Классификация ферментов

1. Осидорекдуктазы

1. Дигидрогеназы:

В обменен углеводов:

2. Оксидазы:

В митохондриях протоны и электроны от окисляемых субстратов переносятся на кислород при помощи белков – цитохромов.

3. Редуктазы:

При биосинтезе жирных кислот одна из промежуточных реакций является восстановление двойной связи:

R – CH = CH - COOH R – CН₂ – CН₂ -COOH

4. Гидроксилаза (оксигеназы):

2. Трансферазы:

1. Киназы (перенос фосфатных групп)

2. Трансаминазы

3. Гидролазы

1. Эстеразы:

2. Фосфатазы:

Глюкоза – 6 – фосфат + Н₂О → Глюкоза + Н₃РО

3. Протеазы

4. Липазы:

4. Лиазы

1. Альдолаза:

2. Енолаза:

3. Декарбоксилаза

4. Дезаминаза

5. Изомеразы

В обмене углеводов

1. Мутазы. Образование 2,3 БФГ

6. Лигазы

1. Карбоксилазы

2. Синтетазы

Общие свойства ферментов и неорганических катализаторов:

1. ферменты и неорганические катализаторы не могут рождать химические, реакции не совместимые с термодинамикой.

2. если катализируется обратимая реакция, то достигается равновесие между прямой и обратной реакцией.

3. и неорганический катализатор, и ферменты не расходуются в результате реакции.

Белковая структура ферментов предполагает особые свойства, которые накладывают определенные различия со свойствами минеральных катализаторов.

Так как ферменты – белки, им присуща первичная, вторичная, третичная и иногда четвертичная структура. Аналогично белкам ферменты, они могут быть простыми (состоят только из остатков аминокислот) и сложными, где кроме белковой части (апо-фермента), содержится и небелковая часть (кофактор или коофермент).

В настоящее время число различных ферментативных реакции и число ферментов их непрерывно возрастает. К настоящему времени получено более 1000 кристаллических ферментов. У целого ряда ферментов изучена аминокислотная последовательность полипептидной цепи (рибонуклеаза -124а.к., карбоксипептидаза – 309а.к., химотрипсин – 246а.к.). По вторичной структуре ферменты характеризуются низкой степенью спирализации (рибонуклеза -14%) и более характерен беспорядочный клубок.

Присутствие внутримолекулярных водородных связей обычно имеет функциональное значение.

Особую значимость в механизме действия ферментов является их третичная структура. По форме белковой молекулы все ферменты – глобулы. Для многих ферментов характерны и четвертичная структура. Более того, в организмах часто функционируют мультиэнзимные комплексы, которые работают кооперативно по изменению одного субстрата до образования конечного продукта.

Часть фермента-белка, которая активно взаимодействует с субстратами, называется активным центром фермента. В построении активного центра принимают участие различные участки полипептидной цепи, формируя определенную впадину. То есть, геометрия третичной структуры фермента и молекулы субстратов должны вступать в комплементарные взаимоотношения, образуя слабые взаимодействия между функциональными группами субстрата и расположением радикалов аминокислот в активном центре.

Активный центр фермента выполняет три функции:

1. присоединение субстрата к «якорной площадке», это происходит при возникновении слабых взаимодействий (водродные связи, гидрофобные взаимодействия и др.).

2. взаимную ориентацию ферментов субстратом. Кошланд ренгеноструктурным анализом показал, что фермент способен слегка менять свою конформацию при взаимодействии с ферментом («эффект Кошланда»).

3. собственно полифункциональный катализ.

Прежде всего субстрат (S) взаимодействия с ферментом. Обязательное совпадение геометрии активного центра с формой и размерами субстрата является причиной возникновения особых свойств фермента, а именно: специфичность действия и термолабильность.

Специфичность бывает субстратной, которая показывает способность каждого фермента взаимодействовать с одним (абсолютная), например:

или несколькими субстратами, имеющими общее строение (групповая), например:

Существует еще и стериоспецифичность фермента к одному из существующих стереоизомеров субстрата.

Другой вид специфичности – каталитическая, обеспечивает преобразование одного и того же субстрата разными ферментами, что объясняется строением каталитических участков соответствующих ферментов. Например:

Термолабильность обеспечивается благоприятным течением реакций при 37-38⁰С, при понижении температуры ферментативная реакция замедляется, при повышении белковая структура ферментов начинает денатурироваться и фермент теряет свою активность, так как денатурация сопровождается нарушением нативной структуры белка.

Каждый фермент – белок проявляет свою наивысшую активность в своей изоэлектрической точке, изменения рН среды может вызвать ионизацию как субстрата, так и фермента.