по форме молекул белки делят на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные белки имеют более компактную структуру, их гидрофобные радикалы в большинстве своём спрятаны в гидрофобное ядро, и они значительно лучше растворимы в жидкостях организма, чем фибриллярные белки

2. Различия белков по молекулярной массе

Молекулярная масса белка зависит от количества аминокислотных остатков в полипептидной цепи, а для олигомерных белков - и от количества входящих в него протомеров

3. Суммарный заряд белков

Степень ионизации функциональных групп этих радикалов зависит от рН среды. В кислой среде увеличение концентрации протонов (Н+) приводит к подавлению диссоциации карбоксильных групп и уменьшению отрицательного заряда белков: -СОО^- + Н⁺ → -СООН. В щелочной среде связывание избытка ОН" с протонами, образующимися при диссоциации NH₃⁺с образованием воды, приводит к уменьшению положительного заряда белков:-NH₃⁺ +ОН^- → -NH₂ + H₂O.