Добавил:
kiopkiopkiop18@yandex.ru t.me/Prokururor I Вовсе не секретарь, но почту проверяю Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:

1 курс / Химия / Все лекции по биохимии

.pdf
Скачиваний:
107
Добавлен:
04.02.2024
Размер:
76 Мб
Скачать
☆

Классификация по биологической ценности

Полноценные

•содержат все незаменимые аминокислоты в соотношениях, близких к пропорциям человеческого организма

•перевариваются ферментами ЖКТ

•не содержат веществ, мешающих перевариванию

•Неполноценные

Классификация по функциям

• Каталитические (ферменты)

•

Регуляторные

(гормоны)

•

Транспортные

(Нb, трансферрин)

•

Защитные

(Ig, шапероны)

• Сократительные (актин, миозин)

•

Структурные

(коллаген, эластин)

•Питательные (казеин,

овальбумин)

Классификация белков по семействам

Семейство – группа белков со сходной первичной структурой, функцией и трѐхмерной организацией, выполняющие одинаковые функции в различных органах и тканях

Сериновые протеиназы Шапероны Иммуноглобулины

Иммуноглобулины – семейство защитных белков, принимающих участие в иммунных реакциях. Их часто называют также антителами.

Все иммуноглобулины имеют общий план строения: содержат по две тяжѐлые (Н) и по две лѐгкие цепи (L). В каждой цепи присутствуют константные участки (С) и вариабельные (V). Антигенсвязывающие участки располагаются в области вариабельных частей. Цепи иммуноглобулинов соединены между собой дисульфидными связями.

У млекопитающих выделяют пять классов Структура IgG человека антител (иммуноглобулинов) — IgG, IgA, IgM,

IgD, IgE, различающихся между собой по строению и аминокислотному составу тяжѐлых цепей и по выполняемым эффекторным функциям.

Иммуноглобулины могут находиться как в сыворотке крови, так и на поверхности B-лимфоцитов в виде мембраносвязанных рецепторов. В зависимости от класса и исполняемых функций антитела могут существовать как в мономерной форме (IgG, IgD, IgE, сывороточный IgA), так и в олигомерной форме (димер-секреторный IgA,

пентамер — IgM).

Все иммуноглобулины являются гликопротеинами, т.е. содержат углеводные компоненты в своѐм составе.

Шапероны – семейство защитных белков, которые:

1.Участвуют в обеспечении фолдинга. Фолдинг – это процесс укладки вытянутой полипептидной цепи в правильную трехмерную пространственную структуру. Шапероны (chaperon, франц. – спутник, нянька) предотвращают взаимодействие новосинтезированных белков друг с другом, изолируют гидрофобные участки белков от цитоплазмы и "убирают" их внутрь молекулы, правильно располагают белковые домены.

2.Шапероны защищают белки от денатурирующий воздействий (температуры, рН, гипоксий и пр.) Синтез шаперонов увеличивается при росте температуры, а также воздействие некоторых других экстремальных факторов. Такие шапероны называют «белками теплового шока»

(англ. heat shock proteins, НSP).

Сериновые протеиназы –

группа ферментов, катализирующих гидролиз пептидной связи (протеолиз). У всех сериновых протеиназ в активном центре находится остаток серина.

К сериновым протеназам относятся:

•пищеварительные ферменты – трипсин, химотрипсин, эластаза,

•ферменты системы гемостаза – тромбин, плазмин,

•ферменты системы иммунитета и т.д.

Классификация по

химическому составу

п

Белки (протеины)

Простые (гомопротеины) Только аминокислоты

Сложные (гетеропротеины) Апопротеин (белковая

часть) +

простетическая

группа (небелковый компонент сложного белка)

Химическая классификация белков

•

•

•

•

•

•

•

Простые:

Альбумины; Глобулины; Проламины; Глютелины; Протамины; Гистоны; Склеропротеины

Сложные:

•Нуклеопротеины;

•Хромопротеины;

•Гликопротеины;

•Фосфопротеины;

•Липопротеины;

•Металлопротеины

Простые белки

См. учебник Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М. : «Медицина». Глава «Химия простых белков», стр. 73