14 Вопрос Ингибирование ферментов. Ингибиторы.

Ингибиторы– вещества, попадающие из вне. Влияют на организм подавляя активность ферментов.

Действие большинства ферментов можно ингибировать определенными веществами. Действием ингибиторов можно получить сведение о природе функциональной группы активного центра, механизм действия ферментов.

Ингибиторы– инструмент при исследовании метаболических путей в клетке.

Механизм действия лекарств состоит в том, что они ингибируют определенные ферменты в клетках с нарушенными функциями (бактериальных клетках).

Энзимология – наука о ферментах. все ингибиторы приводят к нарушению обмена веществ.

Ингибиторы:

1. Необратимое ингибирование

Боевые отравляющие вещества, ковалентно связываются в активном центре ферментов: действие диизопропилфторфосфата на серин, тирозин (соединение с ОН группой)

2. Обратимое ингибирование

Ингибиторы нековалентно связываются с ферментом. Рассматривают три типа конкурентное; неконкурентное; безконкурентное.

Ацетилхалиностераза– нервно-паралитическое действие, она расщепляет ацетилхалин гидролитически. Он является нейтрализатом.

Ацетилхалин расщепляется иначе, он накапливается затем наступает паралич дыхания и других органов с нервными окончаниями.

Иодоацетамид– взаимодействует с ферментами у которых есть цистеин (серосодержащее соединение).

Обратимое ингибирование. Типы.

1. Ингибитор нековалентно связан с активным ценром. Неконкурентное ингибирование.

Если ингибитор связывается с активным центром, то

Чтобы снять действие ингибитора, нужно увеличить [S].

2. Неконкурентное ингибирование – ингибитор связывается с ферментом в каком-то другом месте, не в активном центре, но форма активного центра меняется.

такой фермент не может взаимодействовать с субстратом

3. Безконкурентное ингибирование – ингибитор взаимодействует с фермент-субстратным комплексом и продукты реакции уже возникнуть не могут.

15 Вопрос Отличие белков-ферментов от других катализаторов.

Важное свойство ферментов – способность специфически и очень эффективно влиять на скорость различных реакций, регулируя динамику жизненных процессов.

Особенности, отличающие белки-ферменты:

1. Биокатализаторы исключительно эффективные при оптимальных условиях. Большинство реакций протекает 10²⁰ раз скорее, чем в отсутствие катализаторов.

2. Для большинства ферментативных реакций характерна высокая специфичность как в отношении природы катализируемой реакции, так и в отношении структуры субстрата.

3. Круг реакций, катализируемых ферментами широк. Белки –катализаторы с исключительно широким спектром действия, работают во всех метаболитеских процессах.

4. Активность самих ферментов в клетке строго регулируется скоростью синтеза ферментов и их конечная концетрация находится под генетическим контролем и регулируется с помощью малых молекул, которые часть являются субстратом или продуктами реакции. Ферменты могут быть в активной и не активной форме, причем скорость и степень их превращения в каждую форму зависит от свойств окружающей среды. Процесс биосинтеза ферментов катализируется тоже ферментами.