Архив WinRAR / 1-30 / 6 хромопротеиды. Гемоглобин

6. Хромопротеиды. Гемоглобин.

Хромопротеины состоят из простого белка и связанного с ним окрашенного небелкового компонента, откуда и произошло их название (от греч. chroma - краска). Среди хромопротеинов различают гемопротеины, (содержащие в качестве простетической группы железо), магний-.порфирины и флавопротеины (содержащие производные изоаллоксазина). Хромопротеины наделены рядом уникальных биологических функций они участвуют в таких фундаментальных процессах жизнедеятельности, так фотосинтез, дыхание клеток и целостного организма, транспорт кислорода и углерода, окислительно-восстановительные реакции, свето- и цветовосприятие и др. Таким образом, хромопротеины играют исключительно важную роль в процессах жизнедеятельности Достаточно, например, подавить дыхательную функцию гемоглобина путем введения оксида углерода или утилизацию (потребление) кислорода в тканях путем введения синильной кислоты или ее солей (цианидов) ингибирующих ферментные системы клеточного дыхания, как моментально наступает смерть организма. Хромопротеины являются непременными и активными участниками аккумулирования солнечной энергии в зеленых

Гемопротеины. К группе гемопротеинов относятся гемоглобин и его производные, миоглобин, хлорофиллсодержащие белки и ферменты (вся цитохромная система, каталаза и пероксидаза) Все они содержат в качестве небелкового компонента структурно сходные железо (или магний)-порфирины, но различные по составу и структуре белки обеспечивая тем самым разнообразие их биологических функций. Рассмотрим более подробно химическое строение гемоглобина, наиболее важного для жизнедеятельности человека и животных соединения.

Гемоглобин это гемопротеид. Это неферментный белок имеющий интересную структуру. В его состав входит 4 полипептидные цепи. Есть несколько видов гемоглобина: гемоглобин А, есть и фетальный гемоглобин, в состав которого входят несколько иные цепи. Миоглобин похожий по структуре белок - мышечный белок, который в отличие от гемоглобина состоит из 1 полипептидной цепи и 1-го гема. Имеет значимость в доставке кислорода внутри клетки до митохондрий.

Гем: Это очень устойчивая структура, практически это самая длинная замкнутая сопряженная система, которая образует порфириновое ядро, состоящее из 4 пиррольных колец соединенных метинильными мостиками. Кроме того здесь имеются боковые цепи

Железо связано с пиррольными ядрами, и за счет координационных связей оно связано еще и с азотом имидозольных ядер гистидина полипептидных цепей. Обеспечивается связывание кислорода и образование оксигемоглобина. Соединение в котором железо 3 валентно - метгемоглобин, образуется при действии сильных окислителей (лаки, анилиновые краски). В крови всегда присутствует метгемоглобин не выше 2%. Метгемоглобин - производное гемоглобина не способен транспортировать кислород. Восстановление гемоглобина происходит за счет фермента -метгебоглобинредуктазы. У детей этот фермент крайне неактивен. В боковой цепи содержится 4 метильные группы , 2 винильных и 2 остатка пропионовой кислоты.

Болезни гемоглобинов (их насчитывают более 200) называют гемоглобинозами. Принято делить их на гемоглобинопатии, в основе развития которых лежит наследственное изменение структуры какой-либо цепи нормального гемоглобина (часто их относят также к «молекулярным болезням»), и талассемии, обусловленные нарушением синтеза какой-либо нормальной цепи гемоглобина. Различают, также железодефицитные анемии.

Классическим примером наследственной гемоглобинопатии является ссрповидно-клеточная анемия. При этой патологии эритроциты в условиях низкого парциального давления кислорода принимают форму серпа. Гемоглобин S. Отличается по ряду свойств от нормального гемоглобина, в частности, после отдачи кислорода в тканях он превращается в плохо растворимую форму и начинает выпадать в осадок в виде веретенообразных кристаллоидов, названных тактоидами. Последние деформируют клетку и приводят к массивному гемолиз Химический дефект сводится к замене единственной аминокислоты, а именно глутаминовой, в 6-м положении с N-конца на валин в β-цепях молекулы гемоглобина HbS. Это результат мутации в молекуле ДНК, кодирующей синтез β-цепи гемоглобина Талассемии, строго говоря, не являются гемоглобинопатиями. Это генетически обусловленное нарушение синтеза одной из нормальных цепей гемоглобина. Если угнетается синтез β-цепей, то развивается β-талассемия, при генетическом дефекте синтеза α-цепей развивается α-талассемия.

Гемоглобин.

Мужчины 135-180гр/л Женщины 120-16Огр/л

Изменение числа эритроцитов.

Повышение числа Э и их массы (гематокрит) в целом указывает на эритроцитоз, который может быть первичным (поражение эритропоэза, заболевания ситемы крови) или вторичным. Вторичный эритроцитоз чаще наблюдается при легочных заболеваниях, врожденных пороках сердца, при гиповентиляции, пребывании на высоте, накоплении карбоксигемоглобина при курении, молекулярных изменениях гемоглобина, нарушении выработки эритропоэтина вследствие образования опухоли или кисты. Относительное повышение Э определяется при гемоконцентрации, например, при ожогах, диарее, приеме диуретиков и т. д. Понижение НЬ и Э является прямым непосредственным указанием на анемию (малокровие). Острая кровопотеря по одного литра принципиально не влияет на морфологию Э. Если в отсутствие кровопотери число Э снижается, то, естественно, следует предположить нарушение эффективности эритропоэза. Эффективный (действительный) эритропоэз может быть оценен с помощью следуюших тестов: определения уровня утилизации железа Э, определения количества ретикулоцитов и скорости их созревания, измерения продолжительности жизни эритроцитов и других функциональных характеристик, определяющих их полноценность.