биохим 2 часть

- 62 -

е

ЛОНП и, следовательно, к нарушению транопорта жиров из печени в жиро­ вую ткань и к накоплению триацилглицеринов в гепатоцитах.

40. Обтурация (закупорка) желчных путей ведет к прекращению пос­ тупления желчи из печени в кишечник, в этих условиях желчные киолоты не участвуют в процессах пищеварения. Следовательно, прекращается эму­ льгирование пищевых жиров и активирование панкреатической липазы, то есть нарушается гидролиз триацилглицеринов» жиры начинают выделяться о калом. Прекращается и образование мицелл, обеспечивающих всасывание водонераотворимых соединений, в том числе жирорастворимых витаминов, включая полиненасиценные жирные кислоты.

Сфинголипидозами называют заболевания, связанные с накоплением в клетках организма сфингозинсодеркащих липидов, что обусловливается нарушением распада этих соединений в лизосомах вследствие вровденной недостаточности соответствующих ферментов. Накопление сфинголипидов нарушает нормальное функционирование клеток. К сфинголипидозам отно­ сятся болезнь Гоше (накапливаются глюкоцереброзиды), болезнь Тея-Сак- са (накапливаются ганглиозиды), болезнь Нимана-Пика (накапли­

ваются сфингомиелины) # гаргоилизм (накапливаются ганглиозиды) и другие. Данные заболевания характеризуются разнообразной симптоматикой, часты психические и неврологические симптомы.

- 63 -

1. Заменить белки в питании жирами или углеводами нельзя, т.к. из 20 аминокислот, входящих в состав белков, 10 являются эссенциальными. - они не синтезируются в организме человека и должны поступать в составе пищевых продуктов в готовом виде.

Незаменимыми являются аминокислоты: валин, лейцин, изолейцин, ли­ зин, треонин, триптофан, фенилаланин, метионин, гистидин и аргинин. Две аминокиолоты - тирозин и циотеин - полузаменимы, так как их оинтез лимитирован количеством незаменимых фенилаланина и метионина.

2.Азотистый баланс это соотношение количеотв азота, поступающего

ворганизм в составе пищи и выделяемого с мочой, калом и потом. Цри положительном азотистом балансе происходит задержка азота в организме, то есть поступает азота больше, чем выводится. Положительный азотистый баланс наблкщаетоя в растущем организме, при беременности, в процессе выздоровления после тяжелого заболевания, сопровождавшегося истощением, а также при введении в организм анаболических гормонов.

3.В переваривании пищевых белков участвуют ферменты: пепсин и гаотриксин в желудочном соке, трипсин, химотрипоины, карбоксипептидазы

Аи В и эластаза в панкреатическом соке, аминопептидазы и дипептидаэы

вкишечном соке. Чрезвычайно важным для переваривания белков является фермент кишечного оока энтеропептидаза (энтерокиназа), превращающий трипсиноген в активный трипсин, который, в свою очередь, активирует зимогенные формы других цротеолитических ферментов панкреатического оо­ ка.

4.Соляная кислота образуетоя в обкладочных клетках слизистой же­ лудка из иона хлора (поступает в организм в составе пищевой поваренной соли, в слизистую желудка переходит из крови) и иона водорода, возни­

кающего при диссоциации H^COg, которая образуетоя из С02 и Н^Э под дей­ ствием карбонатдегидратазы. Ион НСО3 поступает в кровь, замещая СГ~. Секреция HCI требует затраты энергии АТФ.

Соляная кислота активирует пепсияоген, способствует набуханию пи­ щевых белков, что облегчает действие протеолитических ферментов, црепятотвует развитию микрофлоры в желудке (антисептическое действие),

- 64 -

активирует прэсекретин, ускоряет всасывание железа, а ее взаимодейст­ вие с гидрокарбонатаки панкреатического сока ведет к образованию пу­ зырьков С02» способствующих перемешиванию химуса и эмульгирование жи­ ров.

5. Лри анализе желудочного сока определяют его общую кислотность (40-60 п-г.оль/л в норме), свободную соляную кислоту (20-40 ммоль/л), связанную соляную кислоту (10-20 ммоль/л). При этом используются инди­ каторы ^онол^алоин, диметиламиноазобензол, ализаринсульфоновокислый натри;!.

G. Превращение выделяемых желудком и поджелудочной железой неактнвних предшественников в активные протеолитические ферменты происхо­ дит путем частичного гидролиза их молекул. Цри превращении лепсиногена и гюлсин (под влиянием HCI или пепсина) происходит отщепление с N- конца полипептидной цепи пепсиногена нескольких десятков аминокислот­ ных остзтков в виде смеси пептидов, некоторые из которых являются ин­ гибиторами пепсина. При этом по-видимому образуются несколько разно­ видностей пепсина и гастриксин.

Превращение трипсиногена в трипсин (под влиянием эятеропеппщазы или трипсина) обусловлено удалением с Af-концв молекулы трипсиногена гексапептида валил-тетрааспарагил-лизина, препятствующего формированию активного центра трипсина.

