- •1 Вопрос. Физико-химические свойства.
- •2 Вопрос
- •Цветные реакции на белки.
- •3 Вопрос. Белки, их биологическая роль:
- •4 Вопрос Совместные представления о пространственной структуре белков.
- •5 Вопрос. Общая характеристика сложных белков: нуклеотиды, хромопротеиды, фосфопротеиды, гликопротеиды, липопротеиды.
- •6 Вопрос Расщепление аминокислот в печени.
- •7 Вопрос Хромопротеиды и их физиологическая функция.
- •8 Вопрос Обмен белков.
- •Переваривание
- •Пять основных путей метаболизма аминокислот.
- •9 Вопрос
- •10 Вопрос Биосинтез белка. Регуляция синтеза.
- •Главные открытия 50-х годов 20 века.
- •Стадии биосинтеза
- •Моменты инициирования
- •Генетический код и его характеристики.
- •11. Рибосомы, их строение и функции в синтезе белка. Инициация биосинтеза. Элонгация, терминация.
- •12.Регуляция биосинтеза
- •13 Вопрос Строение ферментов
- •Свойства ферментов.
- •14 Вопрос Ингибирование ферментов. Ингибиторы.
- •Обратимое ингибирование. Типы.
- •15 Вопрос Отличие белков-ферментов от других катализаторов.
- •Химизм ферментативной реакции. Факторы, влияющие на способность фермента ускорять реакцию.Пример.
- •Факторы, влияющие на способность ферментов ускорять реакцию.
- •16 Вопрос. Мультиферментные системы.
- •Изоферменты
- •17 Вопрос. Регуляторные ферменты (регуляция ферментативной активности).
- •Аллостерическая регуляция.
- •18 Вопрос
- •3 Класс – гидролазы
- •19 Вопрос
- •2 Класс – трансфераза
- •20 Вопрос
- •22 Вопрос. Оксидоредуктазы
- •23 Вопрос. Биоэнергетика. Биологическое окисление.
- •Аэробные (флабиновые) ферменты.
- •Коанзим – ку (убиксины)
- •Оксидазы
- •Цитохромы.
- •Процесс окисления начинается с окисления субстрата:
- •Энергетический обмен:
- •24. Окислительное фосфорилирование, сопряженное с дыханием. Теория Митчела.
- •25. Нуклеопротеиды. Их строение. Биологически важные моно - , динуклеотиды.
- •26. Рнк – локализация в клетке, микро и макроструктура. Биологическая роль.
- •27. Днк – структура, нуклеотидный состав, принципы комплиментарности и ее биологическая роль.
- •28. Углеводы, их биологическая роль, классификация. Структура и свойства моносахаридов.
- •29. Строение и свойства дисахаридов.
- •30 Вопрос. Гетерополисахариды
- •31 Вопрос. Обмен углеводов
- •Инсулин
- •Глюкогон
- •32 Вопрос Гликолиз (распад глюкозы)
- •Гликолиз
- •Спиртовое брожение
- •33 Вопрос. Цикл Кребса
- •Пентозный цикл
- •34 Вопрос. Липиды Классификация. Наименование липидов. Основные понятия
- •35 Вопрос. Фосфолипиды (мембранные липиды)
- •Глицерофосфолипиды
- •Сфингофосфолипиды
- •Желчные кислоты
- •38. Синтез триглицеридов и фосфоглицеридов.
- •39Вопрос. Обмен липидов. Внутриклеточное превращение. Кетонные тела.
- •Внутриклеточное превращение
- •40 Вопрос Кетонные тела
8 Вопрос Обмен белков.
Занимает важное место. При распаде белков выделяется энергия. Недостаток белковой пищи приводит к серьезным заболеваниям для организма. Если исключить белковую пищу, то человек быстро гибнет. Аминокислоты расходуются на построение белков.
Азотистый баланс – разница между количеством азота, введенной в организм с пищей и количеством азота выведенного из организма в виде конечных продуктов азотистого обмена; может быть положительным, отрицательным и равным нулю. Если азота вводится меньше, чем было выделено из пищи, то азотистый баланс отрицательный.
Азотистое равновесиенаблюдается при значительно больших количествах белковой пищи ( ~ до 45 г – физиологический механизм). Оптимальное количество 100-110 г белка для людей с умственной работой.
Белки усваиваются не полностью, часть белков необходима для жизнедеятельности микрофлоры, большое значение имеет полноценность белковой пищи. Половина аминокислот (8 и 10) не синтезируются в организме человека и являются незаменимыми (валин, лейцин, изолейцин, метионин, три-, триптофан, лизин, фенилаланин, аргенин, гистидин – синтезируются очень медленно).
Переваривание
Желудок.Белки, поступающие с пищей никогда не выступают с тканями во взаимодействия без предварительного расщепления – пищеварения. Выделяются гастрин, способствующий секрецииHClобкладочными клетками слизистой желудка выделяется пепсин.
Функции HCl: создает очень кислую среду, микробы в ней выживают, глобулярные белки в кислой среде раскручиваются, денатурируют. Их внутренние пептиднве связи доступные для действия фермента – пепсина, он расщепляет пептидные связи сN– конца ароматических и дикарбоновых кислот. За 2 часа может расщипить 50 кг денатурированного яичного белка. Молекулярная масса пепсина 40000.
Тонкий кишечник. В тонком кишечнике секретируется гормон секретин, он поступает в кровь и стимулирует выделение поджелудочной железой в тонкий кишечник бикарбоната.
В тонкий кишечник поступают ферменты эндо- и экзопепсидазы. Они расщипляют то, что не расщепил пепсин до аминокислот или олигопептидов. Аминокислоты всасываются в кровь и всасываются в печень.
Пять основных путей метаболизма аминокислот.
Транспорт аминокислот в другие ткани, там используются в качестве строительных белков для синтеза тканевых белков.
Биосинтез белков печени и плазмы крови. Белки печени подвергаются постоянному обмену. В печени образуется большинство белков плазмы крови.
Дезаменирование и распад. Те аминокислоты, которые не были использованы в печени для биосинтеза, подвергаются дезаменированию и распаду с образованием ацетил-коанзима А или других промежуточных субстратов цикла лимонной кислоты (фумаровая, молочная, янтарная) в энергетических целях с образованием АТФ.
Участие в цикле глюкозоаланин. Аланин в печени превращается в пировиноградную кислоту, которая в результате глюконеогеноза переходит в глюкозу и поступает в кровь. Глюкоза может возвращаться в скелетную мысицу для восстановления запаса гликогена. Это смягчает колебание глюкозы в крови. Аланин может снова восполняться из продуктов питания.
Превращение аминокислот в нуклеотиды и другие продукты. Аминокислотные предшественники в синтезе пуриновых и пальметиновых оснований, нуклетидов и в синтезе других веществ (гормонов, парферментов и т.д.).