Література:

1. Губський Ю.І. Біоорганічна хімія. Київ, « Вища школа », 2006. стр. 217-243

Підготувала: асистент кафедри Олексин М.М.

Обговорено і затверджено

на засіданні кафедри

протокол №1 від 28.08.2012р.

Зав. кафедрою біологічної та медичної хімії проф. А.М.Ерстенюк

Заняття 12 Тема: Дослідження структурної організації білків, їх класифікація, біологічна роль.

Актуальність теми : Білкам належить важлива роль в організмі людини. Знання будови, рівнів структурної організації та впливів різних факторів та реагентів на білки необхідні для розуміння їх біологічної ролі в організмі.

Навчальні цілі:

Знати: первинну, вторинну, третинну і четвертинну структуру простих і складних білків, їх класифікацію, стійкість, розклад та взаємодію білків із іншими речовинами організму.

Вміти: розрізняти прості і складні білки за їх складом та біологічною роллю.

Самостійно позааудиторна робота

В зошитах для протоколів записати:

Заповнити таблицю

Білок	Типи білка	Небілкова складова (простетична група)	Тип зв’зку між білками, його складниками	Біологічна роль
Альбумін
Глобулін
гемоглобін
Інсулін
глікопротен
ліпопротенін
Металопротеїн хромопротеїн
Фосфопротеїн нуклеопротеїн

2) класифікацію складних білків і ферментів.

3) механізм дії ферментів.

Контрольні питання

1)класифікація складних білків і ферментів за їх біологічною роллю.

2)відмінність між простими і складними білками за їх хімічною будовою.

3)досягнення науки у вивченні структури білків

4)методи встановлення структури білків.

5)розчинення і осадження білків.

6)денатурація білків (зворотня і незворотня).

7)складні білки - ферменти.

8)класифікація ферментів.

9)механізм дії ферментів.

Самостійна аудиторна робота

1) Вказати типи складних білків.

2)Вказати на фактори, що обумовлюють висолювання та денатурацію білкових молекул та порушення вищих рівнів організації білків.

3) Вказати які зв’язки руйнуються в молекулі білки при зміні рН.

4) Методи виділення та очистки білків.

Виконати лабораторні роботи

Робота 1. Коагуляція білків.

В пробірки внести по 5 крапель розчину білка. В одну додати 1-2 краплі розчину фенолу, а в другу – 1-2 краплі формаліну.

Робота 2. Висолювання білків.

В пробірку внесіть 10 крапель розчину білка і 10 крапель насиченого розчину сульфату амонію. Одержаний осад розбавити водою.

Робота 3. Денатурація білків.

В пробірку внести розчин білка 1мл і прокип’ятити. Відмітити залежність явища денатурації білків від температури.

Література:

1. Ю.І. Губський. Біоорганічна хімія. Київ, «Вища школа», 2007, с.192-208.

Підготувала: доцент кафедри Мельник М.В.

Обговорено і затверджено на засіданні кафедри

протокол №1 від 28.08.2012р.

Зав. кафедрою біологічної та медичної хімії проф. А.М.Ерстенюк

Заняття №13

Тема: Будова, класифікація та біологічне значення гетероциклічних сполук.

Актуальність теми: Гетероциклічні сполуки посідають дуже важливе місце в біоорганічній хімії. Серед продуктів метаболізму людини функціонують такі життєво важливі сполуки, як вітаміни, нуклеїнові кислоти, білки, вуглеводи та ін. Структурними елементами цих метаболітів дуже часто є гетероциклічні сполуки. Крім того, серед сучасних лікарських засобів домінують препарати, що містять у своїх молекулах гетероциклічні фрагменти.

Навчальні цілі:

Знати: Структуру, фізичні, хімічні властивості та біологічну роль п’яти-, шести- та семичленні гетероциклічні сполуки з одним та двома гетеро атомами. Реакційну здатність гетероциклічних сполук, які приймають участь в біосинтезі в організмі та є важливими лікарськими засобами.

Вміти: Записувати формули п’яти-, шести- та семичленні гетероциклічних сполук та писати рівняння їх таутомерних перетворень.