Архив WinRAR / 1-30 / 4 белки плазмы крови. Альбумины и глобулины

4. Белки плазмы крови. Альбумины, глобулины.

Белки плазмы крови. Подразделяются на: альбумины 40-50гр/л, глобулины 20-30 гр/л, Фибриноген 2-4 гр/л Всего в плазме крови присутствуют более 100 индивидуальных белков. Функции белков: 1. транспортные, поддержание рН, резерв аминокислот, защитная, поддержание уровня 2. поддержание осмотического давления (0,02 атм плазмы крови)

Характеристика некоторых белков:

Сывороточный альбумин состоит из 1-й полипептидной цепи содержащий около 585 аминокислот, имеет 17 дисульфидных мостиков. Выделяют 3 домена. Структуры доменов сходны. Молекула представляет собой эллипсоид размером 3 на 15 нм. Это типичный простой белок. Концентрация в плазме чуть выше 50 гр/л. Основная функция – 1) участие в осмотической регуляции. В кровяном русле находится только 40% альбуминов, остальная часть входит в состав внеклеточной тканевой жидкости. 2).Транспортная. Заключается в переносе свободных жирных кислот, перенос билирубина, перидоксаля, глютатиона, Са, Zn. Кроме того альбумины переносят часть стероидов, участвуют они в транспорте многих лекарственных веществ, (например сульфаниламидных препаратов, пинициллина, аспирина и др.) 3) Резерв белков в организме.

Фракция альбуминов при электрофорезе делится на: 1). Альбумины А 2). Альбумины В

α1 глобулины и α2 глобулины

Ингибиторы протеиназ α1 антитрипсин, α2 макроглобулин, интер-α-трипсиновый ингибитор. Они выполняют роль ингибиторов ферментов свертывания крови, разрушают протеиназы, поступающие в кровь при повреждении клеток.

Церуллоплазмин. Относится к фракции α2 глобулинов. Медьсодержащий гликопротеин плазмы, обладающий оксидазной активностью. При недостатке возникает болезнь Коновалова-Вильсона. Характеризуется накоплением меди в печени и головном мозге, в результате развивается поражение печени и достаточно выраженные неврологические симптомы. Гаптоглобины. Составляют 25% всех α2 глобулинов. Это белки связывающие гемоглобин, которые появляются в крови в результате сосудистого гемолиза. Такое связывание предотвращает потерю из организма железа с одной стороны, а с другой защищает почки от повреждения гемоглобином. Далее этот комплекс (гаптоглобин связавший гемоглобин) поглощается клетками ретикулоэндотелиальной системы. Низкий уровень этих белков наблюдается у больных с гемолитической анемией.

β-глобулины.

Так же состоят из различных белков. Трансферин обеспечивает связывание и перенос железа. Гемопексин связывает свободный гем, предотвращая выделения с мочой и потеря железа. Комплекс гем-гемопексин улавливается печенью, где железо высвобождается для последующего использования. (Синтезируется в печени. Каждая молекула гемопексина связывает одну молекулу гема.) С-реактивный белок. Острофазный белок. Его определение используется в качестве показателя остроты патологических процессов наиболее часто при ревматизме.Значительная часть белков фракций α и β глобулинов являются гликопротеидами и липопротеидами.

γ-глобулины.

Это белки плазмы, входящие в группу иммуноглобулинов. Они относятся к белкам, выполняющим защитную функцию. Иммуноглобулины вырабатываются в ответ на попадание во внутреннюю среду организма чужеродных веществ - антигены. Антитела способны связывать антигены и тем самым устранять чужеродные вещества. Иммуноглобулины высоко специфичны. Все иммуноглобулины - белки с четвертичной структурой. Все иммуноглобулины содержат тяжелые Н-цепи и легкие L-цепи. По 2.