Превращение химотрипоиногенов А и В в химотрилсины (при воздейст­ вии трипсина) сопровождается гидролизом определенных пептидных связей с освобождением двух дипвптидов. В процессе этих превращений возникают Ti-химотрипсин, S-химотрипсин, ос^химотрипсин. Наибольшей ферментатив­ ной активностью обладает п-химотрипсин.

7.Выделение протеолитичеоких ферментов с пищеварительными соками

внеактивной форме является механизмом защиты секретирующих клеток от повреждения (самолереваривания)•

8. В противоположность пепсину, гастриксину, трипсину и химотрипсину, являющимся эцдопептидазами и гидролизующим пептидные связи внут­

ри белковых молекул, - карбоксилептидазы и аминопептидазы представля­ ют собой экзопептидазы, они отщепляют последовательно одну за другой концевые аминокислоты: карбоксилептидазы - о С-конца полипептидной це­ пи, а аминопептидазы - с Анконца.

9. Гниением белков в кишечнике называют процессы разложения и ути­ лизации пищевых белков и аминокислот микрофлорой, вегетирующей в ниж­

-66 -

13.Обезвреживание скатола конъюгацией о оерной киолотой:

Скатокоилсульфат (нетоксичное парное соединение)

14. Обезвреживание бензойной кислоты конъюгацией с глицином:

Пшпуровая кислота (нетоксичное парное соединение)

15.В клетках белки в процессе их обновления подвергаются расщеп­ лению (гддрализу) до аминокислот клеточными протеолитическими фермен­ тами катепсинами, которых существует несколько типов. В основном катепсины локализованы в лизосомах, но есть и в других частях клетки.

Аминокислоты в клетках используются для синтеза различных белков,

втом числе и каталитических (ферментов), для синтеза небелковых азо­ тистых соединений (пуриновых и пиримидиновых структур, порфиринов, коферментов, гормонов, медиаторов, меланинов и др.), аминокислоты могут служить материалом для синтеза углеводов и липцдов, наконец, они могут подвергаться распаду до конечных продуктов с высвобождением энергии.

16.Дезаминированием аминокислот называют отщепление аминогруппы

овыделением аммиака. Типы дезаминирования: окислительное, восстанови­ тельное, гидролитическое, внутримолекулярное. Восстановительное и гид­ ролитическое дезаминирование наблюдается только у микроорганизмов.

17.См. на стр. 67.

18.См. на стр. 67.

19.Трансаминирован/.ем называется процесс переноса аминогруппы

саминокислоты на Ы-кетокпслоту, катализируемый аыинотрансферазами. Акцептором аминогруппы чаще всего является «<-кетоглутарат, но это так-

-69 -

24.Непрямое дезаминирование аминокислот (трансдезаминирование) является основным механизмом удаления аминогруппы у большинства ами­ нокислот в процессе их распада. Тргнсдезаминирование представляет собо2 сочетание даух процессов - трансаминирований и окислительного дезаминирования глутаминовой кислоты. Сначала аминогруппа от амино-' кислоты переносится в процессе трансаминирования на 2-оксоглутарат с образованием глутамата (аминокислота при этом превращается в«(-кето- кислоту), после чего глутамат подвергается окислительному дезаминиро­ ванию с вццелекием ^Н^ и регенерацией 2-кетоглутарата.

25. Трансдезаминирование метионина: н

Аминотрансфераза относится к классу трансфераз, а глутаматдегццрогеназа - к классу оксидоредуктаз.

26. с*-Декарбоксилирова*ше аминокислот (ферменты - декарбоксилазы, относятся к классу лиаз, коферментом чаще всего является пкрвдоксаль-

£-J — \ £

27. После отщепления аминогруппы от аминокиолот в процеосе их ка­ таболизма образующиеся безазотистые структуры подвергаются распаду, в процеосе которого из разных аминокислот возникают различные продукты:

пируват, ацетил-КоА, фумарат, сукцинил-КоА, 2-оксоглутарат, оксалоаце-

- 70 -

тат. Все эти осколки разрушающихся аминокислот, проходя через цикл трикарбоновнх кислот (один или два раза), распадаются до С02 и водо­ рода, поступающего в цепи транспорта электронов.

Конечными продуктами распада простых белков являются COg, вода, аммиак и серная кжолота (сульфаты).

28. Восстановительное аминировакие это присоединение аммиака, со­ провождающееся восстановлением, к в<-кетоглутарату с образованием глу­ таминовой кислоты.

Непрямое аминирование (трансреаминирование) является механизмом использования аммиака путем присоединения его (в виде аминогруппы) к ol-кетокислотам с образованием аминокислот. Трансреаминирование предс­ тавляет собой сочетание двух процессов - восстановительного аминирования о(-кетоглутарата и трансаминирования. Сначала 2-оксоглутарат аминируется, связывая аммиак и превращаясь в глутамат, после чего амино­ группа переносится в процессе трансаминирования с глутаминовой кисло­ ты на о(-кетокислоту с образованием соответствующей аминокислоты.

Указанные процессы обеспечивают связывание части токсического аммиака, они также участвуют в синтезе заменимых аминокислот.

31. Д ш ш к возникает в клетках органов и тканей (в наиболее зна­ чительных количествах в мышцах и в печени) различными путями: цри дез­ аминировании аминокислот, дезамидировании белков, в процессе распада