4. Ферменты слюны _ ТЕСТ

Определение активности карбоангидразы

•Применяют радиологические, иммуноэлектрофоретические, колориметрические и титриметрические методы

ферменты АОЗ

•Супероксиддисмутаза

•Каталаза

•Глутатионпероксидаза

•Лактоферрин

•Церулоплазмин

СУПЕРОКСИДДИСМУТАЗА

(СОД, КФ 1.15.1.1)

•Ключевая ферментная система

•лимитирует скорость всего цикла превращений супероксидного аниона в другие активные формы кислорода

•контролирует тем самым скорость

перекисного окисления липидов (ПОЛ).

•Изоформы СОД встречаются у всех кислородпотребляющих организмов. Металлопротеины.

•Эукариоты

•Cu*Zn-СОД – димер с молекулярной массой 32000, чувствительный к цианиду.

•Медь-связывающий участок -

каталитическая роль. Ионы меди связаны с апоферментом через имидазольную группу

His

•Ионы цинка стабилизируют конформационную структуру СОД, обеспечивают нативность

•В четвертичной структуре фермента есть “расщелина”, ведущая от поверхности белка к активному центру.

•В активном центре ион Cu связан с остатком Arg и тремя остатками His, атомы азота - лиганды атома металла.

•Сначала анион О2 взаимодействует с положительно заряженной областью на поверхности фермента, затем “проваливается” в “расщелину”, где осуществляется его превращение

катализирует прямую и обратную реакцию:

•

• О2 + О2 + 2Н+  СОД  H2O2 + О2

• Супероксид О2 ион-радикал

Каталаза

•(Н2О2:Н2О2 — оксидоредуктаза, КФ 1.11.1.6,

(от греч. Katalуo — разрушаю)

•Использует в качестве субстрата пероксид водорода.