78. Переаминирование аминокислот.

При трансаминировании аминокислота взаимодействует к кетокислотой и в ходе этого взаимодействия происходит перенос аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту без образоввдня свободного аммиака В результате образуется новая аминокислота и новая кетокислота. Одной из участвующих во взаимодействии кислот должна быть дикарбоновой.

Реакции катализируются ферментами - аминотрансферазы (трансаминазы)

Реакции трансаминирования легко обратимы, в клетках органах и тканей находиться большое кол-во трансаминаз Каждый фермент катализирует перенос аминогруппы только между определенной парой аминокислот В реакцию трансаминирования из аминокислот входящих в состав белков вступают только две трионин и лизин

Биологическая роль трансаминирования.

Трансаминирование играет огромную роль в оптимизации смеси аминокислот, поступающих из кишечника во внутреннюю среду организма. Природные белки при расщеплении в кишечнике дают смесь аминокислот в которых соотношение отдельных аминокислот может быть очень далеким от потребности наших клеток

В организме синтезируются ряд кетокислот которые в результате трансаминирования могут превращаться в заменимые аминокислоты За счет этого синтеза и происходит оптимизация смеси аминокислот ПРи трансаминировании происходит перераспределение аминного азота поступающего из кишечника, кроме того трансаминирование входит в качестве одного из этапов в более сложные процессы превращения аминокислот трансдезаминирование и трансреамикирования.

В клинической практике нашло широкое применение определение активности двух трансаминаз - алат, асат Эти ферменты относятся к внутриклеточным ферментам и в норме их активность в крови крайне низкая

Активность в миокарде в печени очень высокая и при поражении этих тканей ферменты выходят в кровь Поэтому повышение активности трансаминаз в крови свидетельствует о поражении той или иной ткани какого-либо органа Например при инфаркте миокарда активность асат (аспартатаминотрансферазы) увеличивается ухе через 3-5 часов, при благоприятном течении заболевания активность через 3-4 дня возвращается к исходному уровню При болезни Боткина в крови резко увеличивается активность второй трансаминазы алат (аланинаминотрансферазы), нормализация этого показателя используется для контроля за эффективностью проводимой терапии.

Синтез аминокислот в тканях.

Ели в клетках имеются а-кетокислоты, являющиеся аналогами соответствующих аминокислот, то эти аминокислоты могут быть образованы из кетокислот путем трансаминирования Исключением является трионин и лизин, поскольку в клетках они не вступают в реакции трансаминирования.

Таким образом фактически незаменимыми в своем большинстве являются не аминокислоты, а их кетоанаолги которые не синтезируются в организме.

Источником аминного азота для синтеза аминокислот путем трансаминирования является глютомат Если в клетках нет достаточного количества глютомата, то он может быть синтезирован из а-кетоппотаровой кислоты и аммиака в реакции восстановительного аминирования за счет обратимости действия глютоматдегидрогиназы Комбинация реакций восстановительного аминирования а-кетоглютората с последующим переносом аминного азота на кетокислоту получило название трансреаминирования. Таким образом трансреаминирование является основным путем синтеза заменимых аминокислот.

Глютомлдегидрогиназа катализирует реакцию дезаминировання гчютомата и восстановительное аминирование а-кетоппотората с участием восстановленного НАД

Трансреаминирование - это основной путь синтеза заменимых аминокислот в организме человека.

Витамин В6.

фосфоперидоксаль является коферментом декарбоксилаз некоторых аминокислот Таким образом две реации азотистого обмена переаминирование и декарбоксилированне аминокислот осуществляется при помощи одной и той же коферментной группы, образующейся в организме из витамина Вб.