Вопрос 63

Субмикроскопическое строение мышечного волокна. Сарколемма мышечного волокна состоит из плазмолеммы толщиной 7—10 нм и базальной мембраны (пластинки) толщиной 15— 50 нм. Плазмолемма через равные промежутки образует глубокие впячивания в виде трубок диаметром 4 нм (у свиньи)„ идущих поперек волокна и названных Т-каналами. Они играют большую роль в обмене веществ и проведения нервного импульса. Базальная мембрана (пластинка) выполняет опорную функцию и принимает участие в поддержании гомеостаза волокна. С ней связаны коллагеновые и эластические волокна, оплетающие вдоль и поперек мышечное волокно, образующие его внешний каркас.

В ядрах хроматин в виде глыбок. Во время сокращения ядра могут принимать штопорообразную форму, в них видны глубокие впячивания кариолеммы. В саркоплазме под сарколеммой вокруг ядер локализуются элементы гранулярной эндоплазматической сети, пластинчатого комплекса. В ней же находится пигмент миоглобин, который (как и гемоглобин в крови) связывает и депонирует кислород, поступающий в волокно, и отдает его при работе мышцы. Чем больше миоглобина в саркоплазме, тем больший резерв кислорода в мышце. Значительная часть саркоплазмы занята миофибриллами — специальными органеллами, ответственными за сокращение волокна. Вокруг них лежат митохондрии (саркосомы), гладкая эндоплазматическая (саркоплазматическая) сеть, включения гликогена.

Миофибрилла представляет собой нитчатую структуру с диаметром 0,5—2мкм и длиной, соответствующей длине волокна, построенную из упо рядочение расположенных белков актина, миозина, тропомиозина, тропонина, актинина. По всей длине миофибриллы чередуются участки из белков актина и миозина. Миозин обладает двойным лучепреломлением (анизотропией), поэтому участки миофибриллы, построенные из этого белка, названы анизотропными дисками (А-диски). В световом микроскопе при проходящем свете они выглядят темными. Участки, построенные из актина, не обладают двойным лучепреломлением— этоизотропные диски (И-диски). Они под микроскопом светлые.А-дискисоседних миофибрилл волокна (так же, как иИ-диски)расположены на одном уровне, в результате чего они воспринимаются как одна полоса, светлая или темная. От этого все волокно кажется по-перечно-исчерченнымчередующимися темными и светлыми полосами.

Электронная микроскопия показала, что диски миофибрилл состоят из параллельно лежащих нитей, более толстых в А-дискеи более тонких в И- диске. Нити эти названыпротофибриллами. Тонкие протофибриллы построены из глобулярных молекул белка актина.Молекулы актина образуют цепочку, подобную двойной нитке бус, скрученной в виде веревочки, длиной 1 мкм и шириной5—7нм. Толстые протофибриллы построены ивмолекул фибриллярного белка миозина, уложенных в виде пучка длиной1,5—2мкм и толщиной10—25нм.

Середину каждого И-дискапересекает темнаяZ-полоска, илителофрагма, а в средней частиА-дискаимеется светлаяН-зона, в центре которой проходитМ-полоска, илимезофрагма. Z- иМ-полоскиимеют сложное, не до конца выясненное строение и выполняют опорную функцию, способствуя закреплению протофибрилл в таком положении, при котором каждая толстаяпро-тофибриллаоказывается окруженной шестью тонкими, а вокруг каждой тонкой лежат три толстые протофибриллы.

Тонкие протофибриллы одним своим концом прикреплены в области Z- полоски, другим — заходят в А-дискмежду толстыми протофибриллами, вплоть доН-зоны.Следовательно, краевые участкиА-дискаобразованы как миозиновыми, так и актиновыми протофибриллами, где они перекрывают друг друга, образуязону перекрытия. Лишь вН-зоненет актиновых протофибрилл.

При мацерапии волокна или воздействием на него трипсином его миофибриллы распадаются по Z-полоскамна отдельные кусочки, названныесаркомерами. Следовательно, саркомер — элементарная структурная единица миофибриллы. Его границами являются две соседниеZ-полоски.Состоит он из половиныИ-диска,целогоА-дискаи половины другогоИ-диска,длина его2,5—4мкм. При сокращении происходит взаимное скольжение протофибрилл. Тонкие протофибриллы еще глубже втягиваются между толстыми,И-дискиН-зонастановятся уже. Длина саркомера уменьшается на20—40%.При сильном сокращенииИ-дискиН-зонаисчезает совсем. Вся миофибрилла становится темной. Такую картину можно наблюдать вузлах сокращения

— местах наибольшего сокращения волокна.

Во время скольжения происходит перестройка (конформационные реакции) всех белков, входящих в состав миофибриллы, и между протофибрил лами возникают временные связи в виде мостиков, которые позволяют удерживать миофибриллы в их новом положении — образуется актомиозиновый комплекс. Процессы эти протекают со значительной затратой энергии и при обязательном присутствии ионов Са++ иMg—Са— АТФазы.

По наиболее обоснованной теории сокращения, предложенной Р. Дэвисом, которая учитывает процессы превращения энергии, данные электронной микроскопии и рентгеноструктурного анализа, мышечные волокна сокращаются следующим образом. Нервное возбуждение через двигательное нервное окончание достигает сарколеммы. При этом происходит деполяризация мембраны волокна, которая с помощью Т-каналовбыстро распространяется по всему волокну и приводит к изменению направления ионных потоков — возникает ток действия.Т-каналытесно связаны с цистернами саркоплазматической сети. На уровне границы А- иИ-дисков(у насекомых, рептилий и млекопи-

тающих) или Z-полосок(у амфибий) они образуют характерные комплексы, названныетриадами. Под влиянием тока действия из цистерн саркоплазматической сети в гиалоплазму выходят ионы Са++, и когда их концентрация поднимается выше пороговой величины, Са включает механизм перемещения протофибрилл друг относительно друга. Сокращение идет с затратой энергии АТФ до тех пор, пока длится потенциал действия и в гиалоплазме достаточно много ионов Са++. Чем их больше, тем интенсивнее сокращаются миофибриллы. При исчезновении потенциала действия Са++ устремляются из гиалоплазмы всарко-плазматическуюсеть и мышечное волокно расслабляется.

Энергия для работы мышечного волокна образуется в процессе гликолиза и окислительного фосфорилирования. В зависимости от того, какой источник используется, в волокне будут преобладать включения гликогена или миоглобина. Волокна, содержащие большое количество миоглобина, имеют более красную окраску (в нефиксированной ткани) и названы красными. Волокна, в которых миоглобина меньше, имеют более светлый цвет и названы белыми. Между этими крайними типами есть промежуточные формы. Волокна отличаются друг от друга не только количеством миоглобина, но и структурно-функциональнымиособенностями. Как правило, каждая мышца содержит и белые, и красные, и промежуточные волокна. Ее свойства, хотя и зависят от того, какой тип волокон в ней преобладает, будут складываться не просто из суммы свойств составляющих ее волокон, но и зависеть от их взаимодействия в процессе работы.